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- PDB-4pbw: Crystal structure of chicken receptor protein tyrosine phosphatas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pbw
タイトルCrystal structure of chicken receptor protein tyrosine phosphatase sigma in complex with TrkC
要素
  • NT-3 growth factor receptor
  • Protein-tyrosine phosphatase CRYPalpha1 isoform
キーワードSIGNALING PROTEIN / Receptor protein tyrosine phosphatase (RPTP) / Synapse Cell signalling Cell surface receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / NTF3 activates NTRK3 signaling / Activated NTRK3 signals through PLCG1 / negative regulation of collateral sprouting / neurotrophin receptor activity / negative regulation of axon regeneration / neurotrophin binding / negative regulation of dendritic spine development / synaptic membrane adhesion / negative regulation of axon extension ...Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / NTF3 activates NTRK3 signaling / Activated NTRK3 signals through PLCG1 / negative regulation of collateral sprouting / neurotrophin receptor activity / negative regulation of axon regeneration / neurotrophin binding / negative regulation of dendritic spine development / synaptic membrane adhesion / negative regulation of axon extension / PIP3 activates AKT signaling / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Activated NTRK3 signals through PI3K / heparan sulfate proteoglycan binding / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / cellular response to nerve growth factor stimulus / placental growth factor receptor activity / postsynaptic density membrane / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / positive regulation of neuron projection development / synaptic vesicle membrane / nervous system development / heparin binding / heart development / growth cone / perikaryon / cell differentiation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / axon / signal transduction / protein homodimerization activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NT-3 growth factor receptor NTRK3 / : / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Immunoglobulin ...NT-3 growth factor receptor NTRK3 / : / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Leucine rich repeat / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Leucine-rich repeat profile. / Fibronectin type III domain / : / Fibronectin type 3 domain / Leucine-rich repeat / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase S / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase S / NT-3 growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Coles, C.H. / Mitakidis, N. / Zhang, P. / Elegheert, J. / Lu, W. / Stoker, A.W. / Nakagawa, T. / Craig, A.M. / Jones, E.Y. / Aricescu, A.R.
資金援助 英国, 5件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)G0700232 英国
Medical Research Council (United Kingdom)G9900061 英国
Cancer Research UKA10976 英国
Wellcome Trust090532/Z/09/Z 英国
Wellcome TrustDPhil Studentship for N.M. 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: Structural basis for extracellular cis and trans RPTP sigma signal competition in synaptogenesis.
著者: Coles, C.H. / Mitakidis, N. / Zhang, P. / Elegheert, J. / Lu, W. / Stoker, A.W. / Nakagawa, T. / Craig, A.M. / Jones, E.Y. / Aricescu, A.R.
履歴
登録2014年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月19日Group: Database references
改定 1.22017年8月30日Group: Author supporting evidence / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_sheet_hbond ...pdbx_audit_support / pdbx_struct_sheet_hbond / struct_conf / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: NT-3 growth factor receptor
A: NT-3 growth factor receptor
C: NT-3 growth factor receptor
D: Protein-tyrosine phosphatase CRYPalpha1 isoform
E: Protein-tyrosine phosphatase CRYPalpha1 isoform
F: Protein-tyrosine phosphatase CRYPalpha1 isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)194,0517
ポリマ－193,8306
非ポリマー2211
水00
1
B: NT-3 growth factor receptor
E: Protein-tyrosine phosphatase CRYPalpha1 isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,8313
ポリマ－64,6102
非ポリマー2211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2660 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area22320 Å2
手法PISA
2
A: NT-3 growth factor receptor
D: Protein-tyrosine phosphatase CRYPalpha1 isoform


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,6102
ポリマ－64,6102
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2440 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area22110 Å2
手法PISA
3
C: NT-3 growth factor receptor
F: Protein-tyrosine phosphatase CRYPalpha1 isoform


