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- PDB-4pj1: Crystal structure of the human mitochondrial chaperonin symmetric... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pj1
タイトルCrystal structure of the human mitochondrial chaperonin symmetrical 'football' complex
要素
  • 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
  • 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
キーワードCHAPERONE / Human / Mitochondrial / Chaperonin / Complex / Symmetric
機能・相同性
機能・相同性情報


coated vesicle / isotype switching to IgG isotypes / mitochondrial unfolded protein response / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / apolipoprotein A-I binding / lipopolysaccharide receptor complex / protein import into mitochondrial intermembrane space / high-density lipoprotein particle binding / migrasome / cysteine-type endopeptidase activator activity ...coated vesicle / isotype switching to IgG isotypes / mitochondrial unfolded protein response / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / apolipoprotein A-I binding / lipopolysaccharide receptor complex / protein import into mitochondrial intermembrane space / high-density lipoprotein particle binding / migrasome / cysteine-type endopeptidase activator activity / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / chaperonin ATPase / Mitochondrial protein import / positive regulation of macrophage activation / negative regulation of execution phase of apoptosis / cellular response to interleukin-7 / biological process involved in interaction with symbiont / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / 'de novo' protein folding / sperm plasma membrane / apoptotic mitochondrial changes / B cell activation / B cell proliferation / : / positive regulation of interferon-alpha production / positive regulation of interleukin-10 production / DNA replication origin binding / apolipoprotein binding / RHOG GTPase cycle / positive regulation of execution phase of apoptosis / response to unfolded protein / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / isomerase activity / chaperone-mediated protein complex assembly / sperm midpiece / clathrin-coated pit / positive regulation of interleukin-12 production / Mitochondrial protein degradation / protein folding chaperone / intrinsic apoptotic signaling pathway / response to cold / secretory granule / T cell activation / protein maturation / lipopolysaccharide binding / ATP-dependent protein folding chaperone / positive regulation of T cell activation / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production / osteoblast differentiation / p53 binding / unfolded protein binding / protein folding / single-stranded DNA binding / double-stranded RNA binding / protein-folding chaperone binding / protein refolding / early endosome / mitochondrial inner membrane / protein stabilization / mitochondrial matrix / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / cell surface / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
10 Kd Chaperonin, Protein Cpn10; Chain O / GroES chaperonin / GROEL; domain 1 / GroEL-like equatorial domain / GROEL; domain 2 / TCP-1-like chaperonin intermediate domain / Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroEL ...10 Kd Chaperonin, Protein Cpn10; Chain O / GroES chaperonin / GROEL; domain 1 / GroEL-like equatorial domain / GROEL; domain 2 / TCP-1-like chaperonin intermediate domain / Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroEL / GroEL / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / GroES-like superfamily / 3-Layer(bba) Sandwich / Roll / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / 60 kDa heat shock protein, mitochondrial / 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Frolow, F. / Azem, A. / Nisemblat, S.
資金援助 イスラエル, 2件
組織認可番号
Morasha ISF1902/08 イスラエル
Eshkol Fellowship to Shahar Nissemblat イスラエル
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2015
タイトル: Crystal structure of the human mitochondrial chaperonin symmetrical football complex.
著者: Nisemblat, S. / Yaniv, O. / Parnas, A. / Frolow, F. / Azem, A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / : 2014
タイトル: Crystallization and structure determination of a symmetrical 'football' complex of the mammalian mitochondrial Hsp60-Hsp10 chaperonins.
著者: Nisemblat, S. / Parnas, A. / Yaniv, O. / Azem, A. / Frolow, F.
履歴
登録2014年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月13日Group: Derived calculations
改定 1.22015年5月20日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
B: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
C: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
D: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
E: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
F: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
G: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
H: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
I: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
J: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
K: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
L: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
M: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
N: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
O: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
P: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
Q: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
R: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
S: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
T: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
U: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
V: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
W: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
X: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
Y: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
Z: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
1: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
2: 10 kDa heat shock protein, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,017,04756
ポリマ-1,010,72628
非ポリマー6,32128
00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area94820 Å2
ΔGint-434 kcal/mol
Surface area355100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)199.100, 199.100, 627.390
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain 1 and segid Z
21chain 2 and segid 1
31chain O and segid O
41chain P and segid P
51chain Q and segid Q
61chain R and segid R
71chain S and segid S
81chain T and segid T
91chain U and segid U
101chain V and segid 2
111chain W and segid V
121chain X and segid W
131chain Y and segid X
141chain Z and segid Y
12chain A and segid
22chain B and segid
32chain C and segid
42chain D and segid
52chain E and segid
62chain F and segid
72chain G and segid
82chain H and segid
92chain I and segid
102chain J and segid
112chain K and segid
122chain L and segid
132chain M and segid
142chain N and segid

