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- PDB-4pc6: Elongation factor Tu:Ts complex with bound GDPNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pc6
タイトルElongation factor Tu:Ts complex with bound GDPNP
要素
  • Elongation factor Ts
  • Elongation factor Tu
キーワードTRANSLATION / G:GEF:nucleotide complex / Elongation factor / Protein synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


guanosine tetraphosphate binding / translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 - #20 / Elongation factor Ts, dimerisation domain / Translation elongation factor EFTs/EF1B / Translation elongation factor EFTs/EF1B, dimerisation / Translation elongation factor Ts, conserved site / Elongation factor Ts, dimerisation domain superfamily / Elongation factor TS / Elongation factor Ts signature 1. / Elongation factor Ts signature 2. / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 ...GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 - #20 / Elongation factor Ts, dimerisation domain / Translation elongation factor EFTs/EF1B / Translation elongation factor EFTs/EF1B, dimerisation / Translation elongation factor Ts, conserved site / Elongation factor Ts, dimerisation domain superfamily / Elongation factor TS / Elongation factor Ts signature 1. / Elongation factor Ts signature 2. / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / Tetrahydropterin Synthase; Chain A / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / UBA-like superfamily / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Elongation factor Tu / Elongation factor Ts / : / :
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Thirup, S.S.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / : 2015
タイトル: Structural outline of the detailed mechanism for elongation factor Ts-mediated guanine nucleotide exchange on elongation factor Tu.
著者: Thirup, S.S. / Van, L.B. / Nielsen, T.K. / Knudsen, C.R.
履歴
登録2014年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月1日Group: Database references
改定 1.22015年7月15日Group: Database references
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor Tu
C: Elongation factor Ts
B: Elongation factor Tu
D: Elongation factor Ts
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,75910
ポリマ-147,3474
非ポリマー1,4136
8,431468
1
A: Elongation factor Tu
C: Elongation factor Ts
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,2884
ポリマ-73,6732
非ポリマー6142
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4380 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area30070 Å2
手法PISA
2
B: Elongation factor Tu
D: Elongation factor Ts
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,4726
ポリマ-73,6732
非ポリマー7984
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4970 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area30180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.969, 107.467, 193.339
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Elongation factor Tu / EF-Tu


分子量: 43340.465 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / : K12 / DH10B / 遺伝子: tufA, tuf, ECDH10B_3514 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B1X6I9, UniProt: A0A0M3KKV1*PLUS
#2: タンパク質 Elongation factor Ts / EF-Ts


分子量: 30332.795 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / : ATCC 33849 / DSM 4235 / NCIB 12045 / K12 / DH1 / 遺伝子: tsf, EcDH1_3433, ECDH1ME8569_0163 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C9QRL8, UniProt: A0A0M3KKV2*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 468 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.75 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM MES, 18% PEG 6000, 5% glycerol, 152mM NH4CH3COO, 0.5mM GDPNP, 0.5mM pulvomycin, 5mM EDTA

-
データ収集

回折平均測定温度: 292 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1.2 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→29.6 Å / Num. obs: 79003 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.0103 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 98.5

