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- PDB-4pgc: MHC Class I in complex with modified Sendai virus nucleoprotein p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pgc
タイトルMHC Class I in complex with modified Sendai virus nucleoprotein peptide FAPGN(3,5-diiodotyrosine)PAL
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • H-2 class I histocompatibility antigen, K-B alpha chain
  • Sendai virus nucleoprotein
  • Unknown helical fragment
キーワードIMMUNE SYSTEM/PEPTIDE / IMMUNE SYSTEM / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN / IMMUNE RESPONSE / IMMUNE SYSTEM-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / helical viral capsid / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / inner ear development / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent ...Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / helical viral capsid / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / inner ear development / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / cellular defense response / Neutrophil degranulation / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / peptide antigen binding / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / cellular response to nicotine / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / negative regulation of epithelial cell proliferation / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / protein refolding / viral nucleocapsid / protein homotetramerization / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / host cell cytoplasm / learning or memory / defense response to bacterium / ribonucleoprotein complex / external side of plasma membrane / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Paramyxovirus nucleocapsid protein / Paramyxovirus nucleocapsid protein / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : ...Paramyxovirus nucleocapsid protein / Paramyxovirus nucleocapsid protein / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nucleoprotein / Beta-2-microglobulin / H-2 class I histocompatibility antigen, K-B alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Escherichia coli (大腸菌)
Sendai virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Celie, P. / Joosten, R.P. / Perrakis, A. / Neefjes, J.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO) オランダ
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: The first step of peptide selection in antigen presentation by MHC class I molecules.
著者: Garstka, M.A. / Fish, A. / Celie, P.H. / Joosten, R.P. / Janssen, G.M. / Berlin, I. / Hoppes, R. / Stadnik, M. / Janssen, L. / Ovaa, H. / van Veelen, P.A. / Perrakis, A. / Neefjes, J.
履歴
登録2014年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月21日Group: Database references
改定 1.22015年2月4日Group: Database references
改定 1.32015年2月11日Group: Database references
改定 1.42017年11月22日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / entity_src_nat / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _entity_src_nat.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.72024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 class I histocompatibility antigen, K-B alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: Sendai virus nucleoprotein
D: H-2 class I histocompatibility antigen, K-B alpha chain
E: Beta-2-microglobulin
F: Sendai virus nucleoprotein
H: Unknown helical fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,75413
ポリマ－97,2017
非ポリマー5536
水1,02757
1
A: H-2 class I histocompatibility antigen, K-B alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: Sendai virus nucleoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3627
ポリマ－47,9933
非ポリマー3684
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4990 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area20010 Å2
手法PISA
2
D: H-2 class I histocompatibility antigen, K-B alpha chain
E: Beta-2-microglobulin
F: Sendai virus nucleoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,1785
ポリマ－47,9933
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4590 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area20150 Å2
手法PISA
3
H: Unknown helical fragment


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,2141
ポリマ－1,2141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area1240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.179, 90.303, 89.370
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.580, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21D
12B
22E

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYPROPROAA1 - 27827 - 304
21GLYGLYPROPRODD1 - 27827 - 304
12ILEILEMETMETBB1 - 992 - 100
22ILEILEMETMETEE1 - 992 - 100

NCSアンサンブル:
ID
1
2
詳細There are 2 biological units in the asymmetric unit (chains A, B, and C and chains D, E, and F). Chain H is an unknown helical fragment that is not part of the biological unit.

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ADBE

#1: タンパク質 H-2 class I histocompatibility antigen, K-B alpha chain / H-2K(B)


分子量: 34956.996 Da / 分子数: 2 / 断片: heavy chain, UNP residues 22-299 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-K1, H2-K / プラスミド: pET15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P01901
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11835.555 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 21-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: B2m / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P01887

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 3分子 CFH

#3: タンパク質・ペプチド Sendai virus nucleoprotein


分子量: 1200.853 Da / 分子数: 2 / 断片: peptide 324-332 / Mutation: Y329(TYI) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Solid Phase Peptide Synthesis / 由来: (合成) Sendai virus (ウイルス) / 参照: UniProt: O57286*PLUS
#4: タンパク質・ペプチド Unknown helical fragment


分子量: 1214.478 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: Author are quite sure that the fragment is not from H-2Kb or beta2 macroglobulin. Because E-coli was the expression system, this was the most likely source.
由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21(DE3)pLysS