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPchain 1 and segid Z1AA3 - 1023 - 102
21ASPASPchain 2 and segid 12BA3 - 1023 - 102
31ASPASPchain O and segid OOO3 - 1023 - 102
41ASPASPchain P and segid PPP3 - 1023 - 102
51ASPASPchain Q and segid QQQ3 - 1023 - 102
61ASPASPchain R and segid RRR3 - 1023 - 102
71ASPASPchain S and segid SSS3 - 1023 - 102
81ASPASPchain T and segid TTT3 - 1023 - 102
91ASPASPchain U and segid UUU3 - 1023 - 102
101ASPASPchain V and segid 2VV3 - 1023 - 102
111ASPASPchain W and segid VWW3 - 1023 - 102
121ASPASPchain X and segid WXX3 - 1023 - 102
131ASPASPchain Y and segid XYY3 - 1023 - 102
141ASPASPchain Z and segid YZZ3 - 1023 - 102
12PROPROchain A and segidAA1 - 52627 - 552
22PROPROchain B and segidBB1 - 52627 - 552
32PROPROchain C and segidCC1 - 52627 - 552
42PROPROchain D and segidDD1 - 52627 - 552
52PROPROchain E and segidEE1 - 52627 - 552
62PROPROchain F and segidFF1 - 52627 - 552
72PROPROchain G and segidGG1 - 52627 - 552
82PROPROchain H and segidHH1 - 52627 - 552
92PROPROchain I and segidII1 - 52627 - 552
102PROPROchain J and segidJJ1 - 52627 - 552
112PROPROchain K and segidKK1 - 52627 - 552
122PROPROchain L and segidLL1 - 52627 - 552
132PROPROchain M and segidMM1 - 52627 - 552
142PROPROchain N and segidNN1 - 52627 - 552

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質
60 kDa heat shock protein, mitochondrial / 60 kDa chaperonin / Chaperonin 60 / CPN60 / Heat shock protein 60 / Hsp60 / HuCHA60 / Mitochondrial ...60 kDa chaperonin / Chaperonin 60 / CPN60 / Heat shock protein 60 / Hsp60 / HuCHA60 / Mitochondrial matrix protein P1 / P60 lymphocyte protein


分子量: 59859.465 Da / 分子数: 14 / 断片: UNP residues 27-550 / 変異: E321K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPD1, HSP60 / プラスミド: PET-21d
発現宿主: Escherichia coli-Thermus thermophilus shuttle vector pTRH1T (その他)
参照: UniProt: P10809
#2: タンパク質
10 kDa heat shock protein, mitochondrial / Hsp10 / 10 kDa chaperonin / Chaperonin 10 / CPN10 / Early-pregnancy factor / EPF


分子量: 12335.250 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPE1 / プラスミド: PET-24d
発現宿主: Escherichia coli-Thermus thermophilus shuttle vector pTRH1T (その他)
参照: UniProt: P61604
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / : Mg

