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- PDB-5bvc: Crystal structure of Lipomyces starkeyi levoglucosan kinase bound... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bvc
タイトルCrystal structure of Lipomyces starkeyi levoglucosan kinase bound to ADP, magnesium and levoglucosan in an alternate orientation.
要素Levoglucosan kinase
キーワードTRANSFERASE / SUGAR KINASE / ATP-BINDING / CARBOHYDRATE METABOLISM / LEVOGLUCOSAN
機能・相同性
機能・相同性情報


levoglucosan kinase / amino sugar metabolic process / phosphotransferase activity, alcohol group as acceptor / peptidoglycan turnover / kinase activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Anhydro-N-acetylmuramic acid kinase / Anhydro-N-acetylmuramic acid kinase / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Levoglucosan / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Levoglucosan kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Lipomyces starkeyi (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Bacik, J.P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States) 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Producing Glucose 6-Phosphate from Cellulosic Biomass: STRUCTURAL INSIGHTS INTO LEVOGLUCOSAN BIOCONVERSION.
著者: Bacik, J.P. / Klesmith, J.R. / Whitehead, T.A. / Jarboe, L.R. / Unkefer, C.J. / Mark, B.L. / Michalczyk, R.
履歴
登録2015年6月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月23日Group: Database references
改定 1.22015年11月11日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Levoglucosan kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,0104
ポリマ－49,3961
非ポリマー6143
水5,260292
1
A: Levoglucosan kinase
ヘテロ分子

A: Levoglucosan kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,0198
ポリマ－98,7922
非ポリマー1,2276
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area6580 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area29070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.250, 70.250, 264.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Levoglucosan kinase


分子量: 49395.871 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lipomyces starkeyi (菌類) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: B3VI55, 転移酵素; リンを含む基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-4PW / Levoglucosan / (1R,2S,3S,4R,5R)-6,8-dioxabicyclo[3.2.1]octane-2,3,4-triol / レボグルコサン


分子量: 162.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10O5
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 292 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.72 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Equal amounts of LGK (25 mg/ml) in crystallization buffer (100 mM NaCl, 0.5 mM TCEP, 20 mM Tris pH 7.5, 2 mM ADP, 4 mM MgCl, 1 mM aluminum nitrate and 10 mM sodium fluoride) and ...詳細: Equal amounts of LGK (25 mg/ml) in crystallization buffer (100 mM NaCl, 0.5 mM TCEP, 20 mM Tris pH 7.5, 2 mM ADP, 4 mM MgCl, 1 mM aluminum nitrate and 10 mM sodium fluoride) and crystallization buffer (1.3 M sodium malonate, 0.093 M Bis-Tris Propane pH 7.0) were mixed and and a resultant crystal was soaked with 200 mM levoglucosan.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.12709 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12709 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→43.27 Å / Num. obs: 44939 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.592 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.1_1168精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4YH5

4yh5


解像度: 2→43.27 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.232 2271 5.07 %
Rwork0.2036 --
obs0.2051 44796 97.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→43.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3279 0 39 292 3610
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083390
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1174618
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2811236
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074521
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005619
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.04350.32131290.3052662X-RAY DIFFRACTION100
2.0435-2.0910.32151420.31352649X-RAY DIFFRACTION99
2.091-2.14330.29681780.2722614X-RAY DIFFRACTION99
2.1433-2.20130.33221220.24562679X-RAY DIFFRACTION99
2.2013-2.26610.28841420.28442635X-RAY DIFFRACTION98
2.2661-2.33920.26081450.24332603X-RAY DIFFRACTION98
2.3392-2.42280.28251510.22452648X-RAY DIFFRACTION98
2.4228-2.51980.28491360.22932619X-RAY DIFFRACTION98
2.5198-2.63450.24421350.2032645X-RAY DIFFRACTION98
2.6345-2.77330.23361430.20672638X-RAY DIFFRACTION98
2.7733-2.9470.22351280.19852664X-RAY DIFFRACTION97
2.947-3.17450.22531370.19042661X-RAY DIFFRACTION97
3.1745-3.49390.2331610.18632642X-RAY DIFFRACTION97
3.4939-3.99910.19251390.16432646X-RAY DIFFRACTION96
3.9991-5.03730.18661340.16572662X-RAY DIFFRACTION94
5.0373-43.27580.19931490.20032858X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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