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- PDB-4pl4: Crystal structure of murine IRE1 in complex with OICR464 inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pl4
タイトルCrystal structure of murine IRE1 in complex with OICR464 inhibitor
要素Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
キーワードTRANSFERASE / HYDROLASE/INHIBITOR / Schiff base / hydroxy aryl aldehydes (HAA) / inhibitor complex / unfolded protein response / endoribonuclease / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


IRE1alpha activates chaperones / mRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / AIP1-IRE1 complex / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / positive regulation of ERAD pathway / insulin metabolic process / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / platelet-derived growth factor receptor binding / IRE1-RACK1-PP2A complex / endothelial cell proliferation ...IRE1alpha activates chaperones / mRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / AIP1-IRE1 complex / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / positive regulation of ERAD pathway / insulin metabolic process / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / platelet-derived growth factor receptor binding / IRE1-RACK1-PP2A complex / endothelial cell proliferation / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / nuclear inner membrane / IRE1-mediated unfolded protein response / positive regulation of JUN kinase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / endoplasmic reticulum unfolded protein response / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / RNA endonuclease activity / Hsp70 protein binding / positive regulation of RNA splicing / Hsp90 protein binding / cellular response to glucose stimulus / ADP binding / cellular response to hydrogen peroxide / protein autophosphorylation / endonuclease activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / negative regulation of translation / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
KEN domain / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / de novo design (two linked rop proteins) ...KEN domain / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / de novo design (two linked rop proteins) / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-31K / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Sanches, M. / Duffy, N. / Talukdar, M. / Thevakumaran, N. / Chiovitti, D. / Al-awar, R. / Patterson, J.B. / Sicheri, F.
資金援助 カナダ, 米国, 3件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP 84370 カナダ
Multiple Myeloma Research Foundation Biotech Investment Award 米国
Canadian Cancer Society カナダ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: Structure and mechanism of action of the hydroxy-aryl-aldehyde class of IRE1 endoribonuclease inhibitors.
著者: Sanches, M. / Duffy, N.M. / Talukdar, M. / Thevakumaran, N. / Chiovitti, D. / Canny, M.D. / Lee, K. / Kurinov, I. / Uehling, D. / Al-Awar, R. / Poda, G. / Prakesch, M. / Wilson, B. / Tam, V. ...著者: Sanches, M. / Duffy, N.M. / Talukdar, M. / Thevakumaran, N. / Chiovitti, D. / Canny, M.D. / Lee, K. / Kurinov, I. / Uehling, D. / Al-Awar, R. / Poda, G. / Prakesch, M. / Wilson, B. / Tam, V. / Schweitzer, C. / Toro, A. / Lucas, J.L. / Vuga, D. / Lehmann, L. / Durocher, D. / Zeng, Q. / Patterson, J.B. / Sicheri, F.
履歴
登録2014年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月10日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Derived calculations / Other ...Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_status ...entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / software / struct_keywords
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification / _struct_keywords.text
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
B: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
C: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
D: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,63814
ポリマ－201,3264
非ポリマー3,31310
水00
1
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
B: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,0738
ポリマ－100,6632
非ポリマー2,4106
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
D: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,5666
ポリマ－100,6632
非ポリマー9034
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)319.110, 62.310, 141.330
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.570, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質
Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1 / Endoplasmic reticulum-to-nucleus signaling 1 / Inositol-requiring protein 1 / Ire1-alpha / IRE1a


分子量: 50331.383 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 550-977 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ern1, Ire1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9EQY0, non-specific serine/threonine protein kinase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-31K / 2-methoxy-6-methyl-4-(4-methyl-3,4-dihydro-2H-1,4-benzoxazin-7-yl)phenol


分子量: 285.338 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H19NO3
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-PEU / 2,5,8,11,14,17,20,23,26,29,32,35,38,41,44,47,50,53,56,59,62,65,68,71,74,77,80-HEPTACOSAOXADOOCTACONTAN-82-OL / PEG 8000


分子量: 1221.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C55H112O28 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE 31K LIGAND REPRESENTS THE FINAL BOUND PRODUCT. THE STARTING MATERIAL FOR 31K LIGAND IS 2- ...THE 31K LIGAND REPRESENTS THE FINAL BOUND PRODUCT. THE STARTING MATERIAL FOR 31K LIGAND IS 2-HYDROXY-3-METHOXY-5-(4-METHYL-3,4-DIHYDRO-2H-1,4-BENZOXAZIN-7-YL)BENZALDEHYDE. ALDEHYDE IS ELIMINATED THROUGH THE FORMATION OF A SCHIFF-BASE WITH ONE OF THE PROTEIN'S LYSINE RESIDUES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M HEPES, 12% PEG8000, 8% ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97919 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97919 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→46.6 Å / Num. obs: 53692 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 2.25 % / Biso Wilson estimate: 60.47 Å2 / Net I/σ(I): 11.08
反射 シェル解像度: 3→3.18 Å / 冗長度: 2.24 % / Mean I/σ(I) obs: 1.33 / % possible all: 96.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation5.29 Å46.7 Å
Translation5.29 Å46.7 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1175)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4PL3