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: dev_1702) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4PC1
解像度: 2.2→29.542 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 18.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2231 3250 4.12 %random
Rwork0.171 ---
obs0.173 78958 99.98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→29.542 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9802 0 88 468 10358
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00410069
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.80913599
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8433781
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0291558
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031752
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.23280.3031210.26163255X-RAY DIFFRACTION100
2.2328-2.26770.26771100.24643255X-RAY DIFFRACTION100
2.2677-2.30490.26121170.23433293X-RAY DIFFRACTION100
2.3049-2.34460.25161050.22813264X-RAY DIFFRACTION100
2.3446-2.38720.25241380.22093293X-RAY DIFFRACTION100
2.3872-2.43310.29241390.22353235X-RAY DIFFRACTION100
2.4331-2.48270.27821550.21313240X-RAY DIFFRACTION100
2.4827-2.53670.24381650.20553247X-RAY DIFFRACTION100
2.5367-2.59570.26641660.20443212X-RAY DIFFRACTION100
2.5957-2.66060.2651800.19963247X-RAY DIFFRACTION100
2.6606-2.73240.2321570.19423256X-RAY DIFFRACTION100
2.7324-2.81280.24841860.19413212X-RAY DIFFRACTION100
2.8128-2.90350.27621510.18883256X-RAY DIFFRACTION100
2.9035-3.00720.2741570.18473259X-RAY DIFFRACTION100
3.0072-3.12740.2421550.18163266X-RAY DIFFRACTION100
3.1274-3.26960.21241890.16453255X-RAY DIFFRACTION100
3.2696-3.44170.2111990.15293241X-RAY DIFFRACTION100
3.4417-3.6570.2281550.1543274X-RAY DIFFRACTION100
3.657-3.93880.20671390.15183328X-RAY DIFFRACTION100
3.9388-4.3340.1783960.14373391X-RAY DIFFRACTION100
4.334-4.95860.1352790.13493400X-RAY DIFFRACTION100
4.9586-6.23770.1934980.16443442X-RAY DIFFRACTION100
6.2377-29.54440.1651930.14573587X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.5960.6010.79795.5311.41723.9566-0.2529-0.24350.53990.08860.2863-0.1188-0.48230.0677-0.0380.43230.012-0.01060.2931-0.04220.357114.342560.019872.7712
21.74670.50910.14022.33791.28623.0742-0.0711-0.48430.25810.1431-0.06650.0383-0.1291-0.06090.11770.2640.0848-0.03470.4309-0.08010.322428.205636.577994.081
33.67970.0752-0.88142.13630.89582.06880.0392-0.1196-0.11860.30350.092-0.0708-0.4866-1.0204-0.11670.65440.1142-0.13740.77090.19110.5863-7.062460.264157.0536
49.1532-2.0645-3.48440.60231.2983.91090.0820.35010.4862-0.30220.07830.44830.0736-0.7587-0.23380.5851-0.071-0.07040.57820.26670.5187-0.382253.860948.45
51.6449-0.05760.55735.13260.16431.656-0.09690.2540.0663-0.06870.17970.0165-0.1476-0.1024-0.08530.1917-0.05860.02670.32320.04130.24967.578232.298454.9293
68.1054-0.1728-2.21432.17150.11052.62740.00180.4963-0.3412-0.3371-0.093-0.19620.20030.06530.12630.36590.0582-0.00150.289-0.04370.280931.008416.122353.8592
76.7706-2.0812.53376.6497-3.58282.36280.36190.3827-0.4472-0.4797-0.2738-0.12690.77870.2336-0.10330.54350.0213-0.00240.6205-0.10690.369142.623111.491853.0573
84.03510.03130.55744.8836-0.34123.76410.17620.1943-0.64330.162-0.1064-0.14910.70920.0797-0.05790.2794-0.0586-0.03930.2277-0.03410.315120.766412.071361.6828
91.132.04241.83273.76793.44543.1211-0.27150.10440.1206-1.20840.8732-1.165-0.66930.6757-0.62050.4815-0.19470.22670.5304-0.19280.65526.079749.795959.7632
102.85040.07830.27185.4061.83022.28820.00520.1427-0.17430.06630.03930.83650.2487-0.54570.01290.5297-0.161-0.06030.36140.05360.620939.2243-16.294276.75
114.19831.5895-0.75144.6738-1.18942.97060.0215-0.2143-0.61130.0877-0.01640.16180.48620.0256-0.02240.5065-0.0768-0.00440.28660.03160.443650.4534-17.446980.1501
121.88380.697-1.63820.7490.74655.1175-0.5931-0.1038-0.65170.69450.50810.83880.2659-0.56570.3530.47920.00780.14630.79310.17330.571223.5825-2.367299.3855
133.3340.6601-0.65433.1851-0.71672.93360.0842-0.741-0.40040.513-0.08640.16990.1629-0.28260.12350.2982-0.06440.02690.45790.06030.32130.69498.333394.2259
147.9213-5.0839-1.10893.7130.91764.1701-0.3264-0.4043-1.225-0.28480.2937-0.53740.64941.1991-0.01070.67450.22890.03460.6968-0.04670.991673.6501-21.920971.0461
159.8562-4.72473.514.6972-2.2099.28990.40950.1967-0.6421-0.1288-0.0574-0.78270.77271.0616-0.36550.5710.05430.04080.4432-0.19130.630572.234-14.169461.8237
162.79730.4133-1.03474.3057-1.43811.9335-0.1120.05920.01820.11580.2189-0.1793-0.12370.1973-0.10130.2249-0.0482-0.00530.2579-0.08810.178963.19267.806666.6005
172.4144-1.3698-0.84097.23030.7492.2481-0.05050.14240.1621-0.19870.1975-0.42310.00350.2378-0.11670.1694-0.0714-0.03110.3045-0.05220.208562.77210.760664.2384
183.6526-0.83463.27267.1912-1.34683.97360.02610.17950.5367-0.1157-0.0988-0.1918-0.09660.25480.21570.2201-0.02990.06430.2994-0.02510.357150.886727.12964.5304
197.57961.63872.34876.11081.07571.69310.47480.57560.4359-0.4082-0.33540.35620.1253-0.3301-0.10410.59480.09630.0150.67110.08180.405931.888227.958148.047
203.2334-0.27860.18091.93160.19893.3489-0.00110.02560.61110.0608-0.0320.1154-0.637-0.14510.0180.3439-0.05060.02910.2121-0.01210.409349.171730.435766.7358
213.28634.5998-3.26516.4906-4.59733.2541-0.53320.11760.316-1.59920.95811.54460.7246-0.8152-0.36340.583-0.2097-0.20170.60150.13630.60442.7444-6.4463.5098
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 8:198)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 199:393)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resseq 1:32)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resseq 33:53)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resseq 54:161)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resseq 162:207)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resseq 208:225)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resseq 226:259)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resseq 260:282)
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resseq 8:66)
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resseq 67:198)
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resseq 199:223)
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resseq 224:393)
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resseq 1:32)
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resseq 33:51)
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resseq 52:106)
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'D' and (resseq 107:161)
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resseq 162:186)
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'D' and (resseq 187:225)
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'D' and (resseq 226:259)
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'D' and (resseq 260:282)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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