[日本語] English
万見
- PDB-4q6k: Crystal structure of a putative neuraminidase (BACCAC_01090) from... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4q6k
タイトルCrystal structure of a putative neuraminidase (BACCAC_01090) from Bacteroides caccae ATCC 43185 at 1.90 A resolution (PSI Community Target)
要素BNR/Asp-box repeat protein
キーワードHYDROLASE / N-terminal domain of BNR-repeat neuraminidase (PF14873) / BNR repeat-like domain (PF13088) / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


: / exo-alpha-sialidase activity
類似検索 - 分子機能
Sialidase, N-terminal / N-terminal domain of BNR-repeat neuraminidase / Immunoglobulin-like - #1290 / Trypanosome sialidase / BNR repeat-like domain / Sialidase family / Sialidase / Neuraminidase - #10 / 6 Propeller / Neuraminidase ...Sialidase, N-terminal / N-terminal domain of BNR-repeat neuraminidase / Immunoglobulin-like - #1290 / Trypanosome sialidase / BNR repeat-like domain / Sialidase family / Sialidase / Neuraminidase - #10 / 6 Propeller / Neuraminidase / Sialidase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / BNR/Asp-box repeat protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides caccae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.902 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a putative neuraminidase (BACCAC_01090) from Bacteroides caccae ATCC 43185 at 1.90 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2014年4月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: BNR/Asp-box repeat protein
B: BNR/Asp-box repeat protein
C: BNR/Asp-box repeat protein
D: BNR/Asp-box repeat protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)236,81236
ポリマ－234,8724
非ポリマー1,94032
水39,5252194
1
A: BNR/Asp-box repeat protein
B: BNR/Asp-box repeat protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,69323
ポリマ－117,4362
非ポリマー1,25721
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6710 Å2
ΔGint36 kcal/mol
Surface area37370 Å2
手法PISA
2
C: BNR/Asp-box repeat protein
D: BNR/Asp-box repeat protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,11913
ポリマ－117,4362
非ポリマー68311
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5130 Å2
ΔGint18 kcal/mol
Surface area37210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.892, 124.337, 107.707
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

-
要素

#1: タンパク質
BNR/Asp-box repeat protein / putative neuraminidase


分子量: 58717.879 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacteroides caccae (バクテリア) / 株: ATCC 43185 / 遺伝子: BACCAC_01090 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: A5ZDY0
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 37-560 OF THE TARGET SEQUENCE.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.99 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.20M potassium citrate, 20.0% polyethylene glycol 3350, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97939
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月13日 / 詳細: double crystal monochromator
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979391
反射解像度: 1.9→29.778 Å / Num. obs: 196803 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 18.327 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 8.34
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.9-1.970.4131.9624563881996.3
1.97-2.050.2972.6634903935599.3
2.05-2.140.2373.2605643747499.2
2.14-2.250.1814.1615133796499.2
2.25-2.390.154.9629843874599
2.39-2.580.1226649893988798.8
2.58-2.840.0888.1630593855598.4
2.84-3.250.05412.4620213789697
3.25-4.080.03418.6602163673394.9
4.080.02622.6612953705193.4

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEJuly 4, 2012 BUILT=20131111データスケーリング
PHENIX1.8.2精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.902→29.778 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.31 / 位相誤差: 15.35 / 立体化学のターゲット値: MLHL
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 6. 1,2-ETHANEDIOL (EDO) MOLECULES FROM THE CRYOPROTECTION SOLUTION ARE MODELED. 7. X-RAY FLUORESCENCE EXCITATION AND WAVELENGTH SCANS, ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIERS, AND PRESENCE IN CRYSTALLIZATION CONDITION SUPPORT THE MODELING OF POTASSIUM (K) IONS. 8. RAMACHANDRAN OUTLIER RESIDUES VALINE 464 IS WELL SUPORTED BY ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1729 9920 5.04 %
Rwork0.1377 186840 -
obs0.1395 196760 99.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 102.85 Å2 / Biso mean: 23.323 Å2 / Biso min: 6.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.902→29.778 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16236 0 122 2194 18552
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01116992
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.28823097
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0552614
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072974
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4436287
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9019-1.92350.24933560.204562216577100
1.9235-1.94610.23672800.191262346514100
1.9461-1.96990.22533290.189162226551100
1.9699-1.99480.21263120.178362466558100
1.9948-2.0210.21693380.167862176555100
2.021-2.04870.20843340.163762516585100
2.0487-2.0780.21123160.164162276543100
2.078-2.1090.19323150.152462586573100
2.109-2.14190.18773120.147662436555100
2.1419-2.1770.17443260.138562676593100
2.177-2.21460.18413790.134461576536100
2.2146-2.25480.17793170.136562836600100
2.2548-2.29820.17693510.131861996550100
2.2982-2.34510.1913410.132762546595100
2.3451-2.3960.17962980.131862726570100
2.396-2.45170.18713470.131262346581100
2.4517-2.5130.16693180.124762396557100
2.513-2.58090.17483520.124662106562100
2.5809-2.65680.17643540.128362526606100
2.6568-2.74250.16553530.1362396592100
2.7425-2.84050.17763450.13361906535100
2.8405-2.95410.18313210.134562516572100
2.9541-3.08840.1873630.140662346597100
3.0884-3.25110.17563040.146262346538100
3.2511-3.45450.17033220.14286218654099
3.4545-3.72070.16883280.13796208653699
3.7207-4.09430.15043370.12536203654099
4.0943-4.68480.12943150.10316183649898
4.6848-5.89480.11343170.10816211652898
5.8948-29.78210.16923400.15876183652397
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1587-0.028-0.07230.13410.06150.14380.007-0.009-0.0121-0.0071-0.01540.0388-0.0042-0.0369-00.07840.0038-0.01350.09870.01410.08599.397737.756416.2932
20.1607-0.0185-0.0730.24390.04230.10660.0152-0.02890.0062-0.0048-0.006-0.053-0.00640.03830.00020.0793-0.0048-0.01110.09970.00580.08851.585342.858111.6533
30.15190.0374-0.11520.0609-0.02020.2279-0.0188-0.0429-0.0344-0.009-0.0017-0.01930.07590.085-00.13570.0254-0.00880.1158-0.00390.100623.859831.138364.8351
40.3576-0.188-0.11730.14530.06610.21080.0865-0.03360.0832-0.05450.01060.0037-0.01350.01720.13070.1476-0.00670.01210.088-0.02430.1262-2.559464.355169.9717
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 38:560)A38 - 560
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resseq 38:560)B38 - 560
3X-RAY DIFFRACTION3(chain C and resseq 38:560)C38 - 560
4X-RAY DIFFRACTION4(chain D and resseq 38:560)D38 - 560

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る