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- PDB-4pl8: Structure of rabbit skeletal muscle actin in complex with a hybri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pl8
タイトルStructure of rabbit skeletal muscle actin in complex with a hybrid peptide comprising thymosin beta4 and the lysine-rich region of Cordon-Bleu
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Thymosin beta-4,Protein cordon-bleu,Thymosin beta-4
キーワードCONTRACTILE PROTEIN/STRUCTURAL PROTEIN / CONTRACTILE PROTEIN-STRUCTURAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / somite specification / floor plate development / actin filament network formation / terminal web / embryonic axis specification / notochord development / negative regulation of actin filament polymerization / collateral sprouting in absence of injury / digestive tract development ...positive regulation of proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / somite specification / floor plate development / actin filament network formation / terminal web / embryonic axis specification / notochord development / negative regulation of actin filament polymerization / collateral sprouting in absence of injury / digestive tract development / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / positive regulation of dendrite development / cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / dendritic growth cone / mesenchyme migration / positive regulation of ATP biosynthetic process / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / axonal growth cone / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / ruffle / actin filament polymerization / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein sequestering activity / regulation of cell migration / actin filament organization / platelet alpha granule lumen / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / actin filament / neural tube closure / filopodium / liver development / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / negative regulation of inflammatory response / calcium-dependent protein binding / Platelet degranulation / lamellipodium / cell body / cell cortex / cytoskeleton / hydrolase activity / axon / protein domain specific binding / neuronal cell body / dendrite / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / magnesium ion binding / RNA binding / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cordon-bleu, ubiquitin-like domain / Protein cordon-bleu-like / Cordon-bleu ubiquitin-like domain / Thymosin beta-4 family signature. / Beta-thymosin / Beta-thymosin superfamily / Thymosin beta-4 family / Thymosin beta actin-binding motif. / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif ...Cordon-bleu, ubiquitin-like domain / Protein cordon-bleu-like / Cordon-bleu ubiquitin-like domain / Thymosin beta-4 family signature. / Beta-thymosin / Beta-thymosin superfamily / Thymosin beta-4 family / Thymosin beta actin-binding motif. / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH2 domain profile. / WH2 domain / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Protein cordon-bleu / Thymosin beta-4 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Xue, B. / Robinson, R.C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Structural basis of thymosin-beta 4/profilin exchange leading to actin filament polymerization.
著者: Xue, B. / Leyrat, C. / Grimes, J.M. / Robinson, R.C.
履歴
登録2014年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月12日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_nat / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / refine_hist / struct_conn
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_nat.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
H: Thymosin beta-4,Protein cordon-bleu,Thymosin beta-4
B: Actin, alpha skeletal muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,1797
ポリマ－92,0853
非ポリマー1,0954
水9,566531
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6610 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area29490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.640, 93.640, 206.274
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: skeletal muscle / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 Thymosin beta-4,Protein cordon-bleu,Thymosin beta-4 / T beta-4 / Fx


分子量: 8333.400 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62328, UniProt: O75128
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 531 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.9 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 3.5 / 詳細: 0.1 M citric acid, 15% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月6日 / 詳細: Quantum-315
