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- PDB-4pn0: Structure of S. pombe Pct1 RNA triphosphatase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pn0
タイトルStructure of S. pombe Pct1 RNA triphosphatase
要素mRNA-capping enzyme subunit beta
キーワードHYDROLASE / mRNA triphosphatase / polynucleotide 5' triphosphatase / mRNA processing / mRNA capping / dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


7-methylguanosine RNA capping / polynucleotide 5' dephosphorylation / mRNA capping enzyme complex / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / RNA polymerase II C-terminal domain binding / 7-methylguanosine mRNA capping / ATP hydrolysis activity / nucleus
類似検索 - 分子機能
mRNA triphosphatase Cet1-like / RNA 5'-triphosphatase Cet1/Ctl1 / mRNA capping enzyme, beta chain / mRNA triphosphatase Cet1-like / mRNA triphosphatase Cet1-like superfamily / mRNA Triphosphatase Cet1; Chain A / CYTH-like domain superfamily / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
mRNA-capping enzyme subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Lima, C.D. / Doamekpor, S.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM061906 米国
引用ジャーナル: Rna / 年: 2015
タイトル: Fission yeast RNA triphosphatase reads an Spt5 CTD code.
著者: Doamekpor, S.K. / Schwer, B. / Sanchez, A.M. / Shuman, S. / Lima, C.D.
履歴
登録2014年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月10日Group: Database references
改定 1.22014年12月31日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: mRNA-capping enzyme subunit beta
B: mRNA-capping enzyme subunit beta
C: mRNA-capping enzyme subunit beta
D: mRNA-capping enzyme subunit beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,3454
ポリマ－142,3454
非ポリマー00
水4,252236
1
A: mRNA-capping enzyme subunit beta
B: mRNA-capping enzyme subunit beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,1732
ポリマ－71,1732
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4230 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area26190 Å2
手法PISA
2
C: mRNA-capping enzyme subunit beta
D: mRNA-capping enzyme subunit beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,1732
ポリマ－71,1732
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4220 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area25520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.340, 93.660, 123.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
mRNA-capping enzyme subunit beta / Polynucleotide 5'-triphosphatase / mRNA 5'-triphosphatase / TPase


分子量: 35586.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: pct1 / プラスミド: pSMT3 / 詳細 (発現宿主): his-tagged SUMO fusion / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): codon plus RIL / 参照: UniProt: Q9P6Q6, polynucleotide 5'-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.13 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 2.8 M NaCl, 10% (w/v) PEG6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→25 Å / Num. obs: 45261 / % possible obs: 91.2 % / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 37.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.457 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 78.8

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8.2_1309) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1D8I

1d8i


解像度: 2.6→21.476 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 26.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2452 2151 5.08 %Random selection
Rwork0.1987 ---
obs0.2011 42358 93.39 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 38.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→21.476 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8496 0 0 236 8732
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0028656
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.64311691
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1783359
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0461304
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021543
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6001-2.66050.38891360.31982434X-RAY DIFFRACTION85
2.6605-2.72690.34341270.30362569X-RAY DIFFRACTION91
2.7269-2.80050.30221440.28832632X-RAY DIFFRACTION92
2.8005-2.88270.34191110.26772654X-RAY DIFFRACTION92
2.8827-2.97550.31521510.25852601X-RAY DIFFRACTION92
2.9755-3.08160.35021490.25362652X-RAY DIFFRACTION93
3.0816-3.20460.29551490.24162685X-RAY DIFFRACTION94
3.2046-3.34990.27921350.21982716X-RAY DIFFRACTION94
3.3499-3.52580.23811470.19932686X-RAY DIFFRACTION94
3.5258-3.74560.25231530.18622744X-RAY DIFFRACTION96
3.7456-4.0330.23011360.16712757X-RAY DIFFRACTION96
4.033-4.43570.18911550.15162800X-RAY DIFFRACTION96
4.4357-5.07010.17141440.13052768X-RAY DIFFRACTION96
5.0701-6.36020.19421460.1762754X-RAY DIFFRACTION95
6.3602-21.47630.21081680.18082755X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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