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万見
- PDB-4p2k: Structure of Ephrin type-A receptor 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p2k
タイトルStructure of Ephrin type-A receptor 2
要素Ephrin type-A receptor 2
キーワードTRANSFERASE / Epha2
機能・相同性
機能・相同性情報


notochord cell development / notochord formation / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / lens fiber cell morphogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / axial mesoderm formation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / pericyte cell differentiation / leading edge membrane ...notochord cell development / notochord formation / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / lens fiber cell morphogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / axial mesoderm formation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / pericyte cell differentiation / leading edge membrane / negative regulation of chemokine production / response to growth factor / post-anal tail morphogenesis / activation of GTPase activity / bone remodeling / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of lamellipodium assembly / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / tight junction / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / neural tube development / RND3 GTPase cycle / mammary gland epithelial cell proliferation / RHOV GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / growth factor binding / regulation of cell adhesion mediated by integrin / RHOU GTPase cycle / lamellipodium membrane / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / placental growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / boss receptor activity / stem cell factor receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / regulation of angiogenesis / transmembrane-ephrin receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / ephrin receptor signaling pathway / vascular endothelial growth factor receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / vasculogenesis / fibroblast growth factor receptor activity / keratinocyte differentiation / insulin receptor activity / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / RAC1 GTPase cycle / osteoclast differentiation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / negative regulation of angiogenesis / molecular function activator activity / skeletal system development / protein localization to plasma membrane / cell chemotaxis / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cell motility / receptor protein-tyrosine kinase / ruffle membrane / neuron differentiation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / osteoblast differentiation / cell migration / lamellipodium / virus receptor activity / angiogenesis / receptor complex / cell adhesion / defense response to Gram-positive bacterium / positive regulation of cell migration / cadherin binding / inflammatory response / focal adhesion / cell surface / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. ...Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-A receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.499 Å
データ登録者Jimin, Z. / Qiang, W. / Nan, W.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of Ephrin type-A receptor 2
著者: Jimin, Z. / Qiang, W. / Nan, W.
履歴
登録2014年3月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_symm_contact / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.dist / _pdbx_validate_symm_contact.site_symmetry_2 / _software.classification
改定 1.22023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0271
ポリマ－34,0271
非ポリマー00
水8,035446
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area12890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.885, 74.796, 76.019
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ephrin type-A receptor 2 / Epithelial cell kinase / Tyrosine-protein kinase receptor ECK


分子量: 34027.176 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 590-876 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA2, ECK / プラスミド: pColADuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Arctic Express / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: P29317, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 446 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.2M Ammonium citrate tribasic pH7.0, 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 50533 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Χ2: 4.583 / Net I/av σ(I): 61.582 / Net I/σ(I): 26.1 / Num. measured all: 358821
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.5-1.535.90.17625012.068100
1.53-1.557.10.16324842.118100
1.55-1.587.20.14725112.186100
1.58-1.627.20.13525292.294100
1.62-1.657.30.12524632.381100
1.65-1.697.30.11725232.543100
1.69-1.737.30.10525022.702100
1.73-1.787.30.09725352.944100
1.78-1.837.30.0924973.154100
1.83-1.897.30.08725243.495100
1.89-1.967.30.08125163.9100
1.96-2.047.30.07925314.396100
2.04-2.137.30.07625244.98100
2.13-2.247.30.07425335.298100
2.24-2.387.30.07525565.844100
2.38-2.567.30.07625336.667100
2.56-2.827.20.08325698.518100
2.82-3.237.10.08125929.289100
3.23-4.076.70.07325698.59398.7
4.07-506.30.07225018.41290.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.499→31.248 Å / FOM work R set: 0.8948 / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1898 2558 5.06 %
Rwork0.1728 47973 -
obs0.1737 50531 99.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 51.5 Å2 / Biso mean: 18.39 Å2 / Biso min: 5.51 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.499→31.248 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2070 0 0 446 2516
Biso mean---30.64 -
残基数----259
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062113
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0672844
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075311
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005357
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.438795
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4995-1.52830.18621360.185226242760100
1.5283-1.55950.20061480.179326412789100
1.5595-1.59340.18811420.177226392781100
1.5934-1.63050.19321340.169226562790100
1.6305-1.67130.17331380.171526382776100
1.6713-1.71640.19461410.16826702811100
1.7164-1.76690.18031400.173526482788100
1.7669-1.8240.1961580.171626572815100
1.824-1.88920.17671490.174426332782100
1.8892-1.96480.17041450.178226842829100
1.9648-2.05420.19111430.17226532796100
2.0542-2.16250.221310.166126762807100
2.1625-2.29790.17751340.168426992833100
2.2979-2.47530.19121380.166126992837100
2.4753-2.72420.19261400.176627202860100
2.7242-3.11810.21161320.171827182850100
3.1181-3.92730.16671550.16232720287599
3.9273-31.25460.20391540.18772598275291

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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