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- PDB-4pbv: Crystal structure of chicken receptor protein tyrosine phosphatas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pbv
タイトルCrystal structure of chicken receptor protein tyrosine phosphatase sigma in complex with TrkC
要素
  • NT-3 growth factor receptor
  • Protein-tyrosine phosphatase CRYPalpha1 isoform
キーワードSIGNALING PROTEIN / Synapse Cell signalling Cell surface receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / NTF3 activates NTRK3 signaling / Activated NTRK3 signals through PLCG1 / negative regulation of collateral sprouting / neurotrophin receptor activity / negative regulation of axon regeneration / negative regulation of dendritic spine development / neurotrophin binding / synaptic membrane adhesion / Activated NTRK3 signals through PI3K ...Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / NTF3 activates NTRK3 signaling / Activated NTRK3 signals through PLCG1 / negative regulation of collateral sprouting / neurotrophin receptor activity / negative regulation of axon regeneration / negative regulation of dendritic spine development / neurotrophin binding / synaptic membrane adhesion / Activated NTRK3 signals through PI3K / negative regulation of axon extension / heparan sulfate proteoglycan binding / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / protein-tyrosine-phosphatase / cellular response to nerve growth factor stimulus / protein tyrosine phosphatase activity / postsynaptic density membrane / receptor protein-tyrosine kinase / synaptic vesicle membrane / positive regulation of neuron projection development / phosphorylation / nervous system development / heparin binding / heart development / growth cone / perikaryon / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell differentiation / receptor complex / axon / protein homodimerization activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NT-3 growth factor receptor NTRK3 / : / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Immunoglobulin ...NT-3 growth factor receptor NTRK3 / : / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Leucine rich repeat / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Leucine-rich repeat profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Leucine-rich repeat / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Leucine-rich repeat domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase S / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase S / NT-3 growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Coles, C.H. / Mitakidis, N. / Zhang, P. / Elegheert, J. / Lu, W. / Stoker, A.W. / Nakagawa, T. / Craig, A.M. / Jones, E.Y. / Aricescu, A.R.
資金援助 英国, 5件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)G0700232 英国
Medical Research Council (United Kingdom)G9900061 英国
Cancer Research UKA10976 英国
Wellcome Trust090532/Z/09/Z 英国
Wellcome TrustDPhil Studentship for N.M. 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: Structural basis for extracellular cis and trans RPTP sigma signal competition in synaptogenesis.
著者: Coles, C.H. / Mitakidis, N. / Zhang, P. / Elegheert, J. / Lu, W. / Stoker, A.W. / Nakagawa, T. / Craig, A.M. / Jones, E.Y. / Aricescu, A.R.
履歴
登録2014年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月19日Group: Database references
改定 2.02017年8月30日Group: Atomic model / Author supporting evidence / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / pdbx_audit_support ...atom_site / pdbx_audit_support / pdbx_struct_sheet_hbond / struct_conf / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_audit_support.funding_organization / _struct_site_gen.auth_seq_id
改定 2.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NT-3 growth factor receptor
B: NT-3 growth factor receptor
C: Protein-tyrosine phosphatase CRYPalpha1 isoform
D: Protein-tyrosine phosphatase CRYPalpha1 isoform
E: Protein-tyrosine phosphatase CRYPalpha1 isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,26012
ポリマ－158,9625
非ポリマー1,2987
水2,126118
1
A: NT-3 growth factor receptor
C: Protein-tyrosine phosphatase CRYPalpha1 isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,7845
ポリマ－63,1202
非ポリマー6643
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2680 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area23300 Å2
手法PISA
2
B: NT-3 growth factor receptor
D: Protein-tyrosine phosphatase CRYPalpha1 isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,6595
ポリマ－63,1202
非ポリマー5383
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2770 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area22780 Å2
手法PISA
3
E: Protein-tyrosine phosphatase CRYPalpha1 isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8172
ポリマ－32,7211
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area180 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area10970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.300, 122.160, 98.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.79, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D
13C
23E
14D
24E

