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- PDB-4pg3: Crystal structure of KRS complexed with inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pg3
タイトルCrystal structure of KRS complexed with inhibitor
要素Lysine--tRNA ligase
キーワードLIGASE/LIGASE INHIBITOR / Inhibitor / KRS / Complex / LIGASE-LIGASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / lysine-tRNA ligase / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / tRNA binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 ...Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
cladosporin / LYSINE / Lysine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.696 Å
データ登録者Sharma, A. / Yogavel, M. / Khan, S. / Sharma, A. / Belrhali, H.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of BiotechnologyPR6303 インド
引用ジャーナル: J. Struct. Funct. Genomics / 年: 2014
タイトル: Structural basis of malaria parasite lysyl-tRNA synthetase inhibition by cladosporin.
著者: Khan, S. / Sharma, A. / Belrhali, H. / Yogavel, M. / Sharma, A.
履歴
登録2014年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月25日Group: Non-polymer description
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine--tRNA ligase
B: Lysine--tRNA ligase
C: Lysine--tRNA ligase
D: Lysine--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)236,58612
ポリマ－234,8284
非ポリマー1,7588
水4,810267
1
A: Lysine--tRNA ligase
B: Lysine--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,2936
ポリマ－117,4142
非ポリマー8794
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8810 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area39820 Å2
手法PISA
2
C: Lysine--tRNA ligase
D: Lysine--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,2936
ポリマ－117,4142
非ポリマー8794
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8770 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area39850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)297.913, 59.027, 141.457
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質
Lysine--tRNA ligase / Lysyl-tRNA synthetase


分子量: 58706.934 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 77-583 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / 遺伝子: PF13_0262 / プラスミド: PETM-41 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q8IDJ8, lysine-tRNA ligase
#2: 化合物
ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N2O2
#3: 化合物
ChemComp-KRS / cladosporin / (3R)-3-[[(2R,6S)-6-methyloxan-2-yl]methyl]-6,8-bis(oxidanyl)-3,4-dihydroisochromen-1-one / クラドスポリン


分子量: 292.327 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H20O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 267 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M Bis-Tris (6.5 pH), 2%v/v Tascimate (6.0 pH) and 20%w/v PEG-3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.953725 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.953725 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.696→30 Å / Num. obs: 69825 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.2 % / Net I/σ(I): 18.2

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8.4_1496) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4H02

4h02


解像度: 2.696→29.726 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2475 3412 5.05 %
Rwork0.193 --
obs0.1958 67595 96.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.696→29.726 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15495 0 124 267 15886
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00316222
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.66921953
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.9946126
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0262378
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032829
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6962-2.73460.35011190.26922049X-RAY DIFFRACTION76
2.7346-2.77540.31081140.25092255X-RAY DIFFRACTION83
2.7754-2.81880.34181190.23112387X-RAY DIFFRACTION87
2.8188-2.8650.29271420.24022495X-RAY DIFFRACTION93
2.865-2.91430.25451220.22852543X-RAY DIFFRACTION93
2.9143-2.96730.29381230.23282609X-RAY DIFFRACTION94
2.9673-3.02430.34261520.23572645X-RAY DIFFRACTION98
3.0243-3.08590.2981420.22222694X-RAY DIFFRACTION98
3.0859-3.1530.29631410.22042720X-RAY DIFFRACTION100
3.153-3.22620.27051400.21252747X-RAY DIFFRACTION100
3.2262-3.30680.28151450.21452765X-RAY DIFFRACTION100
3.3068-3.39610.24031450.20882720X-RAY DIFFRACTION100
3.3961-3.49590.25551520.21022781X-RAY DIFFRACTION100
3.4959-3.60850.24441380.19642731X-RAY DIFFRACTION100
3.6085-3.73730.2571350.19372777X-RAY DIFFRACTION100
3.7373-3.88660.21771520.17332758X-RAY DIFFRACTION100
3.8866-4.06310.21541220.17452776X-RAY DIFFRACTION100
4.0631-4.27670.22271580.16152792X-RAY DIFFRACTION100
4.2767-4.54380.17751550.14462772X-RAY DIFFRACTION100
4.5438-4.89320.21821630.14612773X-RAY DIFFRACTION100
4.8932-5.3830.23171530.16442800X-RAY DIFFRACTION100
5.383-6.15590.2421390.2012824X-RAY DIFFRACTION100
6.1559-7.73310.25021610.20972824X-RAY DIFFRACTION99
7.7331-29.72790.23821800.19062946X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -38.8157 Å / Origin y: 20.7379 Å / Origin z: -51.6922 Å
111213212223313233
T-0.006 Å20.1205 Å2-0.2256 Å2-0.0595 Å20.0133 Å2---0.0554 Å2
L0.023 °20.08 °2-0.0151 °2--0.1064 °20.0478 °2--0.1092 °2
S0.0433 Å °0.0067 Å °-0.0049 Å °0.0354 Å °-0.0654 Å °0.0314 Å °0.0987 Å °-0.028 Å °-0.0225 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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