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,6102
ポリマ－64,6102
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2210 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area21840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.420, 93.120, 99.380
Angle α, β, γ (deg.)73.37, 89.45, 74.23
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A
12B
22C
13A
23C
14D
24E
15D
25F
16E
26F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYVALVALBA31 - 3013 - 273
21GLYGLYVALVALAB31 - 3013 - 273
12GLYGLYTYRTYRBA31 - 3023 - 274
22GLYGLYTYRTYRCC31 - 3023 - 274
13GLYGLYTYRTYRAB31 - 3023 - 274
23GLYGLYTYRTYRCC31 - 3023 - 274
14GLUGLUARGARGDD29 - 2254 - 200
24GLUGLUARGARGEE29 - 2254 - 200
15GLUGLUVALVALDD29 - 2244 - 199
25GLUGLUVALVALFF29 - 2244 - 199
16GLUGLUVALVALEE29 - 2244 - 199
26GLUGLUVALVALFF29 - 2244 - 199

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質 NT-3 growth factor receptor / Neurotrophic tyrosine kinase receptor type 3 / TrkC tyrosine kinase / Trk-C


分子量: 31888.920 Da / 分子数: 3 / 変異: yes / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Ig3 domain is not visible in electron density, suggesting that this domain had either been proteolytically cleaved during crystallisation or is disordered.
由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: NTRK3, TRKC / プラスミド: pHLsec / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q91044, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Protein-tyrosine phosphatase CRYPalpha1 isoform


分子量: 32721.014 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: CRYPalpha1 / プラスミド: pHLsec / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q90815, UniProt: F1NWE3*PLUS
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.81 %
結晶化温度: 293.5 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10% w/v PEG MME 5k, 0.1 M HEPES pH 7, 5% w/v Tacsimate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年4月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.05→81.02 Å / Num. obs: 51063 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 3.05→3.13 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.347 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 96.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2YD4

2yd4


解像度: 3.05→94.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 46.384 / SU ML: 0.334 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.95 / ESU R Free: 0.353 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23994 2533 5 %RANDOM
Rwork0.2261 ---
obs0.22682 48530 96.23 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 115.246 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.06 Å22.72 Å22.24 Å2
2--0.86 Å2-5.08 Å2
3---1.37 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.05→94.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10630 0 14 0 10644
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.01910867
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210300
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0451.94914797
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.769323662
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6851347
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.55224.922514
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.676151827
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.7541575
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.21713
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02112349
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022464
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9136.1975424
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9136.1975423
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.2069.2936759
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.2069.2936760
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2316.4475443
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.236.4475444
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.7739.5848039
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.66348.18611184
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.66348.18611185
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11B159210.06
12A159210.06
21B155740.05
22C155740.05
31A155380.05
32C155380.05
41D111540.03
42E111540.03
51D111140.03
52F111140.03
61E111110.04
62F111110.04
LS精密化 シェル解像度: 3.05→3.129 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.386 167 -
Rwork0.372 3656 -
obs--96.49 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.3274-0.4931-0.6183.17780.21952.20260.06440.56730.4753-0.44710.00950.1054-0.1005-0.0844-0.07390.2776-0.0059-0.03360.07980.09680.535732.7824-48.00764.6422
24.7625-0.24950.52052.1922-0.11252.19230.00050.41290.1085-0.19030.0488-0.09910.0527-0.0483-0.04940.1677-0.03120.13510.0467-0.02050.201313.200311.850865.7959
34.613-0.74990.11752.4529-0.02323.0282-0.171-0.23750.8692-0.30710.1181-0.5017-0.17040.71840.05290.62970.13810.05321.063-0.36410.485518.42346.210744.2762
42.7303-0.85910.36983.1751.1823.85430.0465-0.5185-0.29360.3297-0.156-0.07950.5059-0.25760.10950.2533-0.0492-0.00380.14560.03190.192317.2717-0.102886.5773
54.52090.0317-0.42724.0153-0.1972.98110.1269-0.84320.11181.1850.0906-0.1233-0.00040.1945-0.21750.48560.00630.03390.1645-0.03080.727226.8325-37.842285.9778
62.5306-0.8589-0.98190.77771.49324.2374-0.2284-0.4606-0.77490.4140.00370.38050.9221-0.24250.22470.77530.08330.00470.845-0.19560.53499.5604-14.351134.1645
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B31 - 401
2X-RAY DIFFRACTION2A30 - 302
3X-RAY DIFFRACTION3C31 - 302
4X-RAY DIFFRACTION4D29 - 226
5X-RAY DIFFRACTION5E29 - 227
6X-RAY DIFFRACTION6F29 - 225

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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