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- PDB-4p59: HER3 extracellular domain in complex with Fab fragment of MOR09825 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p59
タイトルHER3 extracellular domain in complex with Fab fragment of MOR09825
要素
  • (MOR09825 Fab fragment ...) x 2
  • Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
キーワードSignaling protein / immune system / Her3 receptor / therapeutic antibody / Fab fragment / anti-Her3
機能・相同性
機能・相同性情報


neuregulin binding / positive regulation of cardiac muscle tissue development / cranial nerve development / Schwann cell differentiation / neuregulin receptor activity / negative regulation of secretion / endocardial cushion development / ERBB3:ERBB2 complex / GRB7 events in ERBB2 signaling / ERBB2 Activates PTK6 Signaling ...neuregulin binding / positive regulation of cardiac muscle tissue development / cranial nerve development / Schwann cell differentiation / neuregulin receptor activity / negative regulation of secretion / endocardial cushion development / ERBB3:ERBB2 complex / GRB7 events in ERBB2 signaling / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / protein tyrosine kinase activator activity / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / peripheral nervous system development / Signaling by ERBB4 / ErbB-3 class receptor binding / negative regulation of cell adhesion / negative regulation of motor neuron apoptotic process / ERBB2 Regulates Cell Motility / PI3K events in ERBB2 signaling / motor neuron apoptotic process / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / growth factor binding / Signaling by ERBB2 / lateral plasma membrane / neurogenesis / SHC1 events in ERBB2 signaling / negative regulation of signal transduction / Schwann cell development / basal plasma membrane / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / myelination / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor protein-tyrosine kinase / Downregulation of ERBB2 signaling / wound healing / transmembrane signaling receptor activity / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / heart development / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / regulation of cell population proliferation / basolateral plasma membrane / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / extracellular space / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily ...24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Alpha-Beta Horseshoe / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Ribbon / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Immunoglobulins / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Sprague, E.R.
引用ジャーナル: Cancer Res. / 年: 2013
タイトル: An antibody that locks HER3 in the inactive conformation inhibits tumor growth driven by HER2 or neuregulin.
著者: Garner, A.P. / Bialucha, C.U. / Sprague, E.R. / Garrett, J.T. / Sheng, Q. / Li, S. / Sineshchekova, O. / Saxena, P. / Sutton, C.R. / Chen, D. / Chen, Y. / Wang, H. / Liang, J. / Das, R. / ...著者: Garner, A.P. / Bialucha, C.U. / Sprague, E.R. / Garrett, J.T. / Sheng, Q. / Li, S. / Sineshchekova, O. / Saxena, P. / Sutton, C.R. / Chen, D. / Chen, Y. / Wang, H. / Liang, J. / Das, R. / Mosher, R. / Gu, J. / Huang, A. / Haubst, N. / Zehetmeier, C. / Haberl, M. / Elis, W. / Kunz, C. / Heidt, A.B. / Herlihy, K. / Murtie, J. / Schuller, A. / Arteaga, C.L. / Sellers, W.R. / Ettenberg, S.A.
履歴
登録2014年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月30日Group: Database references
改定 1.22014年12月17日Group: Database references
改定 1.32015年2月25日Group: Derived calculations
改定 1.42015年3月18日Group: Non-polymer description
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_src_gen / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3
H: MOR09825 Fab fragment heavy chain
L: MOR09825 Fab fragment light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,4208
ポリマ－117,9073
非ポリマー1,5125
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7380 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area48220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.226, 140.939, 180.247
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

-
抗体 , 2種, 2分子 HL

#2: 抗体 MOR09825 Fab fragment heavy chain


分子量: 25480.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 抗体 MOR09825 Fab fragment light chain


分子量: 23262.771 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 4分子 A

#1: タンパク質 Receptor tyrosine-protein kinase erbB-3 / Proto-oncogene-like protein c-ErbB-3 / Tyrosine kinase-type cell surface receptor HER3


分子量: 69164.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERBB3, HER3 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P21860, receptor protein-tyrosine kinase
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
糖 , 2種, 5分子

