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万見
- PDB-4p4s: GMPPCP-bound stalkless-MxA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p4s
タイトルGMPPCP-bound stalkless-MxA
要素(Interferon-induced GTP-binding protein Mx1) x 2
キーワードANTIVIRAL PROTEIN/HYDROLASE / GTPase / dynamin-related protein / antiviral / SIGNALING PROTEIN / ANTIVIRAL PROTEIN-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / interleukin-27-mediated signaling pathway / response to type I interferon / negative regulation of viral genome replication / antiviral innate immune response / ISG15 antiviral mechanism / defense response / receptor internalization / response to virus / Interferon alpha/beta signaling ...synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / interleukin-27-mediated signaling pathway / response to type I interferon / negative regulation of viral genome replication / antiviral innate immune response / ISG15 antiviral mechanism / defense response / receptor internalization / response to virus / Interferon alpha/beta signaling / presynapse / nuclear membrane / microtubule binding / defense response to virus / microtubule / innate immune response / GTPase activity / apoptotic process / synapse / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain ...Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / Interferon-induced GTP-binding protein Mx1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Rennie, M.L. / McKelvie, S.A. / Bulloch, E.M. / Kingston, R.L.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
Maurice Wilkins Centre, Auckland Medical Research Foundation ニュージーランド
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Transient Dimerization of Human MxA Promotes GTP Hydrolysis, Resulting in a Mechanical Power Stroke.
著者: Rennie, M.L. / McKelvie, S.A. / Bulloch, E.M. / Kingston, R.L.
履歴
登録2014年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月20日Group: Data collection
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details / Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interferon-induced GTP-binding protein Mx1
B: Interferon-induced GTP-binding protein Mx1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,2316
ポリマ－71,1402
非ポリマー1,0914
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4660 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area28850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.290, 66.760, 170.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Refine code: _

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1UNKUNKUNKUNKAA52 - 3591 - 302
2LEULEULYSLYSBB59 - 35917 - 317

-
要素

#1: タンパク質 Interferon-induced GTP-binding protein Mx1 / Interferon-induced protein p78 / IFI-78K / Interferon-regulated resistance GTP-binding protein MxA ...Interferon-induced protein p78 / IFI-78K / Interferon-regulated resistance GTP-binding protein MxA / Myxoma resistance protein 1 / Myxovirus resistance protein 1


分子量: 32600.695 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 43-361, 636-662 / 変異: C42S,C322S,C336S, T636G, S637D, D638P, R640A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MX1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P20591
#2: タンパク質 Interferon-induced GTP-binding protein Mx1 / Interferon-induced protein p78 / IFI-78K / Interferon-regulated resistance GTP-binding protein MxA ...Interferon-induced protein p78 / IFI-78K / Interferon-regulated resistance GTP-binding protein MxA / Myxoma resistance protein 1 / Myxovirus resistance protein 1


分子量: 38539.195 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 43-361, 636-662 / 変異: C42S,C322S,C336S, T636G, S637D, D638P, R640A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MX1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P20591
#3: 化合物 ChemComp-GCP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / グアニリルメチレンジホスホン酸


分子量: 521.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3
コメント: GMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN
配列の詳細Author states that chain A and chain B are from the same protein construct. However, in chain A ...Author states that chain A and chain B are from the same protein construct. However, in chain A where they were unable to determine the sequence register for some N-terminal and C-terminal residues, these residues were modeled as UNKs. The C-terminal UNKs are likely represent UNP residues 343-360.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.1 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: 23-27% PEG 4000, 0.2 M EPPS/KOH pH 7.9, 0.5M glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→49.26 Å / Num. obs: 10950 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9 % / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 3.3→3.4 Å / 冗長度: 9.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0049 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4P4U

4p4u


解像度: 3.3→49.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.85 / SU B: 85.04 / SU ML: 0.686 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.71 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30531 529 4.9 %RANDOM
Rwork0.2306 ---
obs0.23441 10362 99.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 83.846 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.89 Å20 Å20 Å2
2---4.18 Å20 Å2
3----4.7 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.3→49.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4879 0 66 17 4962
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0195018
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.025013
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6052.0086785
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.022311566
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2875636
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.98625.354198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.06515930
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.3161529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2812
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0215528
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02979
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0534.4982553
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.0544.4982552
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.9456.7453186
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.9446.7453187
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3534.7392465
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.3534.7392465
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.456.9973597
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.74942.92821023
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.74842.92821024
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 17744 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.11 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.396 Å / Total num. of bins used: 18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 31 -
Rwork0.338 816 -
obs--96.58 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.22780.163-1.74770.1411-1.2613.6054-0.14780.04830.0081-0.06080.02380.12960.9006-0.32980.12390.54350.133-0.05980.4352-0.03970.91615.76432.4262-27.1188
23.8557-0.6621-1.1841.72170.11118.06870.2940.3106-0.027-0.4425-0.2811-0.0256-0.6101-0.4921-0.01280.16010.1183-0.01510.1058-0.05440.125823.6725-0.6807-6.6876
34.92190.19391.44510.02530.08890.53420.0440.18950.74040.0768-0.06330.00820.2056-0.00150.01930.61160.0475-0.14060.69670.03050.686728.090514.1495-40.2302
49.5452-4.8085-5.41053.5594.97838.4463-0.09-0.0382-0.1249-0.2612-0.3190.4126-0.0615-0.24630.4090.52470.1645-0.26910.5197-0.11090.46639.317510.351545.9479
52.3542-0.93070.39394.05180.92715.03770.0015-0.48450.26810.6902-0.1021-0.0389-0.679-0.05780.10050.3056-0.1087-0.01010.2859-0.05820.144427.62166.642426.1886
69.44832.0698-6.50874.67211.050712.3817-0.44850.0067-0.9975-0.43950.3670.0341.01271.02690.08150.24410.0586-0.2160.44220.07370.514643.70529.929158.4894
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A52 - 70
2X-RAY DIFFRACTION2A71 - 340
3X-RAY DIFFRACTION3A341 - 360
4X-RAY DIFFRACTION4B51 - 70
5X-RAY DIFFRACTION5B71 - 340
6X-RAY DIFFRACTION6B341 - 360

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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