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- PDB-4py1: Crystal structure of Tyk2 in complex with compound 15, 6-((2,5-di... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4py1
タイトルCrystal structure of Tyk2 in complex with compound 15, 6-((2,5-dimethoxyphenyl)thio)-3-(1-methyl-1H-pyrazol-4-yl)-[1,2,4]triazolo[4,3-b]pyridazine
要素Non-receptor tyrosine-protein kinase TYK2
キーワードTRANSFERASE / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrogenase (acceptor) / hydrogenase (acceptor) activity / ferredoxin hydrogenase activity / nickel cation binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...: / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2YK / Hydrogenase-2 large chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.16 Å
データ登録者Han, S. / Knafels, J.D.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2014
タイトル: Kinase domain inhibition of leucine rich repeat kinase 2 (LRRK2) using a [1,2,4]triazolo[4,3-b]pyridazine scaffold.
著者: Galatsis, P. / Henderson, J.L. / Kormos, B.L. / Han, S. / Kurumbail, R.G. / Wager, T.T. / Verhoest, P.R. / Noell, G.S. / Chen, Y. / Needle, E. / Berger, Z. / Steyn, S.J. / Houle, C. / Hirst, W.D.
履歴
登録2014年3月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月17日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / software / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Non-receptor tyrosine-protein kinase TYK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9192
ポリマ－36,5511
非ポリマー3681
水2,126118
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.470, 73.510, 103.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Non-receptor tyrosine-protein kinase TYK2


分子量: 36550.570 Da / 分子数: 1 / 変異: C936A, Q969A, E971A, K972A, C1142A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TYK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P29597, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-2YK / 6-[(2,5-dimethoxyphenyl)sulfanyl]-3-(1-methyl-1H-pyrazol-4-yl)[1,2,4]triazolo[4,3-b]pyridazine


分子量: 368.413 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H16N6O2S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.27 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Bis-tris pH 5.5, 250 mM NaCl, 10 mM TCEP, 33-40% PEG-3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年8月1日
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.156→36.8 Å / Num. obs: 15340 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 39.15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル解像度: 2.156→2.163 Å / % possible all: 91.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
autoPROCデータ収集
BUSTER精密化
SCALAデータスケーリング
BUSTER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.16→36.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9475 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9192 / SU R Cruickshank DPI: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2364 1017 6.68 %RANDOM
Rwork0.1806 ---
obs0.1844 15222 97.78 %-
all-15340 --
原子変位パラメータBiso mean: 46.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2906 Å20 Å20 Å2
2--5.8227 Å20 Å2
3----6.1133 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.301 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.16→36.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2349 0 26 118 2493
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012442HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.093310HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d835SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes55HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes383HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2442HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.14
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.88
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion293SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2855SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.16→2.31 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2504 178 6.68 %
Rwork0.2029 2488 -
all0.2062 2666 -
obs--97.78 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.2757 Å / Origin y: 1.4047 Å / Origin z: 15.6893 Å
111213212223313233
T-0.1272 Å20.0284 Å20.0226 Å2--0.0817 Å20.0136 Å2---0.0895 Å2
L0.7201 °20.5023 °20.1577 °2-4.275 °2-0.3446 °2--1.5252 °2
S0.0368 Å °0.0821 Å °0.0617 Å °-0.3775 Å °-0.1145 Å °-0.325 Å °0.1828 Å °0.1159 Å °0.0777 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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