-
非ポリマー , 2種, 63分子

#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: sodium/potassium phosphate buffer 1.9M, MPD 1%, glycerol (cryoprotection)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月24日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→83.108 Å / Num. all: 43356 / Num. obs: 43356 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.5 % / Rpim(I) all: 0.048 / Rrim(I) all: 0.091 / Rsym value: 0.077 / Net I/av σ(I): 8.909 / Net I/σ(I): 12 / Num. measured all: 152881
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.3-2.423.50.5291.52228163070.3290.5292.299.4
2.42-2.573.50.37722107759460.2340.3773.199.5
2.57-2.753.50.25331991056140.1570.2534.599.4
2.75-2.973.50.164.81857352350.10.166.999.6
2.97-3.253.50.0947.91703648060.0580.09411.199.6
3.25-3.643.50.05712.61543243710.0360.05717.499.6
3.64-4.23.50.04115.81356538550.0260.04123.999.6
4.2-5.143.50.035181146332790.0220.03528.899.6
5.14-7.273.50.03618882625300.0220.03625.899.5
7.27-50.793.30.02919471814130.0180.02932.298.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMACrefmac_5.8.0071精密化
SCALA3.3.16データスケーリング
XDSデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHASER位相決定
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1rjz

1rjz


解像度: 2.3→83.108 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / Matrix type: sparse / WRfactor Rfree: 0.227 / WRfactor Rwork: 0.195 / SU B: 17.453 / SU ML: 0.188 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.324 / ESU R Free: 0.226 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2428 2178 5 %RANDOM
Rwork0.212 41159 --
obs0.2135 43337 99.45 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 130.17 Å2 / Biso mean: 39.719 Å2 / Biso min: 18.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å2-0 Å2-1.41 Å2
2--2.38 Å2-0 Å2
3----1.07 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→83.108 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6381 0 36 57 6474
Biso mean--50.26 29.27 -
残基数----785
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0196611
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026012
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1711.9568984
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.737313867
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1175780
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.5923.587329
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.097151063
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1941548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2924
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0217455
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021567
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.6542.6213135
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.6542.6213134
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.2223.9183907
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A160540.05
12D160540.05
21B58240.04
22E58240.04
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)WRfactor Rwork
2.3-2.360.3591470.3123069323799.3510.297
2.36-2.4240.3071500.3052935310099.5160.287
2.424-2.4950.3111620.2782871305599.280.258
2.495-2.5710.31650.2542748292499.6240.229
2.571-2.6560.3161280.2642730287699.3740.232
2.656-2.7490.2811480.2532598276299.4210.223
2.749-2.8520.2571360.2372504265199.5850.209
2.852-2.9690.2611310.2132457260099.5380.186
2.969-3.10.2731160.2122373249899.640.187
3.1-3.2520.2361060.2092212232899.570.191
3.252-3.4270.2611020.2162150226499.470.2
3.427-3.6350.216970.1972020212299.7640.186
3.635-3.8850.198930.1811908201099.5520.172
3.885-4.1960.2011010.1731751186099.570.169
4.196-4.5950.179880.1551616171199.5910.157
4.595-5.1350.198930.161478157699.6830.162
5.135-5.9260.279710.1981303138499.2770.197
5.926-7.2480.255600.2341098116599.3990.23
7.248-10.2120.171510.1885892198.6970.193
10.212-83.1080.305330.27448053396.2480.296
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1145-0.28170.01170.2870.12880.12740.0049-0.1657-0.07520.02520.01510.0327-0.00970.029-0.020.0359-0.0240.02470.24780.03250.0371-16.10223.631-15.1843
20.8775-0.7084-0.73811.15590.48931.05020.02880.08580.0389-0.0303-0.00580.02570.0355-0.01-0.0230.0196-0.03110.00950.27710.02170.0299-11.461921.3686-34.4771
30.85730.074-0.38850.03490.0150.3933-0.07020.08-0.0235-0.02960.0479-0.0151-0.0239-0.090.02230.0284-0.01630.0130.2409-0.02120.02841.685922.642814.8935
41.02730.7436-1.1261.0046-0.98531.63010.0526-0.11380.0286-0.0134-0.071-0.04440.0014-0.03030.01850.01660.00550.01030.3355-0.02720.0123-2.959820.809634.2061
51.5359-1.70621.8271.9043-2.03642.18070.0801-0.049-0.0919-0.10640.04850.10720.1135-0.0599-0.12860.1237-0.07140.0220.0824-0.02240.1732-11.73461.5724-34.0073
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 278
2X-RAY DIFFRACTION1C1 - 9
3X-RAY DIFFRACTION2B1 - 99
4X-RAY DIFFRACTION3D1 - 278
5X-RAY DIFFRACTION3F1 - 9
6X-RAY DIFFRACTION4E1 - 99
7X-RAY DIFFRACTION5H4 - 16

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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