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万見
- PDB-4oqz: Streptomyces aurantiacus imine reductase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oqz
タイトルStreptomyces aurantiacus imine reductase
要素Putative oxidoreductase YfjR
キーワードOXIDOREDUCTASE / rossmann fold / NADPH binding
機能・相同性
機能・相同性情報


organic acid catabolic process / NADP binding / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
: / NADPH-dependent reductive aminase-like, C-terminal domain / : / 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase-related / 6-phosphogluconate dehydrogenase, NADP-binding / NAD binding domain of 6-phosphogluconate dehydrogenase / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily ...: / NADPH-dependent reductive aminase-like, C-terminal domain / : / 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase-related / 6-phosphogluconate dehydrogenase, NADP-binding / NAD binding domain of 6-phosphogluconate dehydrogenase / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative oxidoreductase YfjR
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces aurantiacus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Schneider, L.K. / Huber, T. / Gerhardt, S. / Muller, M. / Einsle, O.
引用ジャーナル: CHEMCATCHEM / 年: 2014
タイトル: Direct Reductive Amination of Ketones: Structure and Activity of S-Selective Imine Reductases from Streptomyces.
著者: Huber, T. / Schneider, L. / Prag, A. / Gerhardt, S. / Einsle, O. / Muller, M.
履歴
登録2014年2月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.22017年8月9日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative oxidoreductase YfjR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4841
ポリマ－30,4841
非ポリマー00
水88349
1
A: Putative oxidoreductase YfjR

A: Putative oxidoreductase YfjR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,9692
ポリマ－60,9692
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
Buried area7750 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area22010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.272, 73.964, 166.503
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Putative oxidoreductase YfjR


分子量: 30484.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces aurantiacus (バクテリア)
株: JA 4570 / 遺伝子: STRAU_6765 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: S3Z901
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.55 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.2 M MgCl2, 0.1 M Bis-Tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.00004
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年10月6日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00004 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→48.13 Å / Num. all: 23000 / Num. obs: 22908 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 22 / 冗長度: 12.6 % / Biso Wilson estimate: 37.05 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 21.5
反射 シェル解像度: 1.96→1.963 Å / 冗長度: 12.2 % / Rmerge(I) obs: 0.013 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.01264 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
BUSTER2.10.0精密化
autoPROCデータスケーリング
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.96→48.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9293 / SU R Cruickshank DPI: 0.164 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2496 1167 5.12 %RANDOM
Rwork0.2165 ---
obs0.2182 22784 99.94 %-
all-23000 --
原子変位パラメータBiso mean: 64.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.7177 Å20 Å20 Å2
2--0.9631 Å20 Å2
3----6.6807 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.507 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→48.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2095 0 0 49 2144
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012137HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.132905HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d704SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes46HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes325HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2137HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.98
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.23
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion278SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2477SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.96→2.06 Å / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2833 148 4.95 %
Rwork0.2334 2839 -
all0.2358 2987 -
obs--99.94 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -5.0802 Å / Origin y: -16.7514 Å / Origin z: -14.8962 Å
111213212223313233
T-0.5981 Å20.0164 Å20.0586 Å2--0.328 Å2-0.2314 Å2---0.1644 Å2
L2.6144 °2-0.3721 °20.8235 °2-1.3156 °2-0.9008 °2--6.7068 °2
S-0.0036 Å °0.7301 Å °-0.588 Å °-0.3181 Å °-0.3702 Å °-0.2104 Å °0.415 Å °-0.2438 Å °0.3738 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|3 - A|287 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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