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- PDB-4pjt: Structure of PARP1 catalytic domain bound to inhibitor BMN 673 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pjt
タイトルStructure of PARP1 catalytic domain bound to inhibitor BMN 673
要素Poly [ADP-ribose] polymerase 1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / PARP1 / Inhibitor / Complex / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / regulation of base-excision repair / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of single strand break repair / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep ...NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / regulation of base-excision repair / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of single strand break repair / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / vRNA Synthesis / carbohydrate biosynthetic process / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of catalytic activity / negative regulation of adipose tissue development / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / mitochondrial DNA metabolic process / regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / replication fork reversal / signal transduction involved in regulation of gene expression / positive regulation of necroptotic process / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / transcription regulator activator activity / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / NAD+ ADP-ribosyltransferase / cellular response to zinc ion / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / mitochondrial DNA repair / response to aldosterone / protein poly-ADP-ribosylation / positive regulation of mitochondrial depolarization / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / nuclear replication fork / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / NAD+-protein ADP-ribosyltransferase activity / site of DNA damage / R-SMAD binding / positive regulation of SMAD protein signal transduction / protein autoprocessing / macrophage differentiation / decidualization / NAD+-protein poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / nucleosome binding / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / negative regulation of innate immune response / protein localization to chromatin / telomere maintenance / nucleotidyltransferase activity / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cellular response to nerve growth factor stimulus / protein-DNA complex / response to gamma radiation / mitochondrion organization / nuclear estrogen receptor binding / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / DNA Damage Recognition in GG-NER / protein modification process / Dual Incision in GG-NER / histone deacetylase binding / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of protein localization to nucleus / Formation of Incision Complex in GG-NER / cellular response to amyloid-beta / cellular response to UV / NAD binding / double-strand break repair / nuclear envelope / regulation of protein localization / site of double-strand break / cellular response to oxidative stress / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / transcription by RNA polymerase II / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / innate immune response / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / chromatin binding / ubiquitin protein ligase binding / chromatin / nucleolus / apoptotic process / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 ...Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #10 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2YQ / Poly [ADP-ribose] polymerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Aoyagi-Scharber, M. / Gardberg, A.S. / Arakaki, T.L.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2014
タイトル: Structural basis for the inhibition of poly(ADP-ribose) polymerases 1 and 2 by BMN 673, a potent inhibitor derived from dihydropyridophthalazinone.
著者: Aoyagi-Scharber, M. / Gardberg, A.S. / Yip, B.K. / Wang, B. / Shen, Y. / Fitzpatrick, P.A.
履歴
登録2014年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月25日Group: Derived calculations
改定 1.22017年11月22日Group: Derived calculations / Other ...Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_status ...entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
C: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
D: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,88826
ポリマ－165,6494
非ポリマー3,23922
水5,693316
1
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3618
ポリマ－41,4121
非ポリマー9497
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2737
ポリマ－41,4121
非ポリマー8616
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1736
ポリマ－41,4121
非ポリマー7615
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0815
ポリマ－41,4121
非ポリマー6694
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)103.690, 108.150, 142.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSLYSLYSAA662 - 101021 - 369
21LYSLYSLYSLYSBB662 - 101021 - 369
12LYSLYSLYSLYSAA662 - 101021 - 369
22LYSLYSLYSLYSCC662 - 101021 - 369
13SERSERPHEPHEAA663 - 100922 - 368
23SERSERPHEPHEDD663 - 100922 - 368
14LYSLYSLYSLYSBB662 - 101021 - 369
24LYSLYSLYSLYSCC662 - 101021 - 369
15SERSERPHEPHEBB663 - 100922 - 368
25SERSERPHEPHEDD663 - 100922 - 368
16SERSERPHEPHECC663 - 100922 - 368
26SERSERPHEPHEDD663 - 100922 - 368

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Poly [ADP-ribose] polymerase 1 / PARP-1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 1 / ARTD1 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 1 / ...PARP-1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 1 / ARTD1 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 1 / ADPRT 1 / Poly[ADP-ribose] synthase 1


分子量: 41412.336 Da / 分子数: 4
断片: PARP1 HELICAL AND CATALYTIC DOMAINS (UNP residues 662-1011)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP1, ADPRT, PPOL / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09874, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-2YQ / (8S,9R)-5-fluoro-8-(4-fluorophenyl)-9-(1-methyl-1H-1,2,4-triazol-5-yl)-2,7,8,9-tetrahydro-3H-pyrido[4,3,2-de]phthalazin-3-one / Talazoparib / タラゾパリブ


分子量: 380.351 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H14F2N6O / コメント: 薬剤, 抗がん剤, 阻害剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 316 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.2 / 詳細: 2.1 M AMMONIUM SULFATE, 100mM TRIS, PH 7.2 / PH範囲: 7.2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.97648 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97648 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→19.94 Å / Num. obs: 66890 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 43.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 2.35→2.41 Å / Rmerge(I) obs: 0.479 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0071精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UK0, 3L3M

1uk0

3l3m


解像度: 2.35→19.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 13.11 / SU ML: 0.155 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.324 / ESU R Free: 0.224 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22816 3387 5.1 %RANDOM
Rwork0.18802 ---
obs0.19002 63499 99.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.823 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å2-0 Å2
2---0.07 Å2-0 Å2
3---0.08 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.35→19.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10173 0 205 316 10694
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.01910591
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.029888
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4611.99614409
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.255322713
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.77551333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.69925.294425
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.247151709
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1281529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.21669
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02111892
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.022239
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3083.4125359
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.3073.4115358
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.565.16674
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.565.16675
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.863.5515232
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.8593.5515232
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.4795.2357733
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.07326.65411799
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.02426.59311720
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A185580.11
12B185580.11
21A191680.12
22C191680.12
31A184220.09
32D184220.09
41B191570.09
42C191570.09
51B177190.1
52D177190.1
61C181100.11
62D181100.11
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.41 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 232 -
Rwork0.227 4577 -
obs--99.44 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5187-0.16210.10810.45260.1240.28060.00290.0104-0.0019-0.00270.0208-0.00450.01750.0075-0.02370.02480.0012-0.00150.0256-0.02140.0328-43.74993.355-10.5927
20.68630.18790.00860.8257-0.05850.84050.02040.00220.02660.02130.0753-0.03440.1358-0.1665-0.09570.0301-0.031-0.0210.05130.02830.0286-83.8829-3.64094.2278
30.5665-0.2135-0.38850.27650.01961.01660.03910.05030.05680.020.0260.0032-0.0329-0.0317-0.06510.02950.00150.01380.02380.01260.0226-74.909433.0828-29.198
41.7583-0.5210.22240.2142-0.00630.67210.01880.1591-0.0579-0.0311-0.065-0.00660.1355-0.07940.04630.0635-0.0350.04190.0636-0.03110.0337-116.450119.2024-23.7033
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A662 - 1101
2X-RAY DIFFRACTION2B662 - 1101
3X-RAY DIFFRACTION3C662 - 1101
4X-RAY DIFFRACTION4D663 - 1101

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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