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Yorodumi- PDB-4pko: Crystal structure of the Football-shaped GroEL-GroES2-(ADPBeFx)14... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 4pko | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of the Football-shaped GroEL-GroES2-(ADPBeFx)14 complex | |||||||||
Components |
| |||||||||
Keywords | PROTEIN BINDING / chaperonin / protein encapsulation / GroEL-GroES2 complex | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationchaperonin ATPase / : / isomerase activity / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / protein refolding / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | ![]() | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.84 Å | |||||||||
Authors | Fei, X. / Ye, X. / Laronde-Leblanc, N. / Lorimer, G.H. | |||||||||
| Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2014Title: Formation and structures of GroEL:GroES2 chaperonin footballs, the protein-folding functional form. Authors: Fei, X. / Ye, X. / LaRonde, N.A. / Lorimer, G.H. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 4pko.cif.gz | 3.2 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb4pko.ent.gz | 2.7 MB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 4pko.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 4pko_validation.pdf.gz | 3.7 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 4pko_full_validation.pdf.gz | 4.1 MB | Display | |
| Data in XML | 4pko_validation.xml.gz | 344.6 KB | Display | |
| Data in CIF | 4pko_validation.cif.gz | 449.1 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pk/4pko ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pk/4pko | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
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| Unit cell |
|
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Components
-Protein , 2 types, 28 molecules ABCDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZ12
| #1: Protein | Mass: 57391.711 Da / Num. of mol.: 14 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: groEL, groL, mopA, BN17_41231, BU34_16740, ECs5124, LF82_0923 Production host: ![]() #2: Protein | Mass: 10400.938 Da / Num. of mol.: 14 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: groS, groES, mopB, BN17_41221, BU34_16745, ECs5123, LF82_0924 Plasmid: pKK233-2 / Production host: ![]() |
|---|
-Non-polymers , 4 types, 56 molecules 






| #3: Chemical | ChemComp-ADP / #4: Chemical | ChemComp-BEF / #5: Chemical | ChemComp-MG / #6: Chemical | ChemComp-K / |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.2 Å3/Da / Density % sol: 61.57 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion Details: 8.5 % PEG 550 mme (v/v), 0.1 M acetic acid-KCl buffer PH range: 4.8-5.2 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.9792 Å |
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Nov 23, 2013 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 3.84→90.9 Å / Num. obs: 124259 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7.2 % / Net I/σ(I): 9.2 |
| Reflection shell | Resolution: 3.84→3.91 Å / Redundancy: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.7 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 100 |
-
Processing
| Software | Name: PHENIX / Version: (phenix.refine: 1.8.4_1496) / Classification: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.84→90.898 Å / SU ML: 0.44 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 24.68 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.84→90.898 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
|
Movie
Controller
About Yorodumi




X-RAY DIFFRACTION
United States, 2items
Citation






PDBj




