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- PDB-4pzv: Crystal structure of Francisella tularensis HPPK-DHPS in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pzv
タイトルCrystal structure of Francisella tularensis HPPK-DHPS in complex with bisubstrate analog HPPK inhibitor J1D
要素2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine pyrophosphokinase/dihydropteroate synthase
キーワードTRANSFERASE / Ferredoxin-like fold / TIM barrel fold / ATP binding / Phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine diphosphokinase / dihydropteroate synthase / 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine diphosphokinase activity / dihydropteroate synthase activity / folic acid biosynthetic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / kinase activity / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
7,8-Dihydro-6-hydroxymethylpterin-pyrophosphokinase HPPK / 7,8-Dihydro-6-hydroxymethylpterin-pyrophosphokinase, HPPK / 7,8-Dihydro-6-hydroxymethylpterin-pyrophosphokinase HPPK superfamily / 7,8-dihydro-6-hydroxymethylpterin-pyrophosphokinase (HPPK) / Dihydropteroate synthase / Dihydropteroate synthase domain / Dihydropteroate synthase signature 2. / Dihydropteroate synthase-like / Pterin-binding domain / Pterin binding enzyme ...7,8-Dihydro-6-hydroxymethylpterin-pyrophosphokinase HPPK / 7,8-Dihydro-6-hydroxymethylpterin-pyrophosphokinase, HPPK / 7,8-Dihydro-6-hydroxymethylpterin-pyrophosphokinase HPPK superfamily / 7,8-dihydro-6-hydroxymethylpterin-pyrophosphokinase (HPPK) / Dihydropteroate synthase / Dihydropteroate synthase domain / Dihydropteroate synthase signature 2. / Dihydropteroate synthase-like / Pterin-binding domain / Pterin binding enzyme / Pterin-binding domain profile. / Dihydropteroate synthase-like / Alpha-Beta Plaits / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-J1D / 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine pyrophosphokinase/dihydropteroate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Francisella tularensis subsp. tularensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.704 Å
データ登録者Shaw, G.X. / Shi, G. / Ji, X.
引用
ジャーナル: Febs J. / 年: 2014
タイトル: Structural enzymology and inhibition of the bi-functional folate pathway enzyme HPPK-DHPS from the biowarfare agent Francisella tularensis.
著者: Shaw, G.X. / Li, Y. / Shi, G. / Wu, Y. / Cherry, S. / Needle, D. / Zhang, D. / Tropea, J.E. / Waugh, D.S. / Yan, H. / Ji, X.
#1: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2001
タイトル: Bisubstrate analogue inhibitors of 6-hydroxymethyl-7,8-dihydropterin pyrophosphokinase: synthesis and biochemical and crystallographic studies.
著者: Shi, G. / Blaszczyk, J. / Ji, X. / Yan, H.
#2: ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2012
タイトル: Bisubstrate analogue inhibitors of 6-hydroxymethyl-7,8-dihydropterin pyrophosphokinase: New design with improved properties.
著者: Shi, G. / Shaw, G. / Liang, Y.H. / Subburaman, P. / Li, Y. / Wu, Y. / Yan, H. / Ji, X.
#3: ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2012
タイトル: Bisubstrate analog inhibitors of 6-hydroxymethyl-7,8-dihydropterin pyrophosphokinase: new lead exhibits a distinct binding mode.
著者: Shi, G. / Shaw, G. / Li, Y. / Wu, Y. / Yan, H. / Ji, X.
履歴
登録2014年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / chem_comp_atom ...audit_author / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation_author / database_2 / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月20日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine pyrophosphokinase/dihydropteroate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3839
ポリマ－48,3141
非ポリマー1,0698
水7,746430
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.945, 74.434, 69.758
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.200, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine pyrophosphokinase/dihydropteroate synthase


分子量: 48313.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Francisella tularensis subsp. tularensis (バクテリア)
株: SCHU S4 / Schu 4 / 遺伝子: foIK, folK, FTT_0942c / プラスミド: pDN2163 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL
参照: UniProt: Q5NGA7, dihydropteroate synthase, 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine diphosphokinase
#2: 化合物 ChemComp-J1D / 5'-{[2-({N-[(2-amino-7,7-dimethyl-4-oxo-3,4,7,8-tetrahydropteridin-6-yl)carbonyl]glycyl}amino)ethyl]sulfonyl}-5'-deoxyadenosine


分子量: 634.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H30N12O8S
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 430 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.62 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG monomethyl ether 2000, NaCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月18日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→30 Å / Num. all: 43013 / Num. obs: 43013 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(F): -6 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 13.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Χ2: 1.001 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.7-1.761.90.4051.934160.99972.1
1.76-1.832.20.3812.138530.95580.9
1.83-1.912.50.3812.340201.00584.9
1.91-2.022.90.3552.742211.00388.9
2.02-2.143.30.3123.544571.00692.8
2.14-2.313.50.2434.544410.99993.5
2.31-2.543.70.19645181.00394.5
2.54-2.9140.133945721.00495.5
2.91-3.664.80.06519.746971.00498
3.66-305.20.03441.448181.00599

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
Blu-Ice5データ収集
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 3UDE and 1TWS

3ude

1tws


解像度: 1.704→28.106 Å / SU ML: 0.29 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.5 / 位相誤差: 27.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 979 2.28 %Random
Rwork0.2104 ---
all0.2145 43002 --
obs0.2115 43002 89.74 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.1 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 52.3 Å2 / Biso mean: 18.4151 Å2 / Biso min: 4.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.704→28.106 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3339 0 72 430 3841
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093665
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0754957
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062560
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005636
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5191444
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.704-1.79380.38431030.359747924895489572
1.7938-1.90620.37171300.328455815711571184
1.9062-2.05330.31211270.266759726099609989
2.0533-2.25990.27481430.22362176360636093
2.2599-2.58670.27891600.191362816441644194
2.5867-3.25820.22821500.180864606610661096
3.2582-28.11010.20921660.164467206886688699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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