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万見
- PDB-4p2a: Structure of mouse VPS26A bound to rat SNX27 PDZ domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p2a
タイトルStructure of mouse VPS26A bound to rat SNX27 PDZ domain
要素
  • Sorting nexin-27
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 26A
キーワードTRANSPORT PROTEIN / retromer / sorting nexin
機能・相同性
機能・相同性情報


WNT ligand biogenesis and trafficking / postsynaptic early endosome / tubular endosome / establishment of protein localization to plasma membrane / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / retromer, cargo-selective complex / neurotransmitter receptor transport to plasma membrane / WASH complex / postsynaptic recycling endosome / retromer complex ...WNT ligand biogenesis and trafficking / postsynaptic early endosome / tubular endosome / establishment of protein localization to plasma membrane / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / retromer, cargo-selective complex / neurotransmitter receptor transport to plasma membrane / WASH complex / postsynaptic recycling endosome / retromer complex / response to methamphetamine hydrochloride / endosome to plasma membrane protein transport / regulation of synapse maturation / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / endocytic recycling / retrograde transport, endosome to Golgi / endosomal transport / endosome to lysosome transport / immunological synapse / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / ionotropic glutamate receptor binding / phosphatidylinositol binding / intracellular protein transport / cellular response to nerve growth factor stimulus / Schaffer collateral - CA1 synapse / calcium-dependent protein binding / nervous system development / vesicle / early endosome membrane / early endosome / endosome membrane / lysosome / postsynapse / endosome / glutamatergic synapse / signal transduction / cytosol
類似検索 - 分子機能
SNX27, atypical FERM-like domain / SNX27, PX domain / SNX27, RA domain / Vacuolar protein sorting protein 26 related / Vacuolar protein sorting-associated protein 26 / Immunoglobulin-like - #640 / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. ...SNX27, atypical FERM-like domain / SNX27, PX domain / SNX27, RA domain / Vacuolar protein sorting protein 26 related / Vacuolar protein sorting-associated protein 26 / Immunoglobulin-like - #640 / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / Arrestin-like, C-terminal / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Vacuolar protein sorting-associated protein 26A / Sorting nexin-27
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Clairfeuille, T. / Gallon, M. / Mas, C. / Ghai, R. / Teasdale, R. / Cullen, P. / Collins, B.
資金援助 オーストラリア, 3件
組織認可番号国
ARCDP120103930 オーストラリア
NHMRCAPP1058734 オーストラリア
ARCFT100100027 オーストラリア
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: A unique PDZ domain and arrestin-like fold interaction reveals mechanistic details of endocytic recycling by SNX27-retromer.
著者: Gallon, M. / Clairfeuille, T. / Steinberg, F. / Mas, C. / Ghai, R. / Sessions, R.B. / Teasdale, R.D. / Collins, B.M. / Cullen, P.J.
履歴
登録2014年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 26A
B: Sorting nexin-27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3434
ポリマ－48,9422
非ポリマー4012
水63135
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1220 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area20150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.810, 113.810, 94.771
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number149
Space group name H-MP312
詳細Mutational analysis indicates the biological assembly is represented by the contents of the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 26A / H58 protein / H beta 58 / Vesicle protein sorting 26A / mVPS26 / VPS26A


分子量: 38372.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Vps26a, Vps26 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P40336
#2: タンパク質 Sorting nexin-27 / MAP-responsive gene protein / Methamphetamine-responsive transcript 1 protein / PDZ-protein Mrt1


分子量: 10569.952 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Snx27, Mrt1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8K4V4
#3: 化合物 ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 4 M NaCl, 0.1 M Na Citrate pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 1.008 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.008 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→68.3 Å / Num. obs: 19434 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェルRmerge(I) obs: 0.964 / Mean I/σ(I) obs: 2.8

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8.4_1496) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 3DQO and 2FAU.

3dqo

2fau


解像度: 2.7→56.905 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.9 / 位相誤差: 28.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2585 1949 10.03 %
Rwork0.2149 --
obs0.2193 19433 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→56.905 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3072 0 2 35 3109
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113124
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3574209
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.3951189
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051472
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007542
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.76750.41151360.33491224X-RAY DIFFRACTION100
2.7675-2.84230.38141370.31831239X-RAY DIFFRACTION100
2.8423-2.9260.35341400.28771220X-RAY DIFFRACTION100
2.926-3.02040.35211320.28941256X-RAY DIFFRACTION100
3.0204-3.12840.31551370.27141226X-RAY DIFFRACTION100
3.1284-3.25360.32761480.26741255X-RAY DIFFRACTION100
3.2536-3.40170.27591390.2421239X-RAY DIFFRACTION100
3.4017-3.5810.26441310.2181251X-RAY DIFFRACTION100
3.581-3.80530.2651400.191255X-RAY DIFFRACTION100
3.8053-4.0990.20721350.18341247X-RAY DIFFRACTION100
4.099-4.51140.23171390.16051256X-RAY DIFFRACTION100
4.5114-5.16380.18111470.15951243X-RAY DIFFRACTION100
5.1638-6.50440.23171400.22161267X-RAY DIFFRACTION100
6.5044-56.91760.26981480.22641306X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.88530.35562.40193.24020.36633.01680.0227-1.2674-1.37550.4444-0.05480.58970.3522-0.6216-0.01220.60660.03250.24640.75060.27270.8629-2.9827.707521.7334
24.6018-3.37194.54964.7351-3.08638.18030.2477-0.5257-0.4010.14830.2926-0.23370.5723-0.091-0.51140.54620.0067-0.00190.52920.23350.892432.050519.851534.7094
32.128-2.4135-3.50542.13960.5962.2178-0.3241-0.52330.73970.7950.40380.1997-0.7722-0.2395-0.03281.0257-0.0810.0050.56970.10220.680828.551256.79448.7004
46.0749-0.15832.74049.0653-1.49429.00450.1637-0.5966-0.13160.8940.24520.60970.1886-0.407-0.29670.54690.04880.15880.43190.18420.508123.073642.797317.3728
55.6182-0.33122.84149.1067-1.47738.7072-0.17050.25320.57280.29590.0023-0.3162-0.6890.47140.2080.49840.00410.05680.37340.14090.522129.022551.786610.3545
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 9 through 151 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 152 through 300 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 39 through 58 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 59 through 84 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 85 through 135 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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