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- PDB-4px9: DEAD-box RNA helicase DDX3X Domain 1 with N-terminal ATP-binding Loop -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4px9
タイトルDEAD-box RNA helicase DDX3X Domain 1 with N-terminal ATP-binding Loop
要素ATP-dependent RNA helicase DDX3X
キーワードTRANSLATION / RNA BINDING PROTEIN / DEAD-box helicase / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


CTPase activity / positive regulation of toll-like receptor 8 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 7 signaling pathway / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / protein localization to cytoplasmic stress granule / eukaryotic initiation factor 4E binding / RNA strand annealing activity / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of mitochondrial translation / gamete generation ...CTPase activity / positive regulation of toll-like receptor 8 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 7 signaling pathway / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / protein localization to cytoplasmic stress granule / eukaryotic initiation factor 4E binding / RNA strand annealing activity / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / positive regulation of mitochondrial translation / gamete generation / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / NLRP3 inflammasome complex / cellular response to arsenic-containing substance / poly(A) binding / gamma-tubulin binding / P granule / cellular response to osmotic stress / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / transcription factor binding / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / lipid homeostasis / cell leading edge / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of translational initiation / ribosomal small subunit binding / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of type I interferon production / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of viral genome replication / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / translation initiation factor binding / signaling adaptor activity / stress granule assembly / DNA helicase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of interferon-beta production / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / positive regulation of translation / protein serine/threonine kinase activator activity / cytosolic ribosome assembly / chromosome segregation / translational initiation / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of cell growth / mRNA 5'-UTR binding / cellular response to virus / response to virus / Wnt signaling pathway / RNA stem-loop binding / cytoplasmic stress granule / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / lamellipodium / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / cell differentiation / RNA helicase activity / negative regulation of translation / intracellular signal transduction / RNA helicase / positive regulation of apoptotic process / cadherin binding / negative regulation of gene expression / innate immune response / mRNA binding / GTPase activity / centrosome / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. ...DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ATP-dependent RNA helicase DDX3X
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Epling, L.B. / Grace, C.R. / Lowe, B.R. / Partridge, J.F. / Enemark, E.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Cancer-Associated Mutants of RNA Helicase DDX3X Are Defective in RNA-Stimulated ATP Hydrolysis.
著者: Epling, L.B. / Grace, C.R. / Lowe, B.R. / Partridge, J.F. / Enemark, E.J.
履歴
登録2014年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月29日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent RNA helicase DDX3X
B: ATP-dependent RNA helicase DDX3X
C: ATP-dependent RNA helicase DDX3X
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,3476
ポリマ－99,0663
非ポリマー1,2823
水00
1
A: ATP-dependent RNA helicase DDX3X
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4492
ポリマ－33,0221
非ポリマー4271
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ATP-dependent RNA helicase DDX3X
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4492
ポリマ－33,0221
非ポリマー4271
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: ATP-dependent RNA helicase DDX3X
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4492
ポリマ－33,0221
非ポリマー4271
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.637, 75.637, 121.388
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent RNA helicase DDX3X / DEAD box protein 3 / X-chromosomal / DEAD box / X isoform / Helicase-like protein 2 / HLP2


分子量: 33021.934 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 135-407 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DBX, DDX3, DDX3X / プラスミド: pLE231 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-RIPL / 参照: UniProt: O00571, RNA helicase
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.22 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 50 mM Hepes 7.6; 7% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月28日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 34297 / Num. obs: 34163 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 38.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 26.95
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.577 / Mean I/σ(I) obs: 2.28 / Num. unique all: 3458 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHASER位相決定
CNS1.3精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2I4I

2i4i


解像度: 2.31→36.11 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1794086.67 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.285 1755 5.1 %RANDOM
Rwork0.255 ---
obs0.255 34116 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.1571 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 71.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.76 Å20 Å20 Å2
2--12.76 Å20 Å2
3----25.51 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.31→36.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6265 0 81 0 6346
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.31→2.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.426 160 5 %
Rwork0.386 3061 -
obs--93.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.paramcarbohydrate.top
X-RAY DIFFRACTION6adp.paramadp.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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