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Yorodumi- PDB-4p2v: Structure of the AI-2 processing enzyme LsrF in complex with the ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4p2v | ||||||
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Title | Structure of the AI-2 processing enzyme LsrF in complex with the product of the LsrG reaction P-HPD | ||||||
Components | Uncharacterized aldolase LsrF | ||||||
Keywords | LYASE / Thiolase | ||||||
Function / homology | Function and homology information 3-hydroxy-5-phosphooxypentane-2,4-dione thiolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.51 Å | ||||||
Authors | Miller, S.T. / Oh, I.K. / Xavier, K.B. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2014 Title: LsrF, a coenzyme A-dependent thiolase, catalyzes the terminal step in processing the quorum sensing signal autoinducer-2. Authors: Marques, J.C. / Oh, I.K. / Ly, D.C. / Lamosa, P. / Ventura, M.R. / Miller, S.T. / Xavier, K.B. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4p2v.cif.gz | 1 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4p2v.ent.gz | 895.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4p2v.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4p2v_validation.pdf.gz | 555.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4p2v_full_validation.pdf.gz | 657.7 KB | Display | |
Data in XML | 4p2v_validation.xml.gz | 117.4 KB | Display | |
Data in CIF | 4p2v_validation.cif.gz | 156.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p2/4p2v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p2/4p2v | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3gkfS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 32015.766 Da / Num. of mol.: 10 / Mutation: K203A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: lsrF, yneB, b1517, JW1510 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 References: UniProt: P76143, Lyases; Carbon-carbon lyases; Aldehyde-lyases #2: Chemical | ChemComp-26T / ( #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.17 Å3/Da / Density % sol: 43.28 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: 21% PEG 400, 110 mM MgCl2, 1 mM DTT, and 100 mM Tris pH 8.0 well solution. Drop was 1ul protein (7.3mg/ml) and 1 ul well solution. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X29A / Wavelength: 1.075 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Aug 2, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.075 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.51→49.263 Å / Num. obs: 92529 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 9.32 |
Reflection shell | Resolution: 2.51→2.6 Å / Redundancy: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.4909 / Mean I/σ(I) obs: 2.47 / % possible all: 97 |
-Processing
Software | Name: PHENIX / Version: (PHENIX.REFINE: DEV_1626) / Classification: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3GKF Resolution: 2.51→49.26 Å / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.68 / Phase error: 35.16 / Stereochemistry target values: TWIN_LSQ_F
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.51→49.26 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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