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 62837 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Χ2: 0.96 / Net I/av σ(I): 40.929 / Net I/σ(I): 12.5 / Num. measured all: 751602
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2-2.0711.80.59561730.8111100
2.07-2.1511.90.42261490.851100
2.15-2.2511.90.3162030.899100
2.25-2.3711.90.22961890.913100
2.37-2.5211.90.16362220.931100
2.52-2.7112.10.11362340.966100
2.71-2.9912.20.07562680.97100
2.99-3.4212.30.05363141.071100
3.42-4.311.90.04563991.386100
4.3-2011.80.02866860.789100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ収集
SCALEPACKデータ削減
PHASER2.1.4位相決定
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
Cootモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
PHASERモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1T44

1t44


解像度: 2→19.896 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.207 3180 5.07 %
Rwork0.171 59549 -
obs0.1728 62729 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 127.94 Å2 / Biso mean: 31.9416 Å2 / Biso min: 10.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.896 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5703 0 64 531 6298
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085886
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1637981
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05890
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061010
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5522195
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.9995-2.07090.26062980.200858596157
2.0709-2.15370.22113220.187358246146
2.1537-2.25160.25343240.199258776201
2.2516-2.37010.22543230.194158636186
2.3701-2.51840.21013270.181158906217
2.5184-2.71240.21993120.172959116223
2.7124-2.98450.18653260.171259376263
2.9845-3.41450.2153200.170659816301
3.4145-4.29480.18973150.152860736388
4.2948-19.89650.18823130.160463346647
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5412-0.2920.09430.40690.08490.0926-0.007-0.0906-0.141-0.0171-0.0246-0.33510.43150.106-0.02170.36590.02760.04790.09540.02430.1992-16.72060.276818.3934
20.75640.3171-0.00781.06370.49240.9360.0471-0.1734-0.32660.5428-0.0563-1.04980.21430.7429-0.04470.34750.0017-0.15420.33170.07110.3219-9.29947.15829.5214
30.2846-0.0344-0.04290.1323-0.05430.03430.04-1.132-0.161.00660.0007-0.0667-0.021-0.1032-0.00580.60820.0025-0.10010.49320.04660.4249-9.086310.957834.8697
40.2514-0.13560.00160.1922-0.070.4685-0.0553-0.21050.4940.30790.0254-0.4077-0.16340.4789-0.01640.2079-0.0253-0.03160.21590.00110.279-10.679717.477720.8493
50.6783-0.1371-0.09540.21660.04960.0170.0393-0.32490.01190.4066-0.0867-0.39070.40180.4803-0.00220.40510.0705-0.03930.26660.09810.2911-5.90762.077721.8527
60.2180.19580.0190.20790.11490.27580.12520.12010.1909-0.2709-0.1581-0.41180.17880.2130.00030.23520.0470.07560.16290.03950.2432-12.17928.807811.1806
70.09270.036-0.00120.14850.07810.1558-0.0445-0.08260.18790.02830.1425-0.45470.10180.07320.00240.26890.05170.01980.21830.0680.2726-4.04929.127610.6316
80.5083-0.0518-0.13020.45-0.25420.6167-0.02410.10820.0591-0.059-0.0486-0.0720.0979-0.0511-0.00010.1813-0.01320.02920.12910.00040.137-26.109312.51510.717
91.0611-0.3569-0.51320.53890.23530.5882-0.0021-0.52510.08440.50880.1849-0.13190.15540.40840.01850.331-0.01470.00670.2148-0.01390.1564-29.13319.464939.1857
100.789-1.3167-1.66434.01843.03393.56350.3511-0.5149-0.08450.37990.1862-0.78560.02710.96490.40730.3539-0.05320.01780.35230.03380.216-26.089111.485839.6066
110.0834-0.0976-0.09150.157-0.07450.6053-0.08010.01230.0682-0.01350.12770.4135-0.1639-0.425-0.00160.1726-0.01830.03550.2524-0.02580.2487-46.525718.480234.4899
120.3111-0.03910.06560.0565-0.04390.0358-0.0026-0.92030.01350.5134-0.0358-0.00190.1637-0.0733-0.00840.45460.02590.01240.50410.13690.3325-35.85468.696746.8548
130.1749-0.02130.07410.1036-0.01710.04110.0806-0.25890.03770.26720.09540.0796-0.0668-0.03970.01530.1682-0.02470.03690.1819-0.01050.1243-36.533920.452232.692
140.6006-0.13310.05970.11620.08420.1113-0.0113-0.19870.49150.04780.0541-0.0092-0.7228-0.107-0.00840.2928-0.01940.01130.2049-0.00410.2089-34.636424.80319.9698
150.4259-0.09890.05750.1489-0.07620.0415-0.05180.63970.2616-0.4974-0.02350.1581-0.0893-0.5286-0.01070.2494-0.03030.0290.3059-0.00690.1996-38.331419.83294.489
160.12190.0588-0.09070.16750.06310.2789-0.03220.0975-0.08710.0233-0.01640.20950.1504-0.2556-0.00150.1996-0.0450.02190.2311-0.02370.1764-40.762312.469116.9093
170.01030.0011-0.00720.0357-0.00180.0044-0.1423-0.1469-0.2558-0.04810.0191-0.01630.3578-0.07010.00070.3938-0.04450.03090.15950.02940.2521-28.6512.670222.1219
183.4821-0.49270.58470.7401-0.56880.5485-0.00940.2666-0.4494-0.2819-0.1539-0.25910.32970.05230.13030.3267-0.0360.07680.1292-0.01430.1545-20.943-1.21368.7756