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.56 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Protein concentration: mHsp60, 9.5 mg/ml ; mHsp10, 1.6 mg/ml; Composition of protein solution: 50 mM Tris-HCl pH 7.7, 300 mM NaCl, 5% glycerol, 15 mM MgCl2, 0.5 mM KCl,1 mM ATP; Composition ...詳細: Protein concentration: mHsp60, 9.5 mg/ml ; mHsp10, 1.6 mg/ml; Composition of protein solution: 50 mM Tris-HCl pH 7.7, 300 mM NaCl, 5% glycerol, 15 mM MgCl2, 0.5 mM KCl,1 mM ATP; Composition of reservoir solution: 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M sodium citrate tribasic dehydrate,30-35%(v/v) PEG 400 Volume and ratio of drop:5 micro l (1:1)
PH範囲: 7.7 / Temp details: 303 for 3 days, then moved to 293

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 6.2 % / : 1351770 / Rmerge(I) obs: 0.136 / D res high: 3.15 Å / D res low: 49.78 Å / Num. obs: 217130 / % possible obs: 99.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsRedundancy
3.153.2611.4914.1
12.249.7810.0345.9
反射解像度: 3.15→49.78 Å / Num. obs: 217130 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.136 / Rpim(I) all: 0.058 / Net I/σ(I): 9 / Num. measured all: 1351770
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) all% possible all
3.15-3.264.11.4910.785114208860.79399.1
12.2-49.785.90.03430.62446141260.01598.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDS0.2.14データ削減
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
XSCALEデータスケーリング
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AON
解像度: 3.15→49.775 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2704 10844 5.02 %RANDOM
Rwork0.2407 204970 --
obs0.2422 215814 99.28 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 387.11 Å2 / Biso mean: 121.1628 Å2 / Biso min: 53.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.15→49.775 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数65571 0 392 0 65963
Biso mean--86.93 --
残基数----8783
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00466580
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.10989824
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04110846
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00411487
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.17825306
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDRmsタイプ
1116702X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
1226702X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
13O6702X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
14P6702X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
15Q6702X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
16R6702X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
17S6702X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
18T6702X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
19U6702X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
110V6702X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
111W6702X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
112X6702X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
113Y6702X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
114Z6702X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
21A34907X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
22B34907X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
23C34907X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
24D34907X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
25E34907X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
26F34907X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
27G34907X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
28H34907X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
29I34907X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
210J34907X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
211K34907X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
212L34907X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
213M34907X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
214N34907X-RAY DIFFRACTION18.114TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.15-3.18580.42713920.4056214660693
3.1858-3.22320.38283340.38746510684496
3.2232-3.26260.39993620.38876605696797
3.2626-3.30380.40233720.38676637700998
3.3038-3.34730.3813640.37846728709299
3.3473-3.39310.39163420.362368397181100
3.3931-3.44160.38043680.349567777145100
3.4416-3.4930.36663400.335668057145100
3.493-3.54750.36473510.323367767127100
3.5475-3.60570.30863650.308768267191100
3.6057-3.66780.35573700.30867867156100
3.6678-3.73450.32013410.298168517192100
3.7345-3.80630.33133450.2968297174100
3.8063-3.8840.28563630.270868037166100
3.884-3.96840.3194240.272567757199100
3.9684-4.06070.29243550.250268577212100
4.0607-4.16220.29213230.246468447167100
4.1622-4.27460.28273550.242368587213100
4.2746-4.40040.28543540.22468547208100
4.4004-4.54230.23993570.222268897246100
4.5423-4.70450.25623360.219668657201100
4.7045-4.89270.24353610.216568687229100
4.8927-5.11520.23893530.214169327285100
5.1152-5.38460.25873790.213768887267100
5.3846-5.72150.28673430.23669537296100
5.7215-6.16250.27433370.238469707307100
6.1625-6.78130.28213980.236769467344100
6.7813-7.75940.24183710.205870317402100
7.7594-9.76390.16483840.15097071745599
9.7639-49.78120.20614050.19587383778899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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