4pl3


解像度: 3→46.599 Å / FOM work R set: 0.7555 / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 30.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2759 2015 5.02 %
Rwork0.21 38116 -
obs0.2134 40131 72.14 %
溶媒の処理減衰半径: 1.2 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 235 Å2 / Biso mean: 86.73 Å2 / Biso min: 19.1 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→46.599 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12332 0 152 0 12484
Biso mean--69.95 --
残基数----1530
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01212807
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.31717329
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0911871
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052207
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.0664734
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.0003-3.07540.4841460.38869774319
3.0754-3.15850.398770.30631161123832
3.1585-3.25140.4293770.3111588166542
3.2514-3.35630.33061010.26841937203852
3.3563-3.47620.30381130.27122235234859
3.4762-3.61540.33311320.25162601273369
3.6154-3.77990.31451500.23532935308578
3.7799-3.9790.25581520.21543348350089
3.979-4.22820.31282110.20183615382697
4.2282-4.55440.25631910.18113672386397
4.5544-5.01220.25131940.18033608380296
5.0122-5.73640.2662010.20153618381995
5.7364-7.22290.29351770.21183585376293
7.2229-46.60420.20771930.18333516370989
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6743-0.35580.31250.3999-0.35920.8472-0.0129-0.3224-0.00190.1251-0.205-0.2988-0.05160.50030.14970.477-0.1422-0.12460.86930.39660.457836.2928-11.425130.4124
21.7496-0.3507-0.25240.7599-0.15641.1166-0.0040.05810.21130.1359-0.2062-0.1038-0.22920.3405-0.0030.35280.0263-0.10340.20720.09790.214616.5114-2.822214.5244
31.56150.1871-0.31871.87710.04211.641-0.1178-0.1151-0.05870.3033-0.06650.2884-0.1938-0.01670.04650.40240.1194-0.04760.27150.00050.3449-5.7349-7.627815.0939
40.30070.0368-0.07290.2898-0.31270.420.02320.41380.3049-0.15710.29730.48250.0011-0.57470.08730.44310.1152-0.03680.85180.52080.695633.6333-23.019461.1161
51.10520.26510.06280.9716-0.19730.59340.1478-0.0850.19880.30310.0881-0.0545-0.208-0.11320.01190.35740.0650.09480.11010.10010.410853.9566-21.592978.9668
61.8627-0.3506-0.73011.57960.26481.03150.2664-0.39440.00110.3992-0.0682-0.3051-0.15920.18990.11610.4588-0.03180.06180.25540.17540.581374.5237-17.275177.1329
70.82320.2605-0.05570.7386-0.43570.85230.04030.14320.0445-0.18020.02820.18270.1552-0.1788-0.10210.3791-0.111-0.130.91770.37460.50225.309622.292267.7452
81.01160.3177-0.05981.6509-1.71041.8497-0.03520.25260.1951-0.17760.06490.3212-0.2491-0.23220.0180.41770.0722-0.00930.8390.30230.62286.555323.370877.1479
91.52150.2530.29582.2164-0.19441.8564-0.00540.20520.0953-0.15070.00070.29060.1168-0.23960.01940.3401-0.1683-0.06220.55950.12810.48517.436913.270981.9483
100.01080.02880.06950.1079-0.052.3760.00140.3876-0.0779-0.25380.1002-0.10820.0942-0.02880.01630.4166-0.1151-0.13890.56690.21470.622317.230417.099872.4239
111.51110.6623-0.79961.1946-0.74850.8181-0.13040.0256-0.0989-0.048-0.0639-0.0670.13640.0460.00880.3501-0.14240.00980.34740.19250.283822.023110.094489.4898
120.19660.48080.25462.96120.42220.5635-0.00650.0135-0.5565-0.1052-0.022-0.00570.44740.153-0.04910.6364-0.08970.13370.47920.17940.659814.0075-10.4966106.6427
131.12090.1024-0.33120.7317-0.04280.8493-0.0981-0.0631-0.0879-0.0343-0.1496-0.07690.3131-0.02510.03030.4821-0.22880.10310.63110.2440.515110.3351-4.1223112.4409
140.76120.09340.24390.2875-0.11260.66650.0310.0342-0.15170.0786-0.0515-0.29160.0610.227-0.0570.3332-0.0679-0.12541.13930.30740.71744.215-10.2402157.5301
152.651-0.4644-0.13510.48170.16351.4104-0.0415-0.06790.1283-0.01840.0434-0.1652-0.04920.17390.03090.349-0.1851-0.04451.21310.27990.736442.6122-1.8916140.8947
160.5859-0.0035-0.05680.73070.24320.9539-0.1430.087-0.0524-0.44670.0704-0.36390.12350.48560.02620.5317-0.12340.06841.05350.35860.620433.3841-7.3103126.8453
170.68350.5514-0.37211.3301-0.45150.32230.09010.12580.1795-0.47580.0579-0.439-0.04880.3213-0.06291.1975-0.35510.10021.09610.25831.302942.86085.2826105.6706
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 562 through 736 )B0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 737 through 862 )B0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 863 through 963 )B0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 562 through 752 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 753 through 862 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 863 through 963 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 562 through 627 )C0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 628 through 664 )C0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 665 through 706 )C0
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 707 through 736 )C0
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 737 through 834 )C0
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 835 through 868 )C0
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 869 through 963 )C0
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 562 through 644 )D0
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 645 through 706 )D0
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resid 707 through 868 )D0
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'D' and (resid 869 through 961 )D0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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