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- PDB-4q50: The Estrogen Receptor Alpha Ligand Binding Domain D538G Mutant in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4q50
タイトルThe Estrogen Receptor Alpha Ligand Binding Domain D538G Mutant in Complex with 4-hydroxytamoxifen
要素Estrogen receptor
キーワードhormone binding protein / Acquired SERM-Resistance / Breast Cancer / Activating Mutation / SERM-ER structure / Alpha Helix / Nuclear hormone receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell development / steroid hormone receptor signaling pathway / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation ...regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell development / steroid hormone receptor signaling pathway / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / prostate epithelial cord elongation / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / mammary gland branching involved in pregnancy / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / uterus development / vagina development / TFIIB-class transcription factor binding / androgen metabolic process / mammary gland alveolus development / cellular response to estrogen stimulus / estrogen response element binding / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / Nuclear signaling by ERBB4 / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / estrogen receptor signaling pathway / protein localization to chromatin / steroid binding / 14-3-3 protein binding / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / negative regulation of miRNA transcription / ESR-mediated signaling / TBP-class protein binding / nitric-oxide synthase regulator activity / nuclear estrogen receptor binding / transcription coregulator binding / transcription corepressor binding / stem cell differentiation / SUMOylation of intracellular receptors / cellular response to estradiol stimulus / euchromatin / beta-catenin binding / Nuclear Receptor transcription pathway / response to estrogen / Regulation of RUNX2 expression and activity / transcription coactivator binding / male gonad development / nuclear receptor activity / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of fibroblast proliferation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / sequence-specific double-stranded DNA binding / response to estradiol / PIP3 activates AKT signaling / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / ATPase binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / regulation of inflammatory response / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / fibroblast proliferation / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / calmodulin binding / Extra-nuclear estrogen signaling / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor ...Estrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / : / Oestrogen receptor / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
4-HYDROXYTAMOXIFEN / Estrogen receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.07 Å
データ登録者Fanning, S.W. / Greene, G.L.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Estrogen receptor alpha somatic mutations Y537S and D538G confer breast cancer endocrine resistance by stabilizing the activating function-2 binding conformation.
著者: Fanning, S.W. / Mayne, C.G. / Dharmarajan, V. / Carlson, K.E. / Martin, T.A. / Novick, S.J. / Toy, W. / Green, B. / Panchamukhi, S. / Katzenellenbogen, B.S. / Tajkhorshid, E. / Griffin, P.R. ...著者: Fanning, S.W. / Mayne, C.G. / Dharmarajan, V. / Carlson, K.E. / Martin, T.A. / Novick, S.J. / Toy, W. / Green, B. / Panchamukhi, S. / Katzenellenbogen, B.S. / Tajkhorshid, E. / Griffin, P.R. / Shen, Y. / Chandarlapaty, S. / Katzenellenbogen, J.A. / Greene, G.L.
履歴
登録2014年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月24日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Estrogen receptor
B: Estrogen receptor
C: Estrogen receptor
D: Estrogen receptor
E: Estrogen receptor
F: Estrogen receptor
G: Estrogen receptor
H: Estrogen receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)240,15518
ポリマ－236,8638
非ポリマー3,29210
水21612
1
A: Estrogen receptor
F: Estrogen receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9914
ポリマ－59,2162
非ポリマー7752
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4650 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area19330 Å2
手法PISA
2
B: Estrogen receptor
E: Estrogen receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,0875
ポリマ－59,2162
非ポリマー8713
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4840 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area18510 Å2
手法PISA
3
C: Estrogen receptor
G: Estrogen receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9914
ポリマ－59,2162
非ポリマー7752
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4770 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area19040 Å2
手法PISA
4
D: Estrogen receptor
H: Estrogen receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,0875
ポリマ－59,2162
非ポリマー8713
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4820 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area19410 Å2
手法PISA
5
A: Estrogen receptor
D: Estrogen receptor
F: Estrogen receptor
H: Estrogen receptor
ヘテロ分子

