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- PDB-2zsw: Crystal structure of H-2Kb in complex with the Q600Y variant of J... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2zsw | ||||||
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Title | Crystal structure of H-2Kb in complex with the Q600Y variant of JHMV epitope S598 | ||||||
![]() |
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![]() | IMMUNE SYSTEM / Ig Fold / protein-protein interactions / subdominant epitope / Glycoprotein / Immune response / Membrane / MHC I / Transmembrane / Immunoglobulin domain / Secreted | ||||||
Function / homology | ![]() Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / inner ear development / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / beta-2-microglobulin binding ...Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / inner ear development / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / beta-2-microglobulin binding / cellular defense response / Neutrophil degranulation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / peptide binding / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / endocytosis involved in viral entry into host cell / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of neurogenesis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / peptide antigen binding / negative regulation of epithelial cell proliferation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / sensory perception of smell / positive regulation of T cell activation / negative regulation of neuron projection development / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / protein refolding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / learning or memory / receptor-mediated virion attachment to host cell / defense response to bacterium / immune response / lysosomal membrane / fusion of virus membrane with host plasma membrane / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / protein-containing complex binding / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Theodossis, A. / Dunstone, M.A. / Rossjohn, J. | ||||||
![]() | ![]() Title: Prevention of cytotoxic T cell escape using a heteroclitic subdominant viral T cell determinant. Authors: Butler, N.S. / Theodossis, A. / Webb, A.I. / Nastovska, R. / Ramarathinam, S.H. / Dunstone, M.A. / Rossjohn, J. / Purcell, A.W. / Perlman, S. | ||||||
History |
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Structure visualization
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 2zsvC ![]() 1g7qS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Refine code: 1
NCS ensembles :
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Components
#1: Protein | Mass: 32068.777 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: extracellular domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 11704.359 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #3: Protein/peptide | Mass: 982.158 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: obtained synthetically Details: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Mouse Hepatitis Virus JHM strain References: UniProt: P11225*PLUS #4: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | THERE IS Q3Y MUTANT OF L-ALPHA-AMINOBUTYR | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.7 Å3/Da / Density % sol: 54.52 % |
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Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 0.1M cacodylate, 13% PEG 8K, 0.2M Ca(OAc)2, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() |
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV++ / Detector: IMAGE PLATE / Date: Oct 29, 2007 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54178 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.8→27 Å / Num. obs: 44395 / % possible obs: 95.8 % / Redundancy: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 58.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Net I/σ(I): 10 |
Reflection shell | Resolution: 2.8→2.91 Å / Redundancy: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.303 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 4426 / % possible all: 85.6 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1G7Q Resolution: 2.8→27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.891 / SU B: 33.882 / SU ML: 0.318 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.395 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 41.048 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→27 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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