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万見
- PDB-4ora: Crystal structure of a human calcineurin mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ora
タイトルCrystal structure of a human calcineurin mutant
要素
  • Calcineurin subunit B type 1
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit beta isoform
キーワードHYDROLASE/METAL BINDING PROTEIN / Calmodulin-binding / HYDROLASE-METAL BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of signaling / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / locomotion involved in locomotory behavior / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / calcineurin complex / negative regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane / positive regulation of lysosome organization ...calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of signaling / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / locomotion involved in locomotory behavior / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / calcineurin complex / negative regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane / positive regulation of lysosome organization / ROBO receptors bind AKAP5 / lymphangiogenesis / protein serine/threonine phosphatase complex / lung epithelial cell differentiation / calcineurin-NFAT signaling cascade / calcium-ion regulated exocytosis / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / myelination in peripheral nervous system / protein phosphatase 2B binding / regulation of synaptic vesicle cycle / axon extension / dephosphorylation / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / branching involved in blood vessel morphogenesis / protein-serine/threonine phosphatase / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / response to stress / parallel fiber to Purkinje cell synapse / calcineurin-mediated signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / T cell homeostasis / Calcineurin activates NFAT / T cell differentiation / DARPP-32 events / epithelial to mesenchymal transition / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Activation of BAD and translocation to mitochondria / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / T cell proliferation / phosphatase binding / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / protein dephosphorylation / skeletal muscle fiber development / response to cytokine / T-tubule / FCERI mediated Ca+2 mobilization / regulation of insulin secretion / T cell activation / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / learning / sarcolemma / T cell mediated cytotoxicity / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of protein localization to nucleus / Schaffer collateral - CA1 synapse / memory / Z disc / protein import into nucleus / heart development / Ca2+ pathway / calmodulin binding / protein phosphorylation / postsynapse / protein dimerization activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / enzyme binding / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like ...PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / 4-Layer Sandwich / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit beta isoform / Calcineurin subunit B type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.747 Å
データ登録者Li, S.J. / Wang, J. / Wu, J.W. / Wang, Z.X.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Cooperative autoinhibition and multi-level activation mechanisms of calcineurin
著者: Li, S.J. / Ma, L. / Wang, J. / Lu, C. / Wang, J. / Wu, J.W. / Wang, Z.X.
履歴
登録2014年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit beta isoform
B: Calcineurin subunit B type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,8998
ポリマ－80,6172
非ポリマー2826
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5200 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area24940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.203, 108.203, 284.534
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit beta isoform / CAM-PRP catalytic subunit / Calmodulin-dependent calcineurin A subunit beta isoform


分子量: 61294.504 Da / 分子数: 1 / 変異: V418Y, F419L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALNA2, CALNB, CNA2, PPP3CB / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P16298, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 Calcineurin subunit B type 1 / Protein phosphatase 2B regulatory subunit 1 / Protein phosphatase 3 regulatory subunit B alpha isoform 1


分子量: 19322.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CNA2, CNB, PPP3R1 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63098

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非ポリマー , 4種, 51分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.75 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 100 mM MES, pH 5.8, 9% PEG 3350, 4% Glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.91939 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月24日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91939 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.74→50 Å / Num. all: 26604 / Num. obs: 24485 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 15.3 % / Biso Wilson estimate: 31.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 28.4
反射 シェル解像度: 2.74→2.84 Å / 冗長度: 15.6 % / Rmerge(I) obs: 0.512 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 2597 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AUI

1aui


解像度: 2.747→46.994 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 24.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 1246 5.09 %RANDOM
Rwork0.1991 ---
obs0.2016 24485 91.99 %-
all-26604 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.7443 Å22.7443 Å2-5.4885 Å2
2---0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.747→46.994 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4541 0 6 45 4592
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014675
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2126328
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9871759
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083679
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005832
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.7472-2.85720.3007770.257160558
2.8572-2.98720.29191120.2503218580
2.9872-3.14470.31461420.2581255693
3.1447-3.34160.28061540.2362270598
3.3416-3.59960.2441620.2142274799
3.5996-3.96160.2491560.189275499
3.9616-4.53450.19521390.1487281099
4.5345-5.71140.21781560.16672840100
5.7114-47.00050.25751480.199303799
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.61010.002-0.09470.6123-0.51280.4439-0.07680.20930.118-0.56440.13570.30590.2552-0.1649-0.11690.4002-0.0842-0.11760.16660.02360.2029-25.759828.6813-6.6074
21.2966-0.05220.2310.87050.01161.6132-0.062-0.09410.1011-0.0113-0.0584-0.0121-0.1388-0.0070.02830.0966-0.0431-0.07260.0390.04880.0718-14.732432.7723.8786
30.7498-0.56130.66880.8142-1.02881.3221-0.2446-0.09160.36650.23390.1031-0.2258-0.3106-0.15560.13820.2763-0.0463-0.11740.13510.03430.2277-21.0353.44450.4727
42.2905-0.0676-1.58174.4843-0.4661.55940.1295-1.1754-0.80940.87470.2208-0.21640.80260.2989-0.13550.39470.0596-0.14110.43870.07950.2645-17.875558.7688-0.8799
50.1913-0.24310.39970.3495-0.49830.8376-0.12960.00710.43250.08470.0048-0.2325-0.53150.2880.18760.8002-0.056-0.18220.4174-0.0441.042-12.34650.757721.8276
61.2354-1.08390.6041.2896-0.4871.1753-0.0445-0.04090.23710.10820.0112-0.1527-0.1059-0.11530.00460.1733-0.0214-0.06450.15370.10090.2119-33.070960.555-14.5491
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 15:51)A15 - 51
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 52:334)A52 - 334
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 335:386)A335 - 386
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 416:422)A416 - 422
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 478:495)A478 - 495
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 4:169)B4 - 169

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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