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- PDB-4p4t: GDP-bound stalkless-MxA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p4t
タイトルGDP-bound stalkless-MxA
要素Interferon-induced GTP-binding protein Mx1
キーワードANTIVIRAL PROTEIN/HYDROLASE / GTPase / dynamin-related protein / antiviral / mechano-enzyme / HYDROLASE / GTP-BINDING PROTEIN / ANTIVIRAL PROTEIN-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / interleukin-27-mediated signaling pathway / response to type I interferon / negative regulation of viral genome replication / antiviral innate immune response / defense response / ISG15 antiviral mechanism / response to virus / Interferon alpha/beta signaling / presynapse ...synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / interleukin-27-mediated signaling pathway / response to type I interferon / negative regulation of viral genome replication / antiviral innate immune response / defense response / ISG15 antiviral mechanism / response to virus / Interferon alpha/beta signaling / presynapse / nuclear membrane / microtubule binding / defense response to virus / microtubule / innate immune response / GTPase activity / apoptotic process / synapse / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain ...Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Interferon-induced GTP-binding protein Mx1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Rennie, M.L. / McKelvie, S.A. / Bulloch, E.M. / Kingston, R.L.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
Maurice Wilkins Centre, Auckland Medical Research Foundation ニュージーランド
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Transient Dimerization of Human MxA Promotes GTP Hydrolysis, Resulting in a Mechanical Power Stroke.
著者: Rennie, M.L. / McKelvie, S.A. / Bulloch, E.M. / Kingston, R.L.
履歴
登録2014年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月5日Group: Structure summary
改定 1.22016年7月20日Group: Data collection
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interferon-induced GTP-binding protein Mx1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7605
ポリマ－40,0291
非ポリマー7314
水1,56787
1
A: Interferon-induced GTP-binding protein Mx1
ヘテロ分子

A: Interferon-induced GTP-binding protein Mx1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,52010
ポリマ－80,0572
非ポリマー1,4638
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-y+1/2,z1
Buried area4970 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area32030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.020, 77.590, 212.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-819-

HOH

21A-821-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Interferon-induced GTP-binding protein Mx1 / Interferon-induced protein p78 / IFI-78K / Interferon-regulated resistance GTP-binding protein MxA ...Interferon-induced protein p78 / IFI-78K / Interferon-regulated resistance GTP-binding protein MxA / Myxoma resistance protein 1 / Myxovirus resistance protein 1


分子量: 40028.719 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 37-366 and 637-662 via LINKER GSGS / 変異: C42S, C322S, C336S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MX1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P20591
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細Chimera protein is stalkless-MxA made of UNP residues 37-366 and 637-662 via LINKER GSGS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.23 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.1 / 詳細: 2.0-2.5M Ammonium sulfate, 0.2M AMPSO/KOH pH 9.1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→32.05 Å / Num. obs: 17794 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.1 % / Net I/σ(I): 28.9
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 7.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0049 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4P4U

4p4u


解像度: 2.3→32.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 18.641 / SU ML: 0.224 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.353 / ESU R Free: 0.241 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25378 890 5 %RANDOM
Rwork0.2163 ---
obs0.21831 16884 99.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 55.592 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.38 Å20 Å20 Å2
2---0.46 Å20 Å2
3----0.92 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.3→32.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2641 0 43 87 2771
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0192733
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1282.0133698
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9015337
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.05824.833120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.68115529
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1871521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2437
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0211971
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0162.8181342
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7824.2141672
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.23.0671389
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.74424.1134146
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.342 Å / Total num. of bins used: 28
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 45 -
Rwork0.304 877 -
obs--99.25 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 7.0046 Å / Origin y: -0.3062 Å / Origin z: 80.0314 Å
111213212223313233
T0.1418 Å2-0.1079 Å2-0.0007 Å2-0.1466 Å20.0263 Å2--0.0577 Å2
L1.4196 °2-0.548 °2-0.4959 °2-4.2695 °21.6372 °2--2.428 °2
S0.0065 Å °-0.0813 Å °-0.079 Å °-0.2993 Å °0.1313 Å °-0.3941 Å °0.0659 Å °0.2074 Å °-0.1379 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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