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- PDB-4q2j: A novel structure-based mechanism for DNA-binding of SATB1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4q2j
タイトルA novel structure-based mechanism for DNA-binding of SATB1
要素DNA-binding protein SATB1
キーワードDNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


reflex / CD8-positive, alpha-beta T cell differentiation / heterochromatin => GO:0000792 / : / Apoptotic cleavage of cellular proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / activated T cell proliferation / epidermis development / T cell activation ...reflex / CD8-positive, alpha-beta T cell differentiation / heterochromatin => GO:0000792 / : / Apoptotic cleavage of cellular proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / activated T cell proliferation / epidermis development / T cell activation / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / PML body / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / nuclear matrix / chromatin organization / nuclear body / chromatin remodeling / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
SATB, ubiquitin-like oligomerisation domain / SATB, CULT domain / SATB, CUT1-like DNA-binding domain / SATB, ubiquitin-like oligomerisation domain / SATB, CUTL domain superfamily / SATB, ULD domain superfamily / DNA-binding protein SATB1/SATB2 / Ubiquitin-like oligomerisation domain of SATB / CUT1-like DNA-binding domain of SATB / CUT domain ...SATB, ubiquitin-like oligomerisation domain / SATB, CULT domain / SATB, CUT1-like DNA-binding domain / SATB, ubiquitin-like oligomerisation domain / SATB, CUTL domain superfamily / SATB, ULD domain superfamily / DNA-binding protein SATB1/SATB2 / Ubiquitin-like oligomerisation domain of SATB / CUT1-like DNA-binding domain of SATB / CUT domain / CUT domain / CUT domain profile. / CUT / Homeodomain / 'Homeobox' domain profile. / Homeodomain / Homeobox domain / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / Homeobox-like domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-binding protein SATB1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.603 Å
データ登録者Wang, Z. / Long, J. / Yang, X. / Shen, Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of the ubiquitin-like domain-CUT repeat-like tandem of special AT-rich sequence binding protein 1 (SATB1) reveals a coordinating DNA-binding mechanism.
著者: Wang, Z. / Yang, X. / Guo, S. / Yang, Y. / Su, X.C. / Shen, Y. / Long, J.
履歴
登録2014年4月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA-binding protein SATB1
B: DNA-binding protein SATB1
C: DNA-binding protein SATB1
D: DNA-binding protein SATB1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,9334
ポリマ－80,9334
非ポリマー00
水23413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4780 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area26160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.978, 91.971, 100.239
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 128.97, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
DNA-binding protein SATB1 / Special AT-rich sequence-binding protein 1


分子量: 20233.143 Da / 分子数: 4 / 断片: N-terminal domain, UNP RESIDUES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Satb1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q60611
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10% polyethylene glycol 3350, 0.1M sodium malonate pH 7.0, 0.2M glycine, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月19日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 25454 / % possible obs: 72.14 % / Observed criterion σ(F): 5 / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / % possible all: 94.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER2.4位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.603→42.472 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 0 / 位相誤差: 33.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2707 1266 4.97 %RANDOM
Rwork0.2278 ---
all0.2299 ---
obs0.2301 19988 90.81 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.611 Å2 / ksol: 0.309 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--17.2191 Å20 Å2-1.7662 Å2
2--35.9066 Å20 Å2
3----18.6875 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.603→42.472 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4021 0 0 13 4034
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094108
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3095581
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.3581474
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085657
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005702
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.6032-2.70750.42151240.3202210072
2.7075-2.83070.40021380.3017237780
2.8307-2.97990.36511190.2778247184
2.9799-3.16650.37071360.2609269591
3.1665-3.41090.2711300.2463283496
3.4109-3.7540.27161480.2328287697
3.754-4.29670.27281420.199290998
4.2967-5.41160.20621710.1988293599
5.4116-42.47780.24671580.2165299199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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