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- PDB-4ply: Crystal structure of ancestral apicomplexan malate dehydrogenase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ply
タイトルCrystal structure of ancestral apicomplexan malate dehydrogenase with malate.
要素malate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Ancestral Sequence Reconstruction / Dehydrogenase / Apicomplexa / Specificity
機能・相同性
機能・相同性情報


lactate metabolic process / L-lactate dehydrogenase activity / pyruvate metabolic process / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Malate dehydrogenase, type 3 / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Malate dehydrogenase, type 3 / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / PYRUVIC ACID / L-lactate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Apicomplexa (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Boucher, J.I. / Jacobowitz, J.R. / Beckett, B.C. / Classen, S. / Theobald, D.L.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM096053 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM094468 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM105404 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: An atomic-resolution view of neofunctionalization in the evolution of apicomplexan lactate dehydrogenases.
著者: Boucher, J.I. / Jacobowitz, J.R. / Beckett, B.C. / Classen, S. / Theobald, D.L.
履歴
登録2014年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月16日Group: Database references
改定 1.22014年7月30日Group: Database references
改定 1.32014年9月24日Group: Structure summary
改定 1.42014年10月1日Group: Database references
改定 1.52017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations ...Author supporting evidence / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.62019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.72023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: malate dehydrogenase
A: malate dehydrogenase
C: malate dehydrogenase
D: malate dehydrogenase
F: malate dehydrogenase
E: malate dehydrogenase
G: malate dehydrogenase
H: malate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)297,52422
ポリマ－291,6728
非ポリマー5,85214
水12,791710
1
B: malate dehydrogenase
A: malate dehydrogenase
C: malate dehydrogenase
D: malate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,76211
ポリマ－145,8364
非ポリマー2,9267
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19870 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area40510 Å2
手法PISA
2
F: malate dehydrogenase
E: malate dehydrogenase
G: malate dehydrogenase
H: malate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,76211
ポリマ－145,8364
非ポリマー2,9267
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20280 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area39950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.311, 90.688, 136.304
Angle α, β, γ (deg.)90.010, 90.010, 71.440
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
malate dehydrogenase


分子量: 36458.961 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Apicomplexa (真核生物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 (pLysS) / 参照: UniProt: A0A075B5H0*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#3: 化合物
ChemComp-PYR / PYRUVIC ACID / ピルビン酸


分子量: 88.062 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H4O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 710 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20mg/mL protein with 2mM NADH/L-malate; well solution: 20% (w/v) PEG-1500, 0.1M HEPES, pH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 1.115866 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月12日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.115866 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.5
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 198358 / % possible obs: 93.2 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.122 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 1.9→2.01 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 2.23 / Mean I/σ(I) obs: 0.56 / % possible all: 71.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HJR

2hjr


解像度: 1.9→45.435 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 28.69 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2381 3637 0.95 %
Rwork0.1894 380157 -
obs0.1904 383647 90.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 73 Å2 / Biso mean: 39.9309 Å2 / Biso min: 17.8 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→45.435 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18773 0 388 710 19871
Biso mean--39.58 37.25 -
残基数----2484
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00319563
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7426554
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0253115
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0033357
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4737292
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.93140.4403690.41647358742735
1.9314-1.96650.42811060.3811110551116152
1.9665-2.00430.35631440.3635145991474369
2.0043-2.04520.34981650.3489190041916989
2.0452-2.08970.35441650.3309198101997594
2.0897-2.13820.32781850.3134202002038595
2.1382-2.19170.3321710.2908204092058095
2.1917-2.25090.33891900.293202812047196
2.2509-2.31720.31691840.2609203922057696
2.3172-2.39190.26281880.253204842067296
2.3919-2.47740.28611820.2399205182070096
2.4774-2.57650.28361920.2284204642065696
2.5765-2.69370.29951780.2184205322071097
2.6937-2.83560.27161800.2073206342081497
2.8356-3.01320.27621880.1903205932078197
3.0132-3.24560.25911900.1727207142090497
3.2456-3.57170.19011840.1569206122079697
3.5717-4.08750.16921920.137207712096398
4.0875-5.14590.14841810.1221207692095097
5.1459-30.60830.22821930.1467209582115198

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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