B: Estrogen receptor
C: Estrogen receptor
E: Estrogen receptor
G: Estrogen receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)240,15518
ポリマ－236,8638
非ポリマー3,29210
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_445x-1/2,-y-1/2,-z1
Buried area24730 Å2
ΔGint-102 kcal/mol
Surface area70640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.651, 165.244, 191.384
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
Estrogen receptor / ER / ER-alpha / Estradiol receptor / Nuclear receptor subfamily 3 group A member 1


分子量: 29607.887 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ESR1, ESR, NR3A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03372
#2: 化合物
ChemComp-OHT / 4-HYDROXYTAMOXIFEN / 4-ヒドロキシタモキシフェン


分子量: 387.514 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H29NO2
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.79 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M Ammonium Sulfate, 10% glycerol, 100 mM Tris pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 298.15 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 9874 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 5 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.1 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.07→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / SU B: 41.693 / SU ML: 0.331 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 5 / ESU R: 3.698 / ESU R Free: 0.446 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28277 3034 5 %RANDOM
Rwork0.21565 ---
all0.1899 ---
obs0.21903 -96.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 59.167 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.92 Å2-0 Å20 Å2
2--0.4 Å20 Å2
3----1.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.07→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13777 0 242 12 14031
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0214399
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8152.00119421
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.31351728
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.30524.286588
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.095152720
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.9851572
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.22284
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0210281
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.065→3.144 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.408 196 -
Rwork0.298 3287 -
obs--79.52 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5290.53920.27893.1926-0.23891.2750.05070.04240.32420.1401-0.04170.19770.0448-0.0188-0.0090.04580.0080.04060.07630.01950.1535-52.901-56.262235.0982
21.7204-0.69460.35644.302-0.54111.8707-0.02050.08110.25990.12060.01470.06470.15650.09770.00580.0310.02680.00960.04590.01890.0778-2.1524-61.794435.0152
31.31960.7568-0.05683.84380.05821.53250.00730.0135-0.250.18720.0365-0.2375-0.0205-0.0305-0.04390.03580.0118-0.0390.0324-0.02560.10215.2034-24.699633.9893
41.1844-0.3557-0.62723.97130.2552.0128-0.00990.0413-0.2051-0.0568-0.0486-0.1343-0.0556-0.12490.05850.0320.0426-0.01710.0619-0.02640.0978-45.386-19.080533.9147
51.48220.4078-0.16821.5805-0.31716.5767-0.16940.09230.061-0.0920.1920.00950.63640.4321-0.02260.2320.08610.04430.08950.01350.02747.7385-78.579918.9091
61.49350.29250.31212.2886-0.0874.6439-0.09110.21330.0351-0.01550.09290.01170.19810.2294-0.00180.08010.0430.01030.0802-0.00240.0454-43.4706-72.729918.5219
71.1440.451-0.00181.69890.44744.3716-0.05080.1405-0.01110.00230.0324-0.0023-0.1867-0.17090.01830.0530.0124-0.02450.1022-0.02170.0201-3.4235-8.679816.8435
80.4788-0.00560.2811.0190.53285.6359-0.01560.0381-0.009-0.2130.01220.0427-0.3757-0.37690.00340.19470.1015-0.07650.0985-0.03650.0487-55.3343-3.370617.0378
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A307 - 545
2X-RAY DIFFRACTION1A1000
3X-RAY DIFFRACTION1A2000 - 2002
4X-RAY DIFFRACTION2B307 - 545
5X-RAY DIFFRACTION2B601
6X-RAY DIFFRACTION2B2000
7X-RAY DIFFRACTION3C306 - 546
8X-RAY DIFFRACTION3C1000
9X-RAY DIFFRACTION3C2000 - 2003
10X-RAY DIFFRACTION4D306 - 545
11X-RAY DIFFRACTION4D1000
12X-RAY DIFFRACTION4D2000
13X-RAY DIFFRACTION5E306 - 545
14X-RAY DIFFRACTION5E1000
15X-RAY DIFFRACTION5E2000
16X-RAY DIFFRACTION6F307 - 545
17X-RAY DIFFRACTION6F1000
18X-RAY DIFFRACTION6G1101
19X-RAY DIFFRACTION7G307 - 546
20X-RAY DIFFRACTION7G1000
21X-RAY DIFFRACTION7G1102
22X-RAY DIFFRACTION8H307 - 546
23X-RAY DIFFRACTION8B602
24X-RAY DIFFRACTION8H601 - 602

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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