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYTYRTYRAA31 - 3023 - 259
21GLYGLYTYRTYRBB31 - 3023 - 259
12GLUGLUVALVALCC29 - 2264 - 201
22GLUGLUVALVALDD29 - 2264 - 201
13GLUGLUARGARGCC29 - 2274 - 202
23GLUGLUARGARGEE29 - 2274 - 202
14GLUGLUVALVALDD29 - 2264 - 201
24GLUGLUVALVALEE29 - 2264 - 201

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

#1: タンパク質 NT-3 growth factor receptor / Neurotrophic tyrosine kinase receptor type 3 / TrkC tyrosine kinase / Trk-C


分子量: 30399.387 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 31-302 / 変異: N163Q, N232Q, N259Q, N267Q and N294Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: NTRK3, TRKC / プラスミド: pHLsec / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q91044, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Protein-tyrosine phosphatase CRYPalpha1 isoform


分子量: 32721.014 Da / 分子数: 3 / 断片: Residues 29-316 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Ig3 domain is not visible in electron density, suggesting that this domain had either been proteolytically cleaved during crystallisation or is disordered.
由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: CRYPalpha1 / プラスミド: pHLsec / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q90815, UniProt: F1NWE3*PLUS
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.49 %
結晶化温度: 293.5 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 10% PEG 20k, 20% PEG MME 550, 0.1M bicine/Tris pH8.5, 0.03M sodium nitrate, 0.03M disodium hydrogen phosphate, 0.03M ammonium sulphate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年8月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→92.79 Å / Num. obs: 52662 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 11.6 % / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / 冗長度: 7.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2YD4

2yd4


解像度: 2.5→92.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 20.34 / SU ML: 0.213 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.405 / ESU R Free: 0.263 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24701 2676 5.1 %RANDOM
Rwork0.20858 ---
obs0.21055 49976 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 56.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.77 Å2-0 Å2-0.38 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3---1.55 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.5→92.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8536 0 80 118 8734
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0198797
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.028347
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2431.96811977
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7153.00319141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.11651085
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.60324.746413
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.794151469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.631565
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.21373
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02110004
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021965
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3783.4334370
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3783.4334369
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2725.1425445
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.2725.1425446
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8113.7084427
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.8073.6994420
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.9245.4626521
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.56826.7288760
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.52826.6968746
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A14330.07
12B14330.07
21C10240.09
22D10240.09
31C10220.09
32E10220.09
41D10160.08
42E10160.08
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 184 -
Rwork0.322 3649 -
obs--99.64 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.07581.088-0.56371.9072-0.49261.5208-0.07520.2845-0.1407-0.1863-0.03390.01810.0980.09750.10910.08830.0163-0.06450.1835-0.02890.0808-13.229718.0775-64.0334
22.63381.1182-0.18071.9324-0.97671.6378-0.10860.2242-0.21780.02230.09560.0089-0.03220.03970.01310.03180.0003-0.00980.0694-0.0690.0966-0.439919.69-45.4111
31.28430.2620.29150.5339-0.01422.851-0.07780.23940.3979-0.06650.08790.1344-0.2274-0.0803-0.01020.2253-0.0365-0.0790.23850.08530.1915-25.074335.0294-76.8661
41.68560.48020.56611.9339-0.40992.59130.0097-0.1344-0.06540.3132-0.01670.3498-0.21530.05580.0070.08580.00410.02320.0236-0.00170.1442-10.258328.9472-24.7469
52.5692-0.08230.29293.9244-0.67451.6454-0.0286-0.38820.3870.62850.03410.2201-0.1928-0.3085-0.00550.12410.0074-0.02350.1406-0.00910.2455-45.552846.3862-30.1707
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A29 - 304
2X-RAY DIFFRACTION2B31 - 303
3X-RAY DIFFRACTION3C29 - 227
4X-RAY DIFFRACTION4D29 - 226
5X-RAY DIFFRACTION5E29 - 228

+
万見について

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お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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