190.8773-0.0039-0.60150.3911-0.29280.6377-0.00330.6142-0.1685-0.16290.00210.27950.3373-0.32-0.04770.29430.08040.09270.29790.0740.2888-8.38362.40740.9681
200.4342-0.55380.15410.9285-0.43980.34140.17490.2143-0.3752-0.43030.02930.35950.1344-0.28280.02010.31460.06360.04850.34480.06890.2988-6.374310.31720.6257
210.7944-0.2065-0.48260.47480.0040.69120.04680.90380.1556-0.410.07410.25270.0733-0.5005-0.51810.14560.0492-0.08550.64140.23850.1529-18.420822.6341-26.6197
220.1093-0.09350.02821.00030.74760.6614-0.16930.22130.2011-0.2284-0.09390.6265-0.5111-0.2139-0.21090.44920.0705-0.07370.86980.43660.8382-21.815640.9096-25.1244
230.16510.03030.03060.00650.01490.2119-0.0590.01820.43140.09470.16440.2037-0.2451-0.24130.20230.28950.19280.12920.31490.22440.4903-16.841834.228-13.6594
240.87890.14070.34590.1976-0.20840.55040.0730.72780.4616-0.3104-0.01310.3268-0.2157-0.42860.4409-0.09240.3208-0.1430.89420.48090.4361-27.533328.6542-24.2798
250.62820.16770.15031.0538-0.06720.2040.13330.18850.24760.1169-0.06320.2965-0.0171-0.59260.20790.08490.04530.00330.40840.08770.2519-21.035421.8745-14.1121
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370.0438-0.05650.10080.2729-0.20460.2771-0.05510.2311-0.2343-0.22750.08750.22410.5275-0.02230.00670.26070.04030.00720.3344-0.01110.23762.577715.4593-24.2543
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420.0426-0.1343-0.03780.6473-0.00540.11190.11440.1538-0.2317-0.19550.08990.13770.1916-0.168-0.0030.5675-0.0164-0.07410.2978-0.09010.3946-29.9237-2.35792.053
430.5409-0.17210.16160.055-0.05150.05010.0047-0.0588-0.63270.09510.08520.120.2716-0.04670.00720.7262-0.15930.09570.1230.02020.4102-27.1274-9.347312.8213
440.1030.0608-0.0830.0332-0.04790.0696-0.0519-0.2670.10120.1760.0964-0.332-0.02750.10570.00210.9614-0.25470.03910.63820.0150.622-19.2385-4.154128.7006
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 5:27)A5 - 27
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 28:53)A28 - 53
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 54:70)A54 - 70
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 71:81)A71 - 81
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 82:98)A82 - 98
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 99:115)A99 - 115
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 116:129)A116 - 129
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 130:180)A130 - 180
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 181:199)A181 - 199
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 200:217)A200 - 217
11X-RAY DIFFRACTION11(chain A and resid 218:233)A218 - 233
12X-RAY DIFFRACTION12(chain A and resid 234:249)A234 - 249
13X-RAY DIFFRACTION13(chain A and resid 250:268)A250 - 268
14X-RAY DIFFRACTION14(chain A and resid 269:278)A269 - 278
15X-RAY DIFFRACTION15(chain A and resid 279:292)A279 - 292
16X-RAY DIFFRACTION16(chain A and resid 293:333)A293 - 333
17X-RAY DIFFRACTION17(chain A and resid 334:337)A334 - 337
18X-RAY DIFFRACTION18(chain A and resid 338:353)A338 - 353
19X-RAY DIFFRACTION19(chain A and resid 354:361)A354 - 361
20X-RAY DIFFRACTION20(chain A and resid 362:374)A362 - 374
21X-RAY DIFFRACTION21(chain B and resid 6:33)B6 - 33
22X-RAY DIFFRACTION22(chain B and resid 34:69)B34 - 69
23X-RAY DIFFRACTION23(chain B and resid 70:79)B70 - 79
24X-RAY DIFFRACTION24(chain B and resid 80:98)B80 - 98
25X-RAY DIFFRACTION25(chain B and resid 99:115)B99 - 115
26X-RAY DIFFRACTION26(chain B and resid 116:128)B116 - 128
27X-RAY DIFFRACTION27(chain B and resid 129:175)B129 - 175
28X-RAY DIFFRACTION28(chain B and resid 176:197)B176 - 197
29X-RAY DIFFRACTION29(chain B and resid 198:224)B198 - 224
30X-RAY DIFFRACTION30(chain B and resid 225:238)B225 - 238
31X-RAY DIFFRACTION31(chain B and resid 239:250)B239 - 250
32X-RAY DIFFRACTION32(chain B and resid 251:268)B251 - 268
33X-RAY DIFFRACTION33(chain B and resid 269:278)B269 - 278
34X-RAY DIFFRACTION34(chain B and resid 279:294)B279 - 294
35X-RAY DIFFRACTION35(chain B and resid 295:305)B295 - 305
36X-RAY DIFFRACTION36(chain B and resid 306:325)B306 - 325
37X-RAY DIFFRACTION37(chain B and resid 326:335)B326 - 335
38X-RAY DIFFRACTION38(chain B and resid 336:352)B336 - 352
39X-RAY DIFFRACTION39(chain B and resid 353:367)B353 - 367
40X-RAY DIFFRACTION40(chain B and resid 368:374)B368 - 374
41X-RAY DIFFRACTION41(chain H and resid 34:36)H34 - 36
42X-RAY DIFFRACTION42(chain H and resid 37:41)H37 - 41
43X-RAY DIFFRACTION43(chain H and resid 42:49)H42 - 49
44X-RAY DIFFRACTION44(chain H and resid 50:55)H50 - 55

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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