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Yorodumi- PDB-5w1x: Crystal Structure of Humanpapillomavirus18 (HPV18) Capsid L1 Pent... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5w1x | ||||||||||||
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Title | Crystal Structure of Humanpapillomavirus18 (HPV18) Capsid L1 Pentamers Bound to Heparin Oligosaccharides | ||||||||||||
Components | Major capsid protein L1 | ||||||||||||
Keywords | VIRAL PROTEIN / protein oligosaccharide complex / jelly roll / capsid protein / binds to host receptor / receptor heparin oligosaccharides / virus capsid | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information T=7 icosahedral viral capsid / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / membrane Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Human papillomavirus type 18 | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.374 Å | ||||||||||||
Authors | Chen, X.S. / Dasgupta, J. | ||||||||||||
Citation | Journal: J. Biol. Chem. / Year: 2011 Title: Structural basis of oligosaccharide receptor recognition by human papillomavirus. Authors: Dasgupta, J. / Bienkowska-Haba, M. / Ortega, M.E. / Patel, H.D. / Bodevin, S. / Spillmann, D. / Bishop, B. / Sapp, M. / Chen, X.S. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5w1x.cif.gz | 2.4 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5w1x.ent.gz | 2.1 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5w1x.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5w1x_validation.pdf.gz | 7.8 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5w1x_full_validation.pdf.gz | 7.9 MB | Display | |
Data in XML | 5w1x_validation.xml.gz | 196.7 KB | Display | |
Data in CIF | 5w1x_validation.cif.gz | 270.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w1/5w1x ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w1/5w1x | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5w1oC 2r5iS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 47478.031 Da / Num. of mol.: 15 / Mutation: N98D,C226S,H444Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Human papillomavirus type 18 / Gene: L1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q5G244, UniProt: P06794*PLUS #2: Polysaccharide | 2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-alpha-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #3: Polysaccharide | 2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-sulfo- ...2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-alpha-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Polysaccharide | 2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-sulfo- ...2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-alpha-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Polysaccharide | 2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-sulfo- ...2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-alpha-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.7 Å3/Da / Density % sol: 54.41 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.6 / Details: 20% PEG3350, 0.2 M potassium acetate, pH 4.6 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.2 / Wavelength: 0.98 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Oct 2, 2007 |
Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.374→42.794 Å / Num. obs: 92923 / % possible obs: 90 % / Redundancy: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 13.27 |
Reflection shell | Resolution: 3.374→3.829 Å / Rmerge(I) obs: 0.274 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 2R5I Resolution: 3.374→42.794 Å / SU ML: 0.41 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / Phase error: 24.17
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.374→42.794 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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