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- PDB-4pgg: Caffeic acid O-methyltransferase from Sorghum bicolor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pgg
タイトルCaffeic acid O-methyltransferase from Sorghum bicolor
要素Caffeic acid O-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / SAM-dependent O-methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


luteolin O-methyltransferase activity / caffeate O-methyltransferase activity / caffeate O-methyltransferase / acetylserotonin O-methyltransferase activity / lignin biosynthetic process / flavonol biosynthetic process / : / melatonin biosynthetic process / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / O-methyltransferase activity ...luteolin O-methyltransferase activity / caffeate O-methyltransferase activity / caffeate O-methyltransferase / acetylserotonin O-methyltransferase activity / lignin biosynthetic process / flavonol biosynthetic process / : / melatonin biosynthetic process / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / O-methyltransferase activity / methylation / protein dimerization activity
類似検索 - 分子機能
Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, conserved site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 signature 2. / Plant methyltransferase dimerisation / Dimerisation domain / O-methyltransferase domain / O-methyltransferase domain / SAM-dependent O-methyltransferase class II-type profile. / O-methyltransferase COMT-type / Vaccinia Virus protein VP39 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain ...Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, conserved site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 signature 2. / Plant methyltransferase dimerisation / Dimerisation domain / O-methyltransferase domain / O-methyltransferase domain / SAM-dependent O-methyltransferase class II-type profile. / O-methyltransferase COMT-type / Vaccinia Virus protein VP39 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Caffeic acid O-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Sorghum bicolor (タカキビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.015 Å
データ登録者Green, A.R. / Lewis, K.M. / Kang, C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB 102114 米国
引用ジャーナル: Plant Physiol. / 年: 2014
タイトル: Determination of the Structure and Catalytic Mechanism of Sorghum bicolor Caffeic Acid O-Methyltransferase and the Structural Impact of Three brown midrib12 Mutations.
著者: Green, A.R. / Lewis, K.M. / Barr, J.T. / Jones, J.P. / Lu, F. / Ralph, J. / Vermerris, W. / Sattler, S.E. / Kang, C.
履歴
登録2014年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Advisory / Author supporting evidence ...Advisory / Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_symm_contact / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.dist / _pdbx_validate_symm_contact.site_symmetry_2 / _struct_keywords.text
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caffeic acid O-methyltransferase
B: Caffeic acid O-methyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,8642
ポリマ－78,8642
非ポリマー00
水8,647480
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9470 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area29670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.232, 96.286, 124.282
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Caffeic acid O-methyltransferase


分子量: 39432.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sorghum bicolor (タカキビ) / 遺伝子: Sb07g003860, SORBIDRAFT_07g003860 / プラスミド: pET30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) pLysS / 参照: UniProt: C5YH12, caffeate O-methyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 480 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.72 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 0.07M Bis-Tris propane, 0.03M Citric acid, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月21日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→50 Å / Num. obs: 58382 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Χ2: 3.692 / Net I/av σ(I): 43.102 / Net I/σ(I): 14 / Num. measured all: 405174
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.01-2.045.60.54427550.78996.7
2.04-2.085.90.46428991.16698.7
2.08-2.126.30.39428410.95899.2
2.12-2.176.80.33928541.04799.1
2.17-2.2170.32229121.16799.6
2.21-2.267.10.28628642.1899.6
2.26-2.327.10.24828931.49799.7
2.32-2.387.10.21328931.66399.8
2.38-2.457.10.18529261.92699.8
2.45-2.537.20.16729092.19499.7
2.53-2.627.20.15229082.58499.9
2.62-2.737.20.13729073.1799.9
2.73-2.857.20.12229253.52999.9
2.85-37.20.11329344.266100
3-3.197.30.10129644.951100
3.19-3.447.30.0929295.96100
3.44-3.787.20.08629537.16599.9
3.78-4.337.10.07929667.91899.6
4.33-5.456.90.06430037.02399.3
5.45-506.80.049314710.23699

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.015→38.058 Å / FOM work R set: 0.8408 / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 2000 3.43 %
Rwork0.175 56312 -
obs0.1764 58312 99.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 122.49 Å2 / Biso mean: 41.84 Å2 / Biso min: 20.81 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.015→38.058 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5534 0 0 480 6014
Biso mean---47.17 -
残基数----720
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065682
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.917712
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039854
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004998
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3072058
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.015-2.0650.2911330.2443742387594
2.065-2.12080.30731390.22423934407399
2.1208-2.18320.25361420.21933980412299
2.1832-2.25360.30931420.226540044146100
2.2536-2.33420.27561410.206639794120100
2.3342-2.42760.2521430.189840094152100
2.4276-2.53810.2191430.191740314174100
2.5381-2.67190.24451420.192340194161100
2.6719-2.83920.25531440.195440414185100
2.8392-3.05830.24551430.201640324175100
3.0583-3.36590.2131450.189640854230100
3.3659-3.85260.19651450.171140924237100
3.8526-4.85230.17541460.13894093423999
4.8523-38.06460.18321520.14664271442399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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