#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 100 mM bis-tris pH 6.5, 16% (w/v) PEG 10000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→111.03 Å / Num. all: 22112 / Num. obs: 22112 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 74.13 Å2 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.139 / Rsym value: 0.118 / Net I/av σ(I): 6.714 / Net I/σ(I): 14.6 / Num. measured all: 148197
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
3.4-3.586.80.4611.72158831670.2080.4613.899.9
3.58-3.87.10.3192.52139830340.140.3195.6100
3.8-4.066.90.2173.61966128370.0960.2177.9100
4.06-4.396.70.1515.21785326530.0680.15111.3100
4.39-4.816.30.1057.41544924380.050.10515.3100
4.81-5.386.50.0948.31457222310.0430.09417.2100
5.38-6.216.90.0918.61366119750.040.09117.9100
6.21-7.66.60.06911.31116016820.0320.06922.3100
7.6-10.756.10.03222.4804813240.0160.03238.8100
10.75-111.0276.20.02426.548077710.0110.02454.198.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
BUSTER-TNTBUSTER 2.11.4精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
BUSTER2.11.4精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1M6B

1m6b


解像度: 3.4→111.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8891 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8422 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.494
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 1132 5.12 %RANDOM
Rwork0.1842 ---
obs0.1874 22111 99.79 %-
原子変位パラメータBiso max: 246.71 Å2 / Biso mean: 97.29 Å2 / Biso min: 32.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.8681 Å20 Å20 Å2
2--25.5365 Å20 Å2
3----29.4046 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.4→111.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7733 0 98 3 7834
Biso mean--130.68 46.64 -
残基数----1013
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2724SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes187HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1181HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it8050HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1055SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8811SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d8050HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg10961HARMONIC21.24
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.71
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion25.59
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.57 Å / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2498 156 5.42 %
Rwork0.1923 2720 -
all0.1955 2876 -
obs--99.79 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9062-1.4869-0.80846.44470.52292.594-0.1135-0.578-0.5890.80580.03991.08850.3578-0.31740.0736-0.354-0.0910.2367-0.21160.05640.4219-49.5842-84.9384-31.9008
22.1944-0.65310.78437.90830.93470.04090.0162-0.3473-0.43290.58650.0371-0.24070.0764-0.3081-0.0532-0.14470.0140.0159-0.30240.0937-0.0005-39.9567-56.1696-34.6455
34.51780.56240.61012.95140.29744.2372-0.2024-0.2153-0.0418-0.24710.25290.4097-0.5079-1.0885-0.0505-0.04260.298-0.17730.32090.0044-0.4508-26.5765-33.718910.8075
41.51230.11110.63083.0236-0.08155.0016-0.1725-0.1714-0.05440.5121-0.1149-0.8701-0.5780.25890.2874-0.22610.0943-0.209-0.30830.05810.2444-24.1172-27.2704-33
54.4482-2.0929-0.32393.06591.09882.478-0.1566-0.11420.15740.64470.0237-0.13710.28180.2250.1329-0.04630.028-0.0605-0.14430.0070.0399-50.2437-23.3191-34.5204
64.69922.75091.72733.22541.16380.64180.0074-0.06560.2182-0.17060.01280.4849-0.1181-0.3372-0.0202-0.1568-0.0166-0.1007-0.20430.08960.3709-77.0941-14.1345-46.1947
74.9862-1.73860.91753.2333-0.28550.64330.08140.7665-0.0008-0.8017-0.2331-0.42940.10080.21470.1516-0.06190.08870.014-0.0142-0.0097-0.0692-47.1279-27.5556-56.4203
84.076-3.3108-0.37296.71553.25225.68550.03910.6490.725-0.6974-0.18220.6099-0.5084-0.11460.1431-0.26710.015-0.1943-0.2220.2040.3758-75.9494-5.0488-59.8187
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|26 - A|207 }A26 - 207
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|208 - A|328 }A208 - 328
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|329 - A|518 }A329 - 518
4X-RAY DIFFRACTION4{ A|519 - A|631 }A519 - 631
5X-RAY DIFFRACTION5{ H|2 - H|117 }H2 - 117
6X-RAY DIFFRACTION6{ H|118 - H|217 }H118 - 217
7X-RAY DIFFRACTION7{ L|1 - L|106 }L1 - 106
8X-RAY DIFFRACTION8{ L|107 - L|211 }L107 - 211

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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