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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4pv2 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of potassium-dependent plant-type L-asparaginase from Phaseolus vulgaris in complex with K+ and Na+ cations | ||||||
要素 | (L-ASPARAGINASE ...) x 2 | ||||||
キーワード | HYDROLASE / metal binding sites / potassium coordination / K-dependent enzyme / Ntn-hydrolase / plant protein / L-asparaginase / isoaspartyl aminopeptidase / amidohydrolase | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Phaseolus vulgaris (インゲン) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.79 Å | ||||||
データ登録者 | Bejger, M. / Gilski, M. / Imiolczyk, B. / Clavel, D. / Jaskolski, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014 タイトル: Na+/K+ exchange switches the catalytic apparatus of potassium-dependent plant L-asparaginase 著者: Bejger, M. / Imiolczyk, B. / Clavel, D. / Gilski, M. / Pajak, A. / Marsolais, F. / Jaskolski, M. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006 タイトル: Crystal structure of plant asparaginase 著者: Michalska, K. / Bujacz, G. / Jaskolski, M. #2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005 タイトル: Crystal structure of isoaspartyl aminopeptidase in complex with L-aspartate 著者: Michalska, K. / Brzezinski, K. / Jaskolski, M. #3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2008 タイトル: Crystal packing of plant-type L-asparaginase from Escherichia coli 著者: Michalska, K. / Borek, D. / Hernandez-Santoyo, A. / Jaskolski, M. #4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008 タイトル: The mechanism of autocatalytic activation of plant-type L-asparaginases 著者: Michalska, K. / Hernandez-Santoyo, A. / Jaskolski, M. #5: ジャーナル: ACTA BIOCHIM.POL. / 年: 2006 タイトル: Structural aspects of L-asparaginases, their friends and relations 著者: Michalska, K. / Jaskolski, M. #6: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2004 タイトル: Expression, purification and catalytic activity of Lupinus luteus asparagine -amidohydrolase and its Escherichia coli homolog 著者: Borek, D. / Michalska, K. / Brzezinski, K. / Kisiel, A. / Podkowi ski, J. / Bonthron, D.T. / Krowarsch, D. / Otlewski, J. / Jaskolski, M. #7: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000 タイトル: Crystallization and preliminary crystallographic studies of a new L-asparaginase encoded by Escherichia coli genome 著者: Borek, D. / Jaskolski, M. #8: ジャーナル: ACTA BIOCHIM.POL. / 年: 2001 タイトル: Sequence analysis of enzymes with asparaginase activity 著者: Borek, D. / Jaskolski, M. #9: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012 タイトル: Structures of apo and product-bound human L-asparaginase: insights into the mechanism of autoproteolysis and substrate hydrolysis 著者: Nomme, J. / Su, Y. / Konrad, M. / Lavie, A. #10: ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2013 タイトル: Free glicyne accelerates the autoproteolytic activation of human asparaginase 著者: Su, Y. / Karamitros, C.S. / Nomme, J. / McSorley, T. / Konrad, M. / Lavie, A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4pv2.cif.gz | 246.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4pv2.ent.gz | 197.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4pv2.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4pv2_validation.pdf.gz | 476.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4pv2_full_validation.pdf.gz | 487.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 4pv2_validation.xml.gz | 27.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4pv2_validation.cif.gz | 40.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pv/4pv2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pv/4pv2 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-L-ASPARAGINASE ... , 2種, 4分子 ACBD
#1: タンパク質 | 分子量: 21015.805 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL SUBUNIT ALPHA (UNP residues 1-195) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Phaseolus vulgaris (インゲン) / 遺伝子: PHAVU_001G025000g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: V7CU13, asparaginase #2: タンパク質 | 分子量: 13624.618 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL SUBUNIT BETA (UNP residues 196-326) / 由来タイプ: 組換発現 詳細: SUBUNITS ALPHA (CHAINS A, C) AND BETA (CHAINS B, D) ARE, RESPECTIVELY, THE N- AND C-TERMINAL PRODUCTS OF AUTOPROTEOLYTIC CLEAVAGE OF A PRECURSOR. 由来: (組換発現) Phaseolus vulgaris (インゲン) / 遺伝子: PHAVU_001G025000g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: V7CU13, asparaginase |
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-非ポリマー , 4種, 450分子
#3: 化合物 | ChemComp-NA / #4: 化合物 | ChemComp-K / #5: 化合物 | ChemComp-NO3 / #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
配列の詳細 | THE SEQUENCE DIFFERENCE |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.82 % |
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結晶化 | 温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 20% PEG3350, 0.1M bis tris propane, 0.2M sodium nitrate , pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.827 Å |
検出器 | タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月9日 |
放射 | モノクロメーター: Double Crystal Monochromator, Si-111 crystal プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.827 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.79→38.77 Å / Num. all: 68445 / Num. obs: 68445 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 33.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 16.33 |
反射 シェル | 解像度: 1.79→1.89 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 1.98 / Num. unique all: 10836 / % possible all: 98.2 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 4PU6 解像度: 1.79→38.77 Å / SU ML: 0.19 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: R free / 位相誤差: 20.4 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: H ATOMS WERE ADDED AT RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.79→38.77 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.79→1.86 Å / Total num. of bins used: 9
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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