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- PDB-4or5: Crystal structure of HIV-1 Tat complexed with human P-TEFb and AFF4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4or5
タイトルCrystal structure of HIV-1 Tat complexed with human P-TEFb and AFF4
要素
  • AF4/FMR2 family member 4
  • Cyclin-T1
  • Cyclin-dependent kinase 9
  • Protein Tat
キーワードTransferase/Transcription / Cdk9 / Tat / AFF4 / Zinc Finger / Transcription / RNA binding / Phosphorylation / Transferase-Transcription complex
機能・相同性
機能・相同性情報


super elongation complex / trans-activation response element binding / P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / nucleus localization / protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / 7SK snRNA binding / RNA polymerase core enzyme binding / positive regulation of viral transcription / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex ...super elongation complex / trans-activation response element binding / P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / nucleus localization / protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / 7SK snRNA binding / RNA polymerase core enzyme binding / positive regulation of viral transcription / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of muscle cell differentiation / regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of protein localization to chromatin / symbiont-mediated perturbation of host chromatin organization / symbiont-mediated suppression of host translation initiation / symbiont-mediated evasion of host immune response / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / host cell nucleolus / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 kinase activity / transcription regulator activator activity / transcription elongation factor activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / actinin binding / host-mediated activation of viral transcription / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / RNA polymerase binding / [RNA-polymerase]-subunit kinase / negative regulation of protein localization to chromatin / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / histone acetyltransferase binding / cellular response to cytokine stimulus / spermatid development / replication fork processing / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / molecular sequestering activity / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / cyclin-dependent kinase / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / RNA-binding transcription regulator activity / regulation of DNA repair / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / nucleosome binding / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / cyclin binding / response to endoplasmic reticulum stress / transcription elongation factor complex / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / molecular condensate scaffold activity / transcription coactivator binding / euchromatin / PKR-mediated signaling / PML body / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / fibrillar center / kinase activity / regulation of gene expression / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase II / host cell cytoplasm / cell population proliferation / protein kinase activity / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / nuclear body / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / protein phosphorylation / protein domain specific binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / DNA-templated transcription / chromatin binding / protein kinase binding / host cell nucleus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
AF4/FMR2 family / AF4 interaction motif / AF4/FMR2, C-terminal homology domain / AF-4 proto-oncoprotein N-terminal region / AF4 interaction motif / AFF4, C-terminal homology domain / Tat domain superfamily / Immunodeficiency virus transactivating regulatory protein (Tat) / : / Transactivating regulatory protein (Tat) ...AF4/FMR2 family / AF4 interaction motif / AF4/FMR2, C-terminal homology domain / AF-4 proto-oncoprotein N-terminal region / AF4 interaction motif / AFF4, C-terminal homology domain / Tat domain superfamily / Immunodeficiency virus transactivating regulatory protein (Tat) / : / Transactivating regulatory protein (Tat) / Cyclin-T2-like, C-terminal domain / Cyclin/Cyclin-like subunit Ssn8 / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
YTTRIUM (III) ION / Cyclin-T1 / Protein Tat / Cyclin-dependent kinase 9 / AF4/FMR2 family member 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
HIV-1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Gu, J. / Babayeva, N.D. / Suwa, Y. / Baranovskiy, A.G. / Price, D.H. / Tahirov, T.H.
引用ジャーナル: Cell Cycle / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of HIV-1 Tat complexed with human P-TEFb and AFF4.
著者: Gu, J. / Babayeva, N.D. / Suwa, Y. / Baranovskiy, A.G. / Price, D.H. / Tahirov, T.H.
履歴
登録2014年2月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月11日Group: Database references
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclin-dependent kinase 9
B: Cyclin-T1
C: Protein Tat
E: AF4/FMR2 family member 4
F: Cyclin-dependent kinase 9
G: Cyclin-T1
H: Protein Tat
J: AF4/FMR2 family member 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,54432
ポリマ－157,4768
非ポリマー2,06824
水1,802100
1
A: Cyclin-dependent kinase 9
B: Cyclin-T1
C: Protein Tat
E: AF4/FMR2 family member 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,77216
ポリマ－78,7384
非ポリマー1,03412
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11960 Å2
ΔGint-194 kcal/mol
Surface area30940 Å2
手法PISA
2
F: Cyclin-dependent kinase 9
G: Cyclin-T1
H: Protein Tat
J: AF4/FMR2 family member 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,77216
ポリマ－78,7384
非ポリマー1,03412
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12680 Å2
ΔGint-199 kcal/mol
Surface area29790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)166.862, 186.739, 108.661
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.24, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11F-519-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 AFBG

#1: タンパク質 Cyclin-dependent kinase 9 / C-2K / Cell division cycle 2-like protein kinase 4 / Cell division protein kinase 9 / ...C-2K / Cell division cycle 2-like protein kinase 4 / Cell division protein kinase 9 / Serine/threonine-protein kinase PITALRE / Tat-associated kinase complex catalytic subunit


分子量: 37544.574 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 7-332 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK9, CDC2L4, TAK
参照: UniProt: P50750, cyclin-dependent kinase, [RNA-polymerase]-subunit kinase
#2: タンパク質 Cyclin-T1 / CycT1 / Cyclin-T


分子量: 30877.320 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-226 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCNT1 / 参照: UniProt: O60563

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 CHEJ

#3: タンパク質・ペプチド Protein Tat / Transactivating regulatory protein


分子量: 5428.422 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-48 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HIV-1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: isolate HXB2 / 遺伝子: tat / 参照: UniProt: P04608
#4: タンパク質・ペプチド AF4/FMR2 family member 4 / ALL1-fused gene from chromosome 5q31 protein / Protein AF-5q31 / Major CDK9 elongation factor- ...ALL1-fused gene from chromosome 5q31 protein / Protein AF-5q31 / Major CDK9 elongation factor-associated protein


分子量: 4887.460 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 32-69 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AFF4, AF5Q31, MCEF, HSPC092 / 参照: UniProt: Q9UHB7

-
非ポリマー , 4種, 124分子

#5: 化合物
ChemComp-YT3 / YTTRIUM (III) ION


分子量: 88.906 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Y
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.51 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 50 mM MES pH6.5, 3.7-3.75% w/v PEG 20000, 5 mM YCl3, 200 mM NDSB 211, 2 mM TCEP pH7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月17日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 67551 / Num. obs: 67551 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 40.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 18.1
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.453 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 87.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→41.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 5136435.76 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 3092 5.1 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.225 60890 95.8 %-
all-60890 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 25.6498 Å2 / ksol: 0.312516 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 58.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.59 Å20 Å212.99 Å2
2---1.23 Å20 Å2
3----0.36 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.5 Å0.41 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.92 Å0.8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→41.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10755 0 40 100 10895
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.741.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.022
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.012
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.312.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.456 478 5.1 %
Rwork0.422 8981 -
obs--89.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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