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- PDB-4orx: Three-dimensional structure of the C65A-K59A double mutant of Hum... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4orx
タイトルThree-dimensional structure of the C65A-K59A double mutant of Human lipocalin-type Prostaglandin D Synthase holo-form
要素Prostaglandin-H2 D-isomerase
キーワードISOMERASE / LIPOCALIN-TYPE PROSTAGLANDIN-D SYNTHASE / PEG
機能・相同性
機能・相同性情報


prostaglandin-D synthase / prostaglandin-D synthase activity / negative regulation of male germ cell proliferation / Transcriptional regulation of testis differentiation / regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / cyclooxygenase pathway / retinoid binding / prostaglandin biosynthetic process / mast cell degranulation ...prostaglandin-D synthase / prostaglandin-D synthase activity / negative regulation of male germ cell proliferation / Transcriptional regulation of testis differentiation / regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / cyclooxygenase pathway / retinoid binding / prostaglandin biosynthetic process / mast cell degranulation / response to glucocorticoid / rough endoplasmic reticulum / fatty acid binding / gene expression / nuclear membrane / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Lipocalin / Lipocalin family conserved site / Calycin beta-barrel core domain / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Calycin / Lipocalin / Lipocalin signature. / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prostaglandin-H2 D-isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Perduca, M. / Bovi, M. / Bertinelli, M. / Bertini, E. / Destefanis, L. / Carrizo, M.E. / Capaldi, S. / Monaco, H.L.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: High-resolution structures of mutants of residues that affect access to the ligand-binding cavity of human lipocalin-type prostaglandin D synthase.
著者: Perduca, M. / Bovi, M. / Bertinelli, M. / Bertini, E. / Destefanis, L. / Carrizo, M.E. / Capaldi, S. / Monaco, H.L.
履歴
登録2014年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月13日Group: Database references
改定 1.22014年10月8日Group: Structure summary
改定 1.32014年12月17日Group: Structure summary

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prostaglandin-H2 D-isomerase
B: Prostaglandin-H2 D-isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2374
ポリマ－41,9192
非ポリマー1,3182
水1,910106
1
A: Prostaglandin-H2 D-isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0562
ポリマ－20,9601
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Prostaglandin-H2 D-isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1812
ポリマ－20,9601
非ポリマー1,2211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3710 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area15110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.970, 90.970, 36.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41
詳細A dimer in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 Prostaglandin-H2 D-isomerase / Beta-trace protein / Cerebrin-28 / Glutathione-independent PGD synthase / Lipocalin-type ...Beta-trace protein / Cerebrin-28 / Glutathione-independent PGD synthase / Lipocalin-type prostaglandin-D synthase / Prostaglandin-D2 synthase / PGD2 synthase / PGDS / PGDS2


分子量: 20959.613 Da / 分子数: 2 / 変異: C65A-K59A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTGDS, PDS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P41222, prostaglandin-D synthase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-PEU / 2,5,8,11,14,17,20,23,26,29,32,35,38,41,44,47,50,53,56,59,62,65,68,71,74,77,80-HEPTACOSAOXADOOCTACONTAN-82-OL / PEG 8000


分子量: 1221.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C55H112O28 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30% PEG 4000, 0.2M Ammonium sulphate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.87 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月30日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→28.77 Å / Num. all: 40121 / Num. obs: 39985 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.309 / Mean I/σ(I) obs: 5.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
Cootモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.6→28.581 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2261 2008 5.02 %RANDOM
Rwork0.1988 ---
obs0.2002 39967 99.64 %-
all-40121 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→28.581 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2482 0 81 106 2669
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042621
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9223516
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.207995
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063370
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003442
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.640.26951260.22632714X-RAY DIFFRACTION100
1.64-1.68440.26751440.22212678X-RAY DIFFRACTION100
1.6844-1.73390.25971570.21642674X-RAY DIFFRACTION100
1.7339-1.78990.2871370.2192696X-RAY DIFFRACTION100
1.7899-1.85390.23761330.21462745X-RAY DIFFRACTION100
1.8539-1.92810.25681430.19792703X-RAY DIFFRACTION100
1.9281-2.01580.24011500.19512686X-RAY DIFFRACTION100
2.0158-2.1220.21221560.19722692X-RAY DIFFRACTION100
2.122-2.25490.24881340.20162704X-RAY DIFFRACTION100
2.2549-2.4290.22941340.21192763X-RAY DIFFRACTION100
2.429-2.67320.25381600.21532703X-RAY DIFFRACTION100
2.6732-3.05970.23211350.21082761X-RAY DIFFRACTION100
3.0597-3.85340.20351420.18692743X-RAY DIFFRACTION100
3.8534-28.58550.19651570.182697X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.15410.2961-0.21522.0656-0.42371.07920.02240.00050.0365-0.1521-0.02240.23880.0471-0.03020.00440.0756-0.0009-0.03380.0974-0.0010.069124.7295-43.8342-0.5893
22.6719-0.2088-1.07281.38850.21081.00870.1573-0.04440.10350.0759-0.08660.068-0.09540.02610.03290.1206-0.01080.07070.156-0.03780.16311.3155-68.04813.145
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 29:187 OR RESID 301:362 ) ) OR ( CHAIN B AND RESID 301:301 )A29 - 187
2X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 29:187 OR RESID 301:362 ) ) OR ( CHAIN B AND RESID 301:301 )A301 - 362
3X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 29:187 OR RESID 301:362 ) ) OR ( CHAIN B AND RESID 301:301 )B301
4X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND ( RESID 29:187 OR RESID 302:344 ) )B29 - 187
5X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND ( RESID 29:187 OR RESID 302:344 ) )B302 - 344

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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