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万見
- PDB-4pd0: 1.7 A resolution structure of gephyrin's E-domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pd0
タイトル1.7 A resolution structure of gephyrin's E-domain
要素Gephyrin
キーワードBiosynthetic Protein / Structural Protein / Scaffolding protein / Neurotransmitter receptor anchoring protein / Molybdenum cofactor biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


Molybdenum cofactor biosynthesis / glycine receptor clustering / molybdopterin cofactor biosynthetic process / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / molybdopterin adenylyltransferase / molybdopterin adenylyltransferase activity / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / molybdopterin molybdotransferase / nitrate reductase activity / molybdopterin molybdotransferase activity ...Molybdenum cofactor biosynthesis / glycine receptor clustering / molybdopterin cofactor biosynthetic process / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / molybdopterin adenylyltransferase / molybdopterin adenylyltransferase activity / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / molybdopterin molybdotransferase / nitrate reductase activity / molybdopterin molybdotransferase activity / postsynaptic specialization / inhibitory synapse / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / glycinergic synapse / molybdopterin cofactor binding / response to metal ion / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / postsynaptic specialization, intracellular component / protein targeting / synapse assembly / tubulin binding / GABA-ergic synapse / establishment of protein localization / synaptic membrane / cytoplasmic side of plasma membrane / protein-macromolecule adaptor activity / molecular adaptor activity / dendritic spine / postsynaptic membrane / cytoskeleton / postsynapse / postsynaptic density / signaling receptor binding / neuronal cell body / dendrite / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Molybdopterin biosynthesis moeA protein; domain 3 / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 3. / Beta-clip / MoeA, C-terminal, domain IV / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily ...Molybdopterin biosynthesis moeA protein; domain 3 / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 3. / Beta-clip / MoeA, C-terminal, domain IV / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily / MoeA, C-terminal, domain IV superfamily / Molybdopterin biosynthesis protein MoeA-like / MoeA N-terminal region (domain I and II) / MoeA C-terminal region (domain IV) / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Molybdenum cofactor biosynthesis, conserved site / MoaB/Mog-like domain / Molybdenum Cofactor Biosythetic Enzyme; Chain A / MoaB/Mog domain / MoaB/Mog-like domain superfamily / Probable molybdopterin binding domain / Probable molybdopterin binding domain / Beta Complex / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Kasaragod, V.B. / Maric, H.M. / Schindelin, H.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)Schi 425/8-1 ドイツ
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2014
タイトル: Modulation of gephyrin-glycine receptor affinity by multivalency.
著者: Maric, H.M. / Kasaragod, V.B. / Schindelin, H.
履歴
登録2014年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月3日Group: Database references
改定 1.22014年9月17日Group: Database references
改定 1.32014年12月3日Group: Database references
改定 1.42017年9月27日Group: Advisory / Author supporting evidence ...Advisory / Author supporting evidence / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gephyrin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6521
ポリマ－45,6521
非ポリマー00
水5,927329
1
A: Gephyrin

A: Gephyrin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,3052
ポリマ－91,3052
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_557-x,y,-z+21
Buried area6120 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area36200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.655, 100.008, 113.695
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C2 (2回回転対称))
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-824-

HOH

21A-934-

HOH

31A-936-

HOH

41A-1084-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Gephyrin / Putative glycine receptor-tubulin linker protein


分子量: 45652.395 Da / 分子数: 1 / 断片: E-domain (UNP residues 350-768) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gphn, Gph / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q03555, molybdopterin adenylyltransferase, molybdopterin molybdotransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 329 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 0.1 M sodium-citrate, pH 4.5, 28-34% 2-methyl-2,4-pentanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9198 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9198 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→43.83 Å / Num. obs: 55179 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 15

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FU3

2fu3


解像度: 1.7→43.828 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 18.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1842 2800 5.08 %Random selection
Rwork0.1606 ---
obs0.1618 55170 99.97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→43.828 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3173 0 0 329 3502
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113264
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3224448
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6261249
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08520
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007588
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.72940.25991320.23412611X-RAY DIFFRACTION100
1.7294-1.76080.27231430.23082577X-RAY DIFFRACTION100
1.7608-1.79470.24521390.22582590X-RAY DIFFRACTION100
1.7947-1.83130.27131110.21772624X-RAY DIFFRACTION100
1.8313-1.87110.27221350.20672599X-RAY DIFFRACTION100
1.8711-1.91470.2541230.20032589X-RAY DIFFRACTION100
1.9147-1.96250.19911260.17892607X-RAY DIFFRACTION100
1.9625-2.01560.20261460.17832588X-RAY DIFFRACTION100
2.0156-2.07490.19031470.16482595X-RAY DIFFRACTION100
2.0749-2.14190.18071380.15632613X-RAY DIFFRACTION100
2.1419-2.21840.20011510.15962574X-RAY DIFFRACTION100
2.2184-2.30730.19311430.15382614X-RAY DIFFRACTION100
2.3073-2.41230.18591480.14312615X-RAY DIFFRACTION100
2.4123-2.53940.17811410.14892590X-RAY DIFFRACTION100
2.5394-2.69850.16731510.16252607X-RAY DIFFRACTION100
2.6985-2.90680.20871400.15932644X-RAY DIFFRACTION100
2.9068-3.19930.16271410.15712622X-RAY DIFFRACTION100
3.1993-3.6620.17241410.14852666X-RAY DIFFRACTION100
3.662-4.61290.14081500.13372675X-RAY DIFFRACTION100
4.6129-43.8420.19231540.17022770X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8268-0.7019-1.27583.33553.16795.35160.06920.051-0.1482-0.25990.198-0.31270.03780.4257-0.23940.18790.0602-0.01970.1860.03190.196819.127130.7893107.6308
23.20891.2742-3.61850.5367-1.24434.12490.2052-0.297-0.06970.1401-0.19520.0465-0.17730.16380.00430.2463-0.04070.00930.29150.03040.2553-5.649130.4972153.9796
30.6068-0.00091.17190.4915-0.80267.3204-0.00980.1056-0.0133-0.0625-0.0165-0.0121-0.09630.02340.05320.1680.02010.01050.1880.00140.22946.688939.6064105.5499
43.4453-0.0547-0.32444.7959-0.66181.5075-0.03410.5790.1686-0.610.0188-0.2811-0.01080.3163-0.0040.22410.02340.02910.34580.02420.227520.083836.947794.253
52.06071.80060.09492.921-0.23841.3131-0.1030.1122-0.1454-0.24430.10160.08080.3266-0.0468-0.00830.2610.04-0.01350.1679-0.00790.23885.505719.6739104.0162
65.9233-3.0106-2.00615.02630.93182.74930.19011.26730.3651-0.8957-0.05571.16990.0296-0.6296-0.06740.3829-0.0281-0.11370.39420.06830.4881-6.202918.8355100.4723
73.97941.79412.06672.9751-1.41274.38780.07140.3437-0.6642-0.4022-0.0261-0.24940.64820.1625-0.0010.38220.03570.05790.1924-0.02980.37355.69469.649999.5824
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 319 through 349 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 350 through 472 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 473 through 550 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 551 through 627 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 628 through 686 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 687 through 712 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 713 through 736 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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