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- PDB-4oo4: Crystal Structure of Human Thioredoxin Mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oo4
タイトルCrystal Structure of Human Thioredoxin Mutant
要素Thioredoxin
キーワードOXIDOREDUCTASE / S-nitrosation
機能・相同性
機能・相同性情報


Protein repair / cellular detoxification of hydrogen peroxide / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / positive regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / negative regulation of protein export from nucleus / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / positive regulation of DNA binding / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes ...Protein repair / cellular detoxification of hydrogen peroxide / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / positive regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / negative regulation of protein export from nucleus / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / positive regulation of DNA binding / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / response to nitric oxide / Detoxification of Reactive Oxygen Species / The NLRP3 inflammasome / protein-disulfide reductase activity / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / cell redox homeostasis / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to radiation / Oxidative Stress Induced Senescence / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.97 Å
データ登録者The, J. / Weichsel, A. / Montfort, W.R.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of a Thioredoxin Mutant Displays a Dynamic N-terminal Loop Surrounding an S-nitrosation Site
著者: The, J. / Weichsel, A. / Montfort, W.R.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of human thioredoxin revealing an unraveled helix and exposed S-nitrosation site.
著者: Weichsel, A. / Kem, M. / Montfort, W.R.
履歴
登録2014年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin
B: Thioredoxin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3232
ポリマ－23,3232
非ポリマー00
水6,125340
1
A: Thioredoxin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6611
ポリマ－11,6611
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Thioredoxin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6611
ポリマ－11,6611
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area10280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.269, 50.182, 51.066
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.08, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Thioredoxin / Trx / ATL-derived factor / ADF / Surface-associated sulphydryl protein / SASP


分子量: 11661.297 Da / 分子数: 2 / 変異: Q63A, C69S, C73S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TXN, TRDX, TRX, TRX1 / プラスミド: pET-3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P10599
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 340 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.36 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 20% PEG 3350, 0.1 M sodium acetate, 2 mM DTT, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年1月7日 / 詳細: RH COATED FLAT MIRROR, TOROIDAL FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.97→50.94 Å / Num. all: 88291 / Num. obs: 88291 / % possible obs: 84.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 0.97→1.02 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.316 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 44.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ERT

1ert


解像度: 0.97→35.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / SU B: 0.991 / SU ML: 0.024 / Isotropic thermal model: Anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.03 / ESU R Free: 0.031 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.16498 4412 5 %RANDOM
Rwork0.13582 ---
obs0.13726 83851 84.1 %-
all-83851 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.371 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.12 Å20 Å2-1.25 Å2
2--1.51 Å20 Å2
3----0.21 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.133 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.97→35.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1634 0 0 340 1974
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0192346
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022189
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.991.9553199
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.02135143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0995320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.927100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.12615448
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2341
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.022797
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02497
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7921.0621196
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7891.0611195
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.3661.6071544
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.2951.6191535
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.511.321150
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.421.3171137
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.6971.8641636
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined10.59712.6132826
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.01110.3852620
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr5.26434534
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free54.765557
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded21.46954773
LS精密化 シェル解像度: 0.97→0.995 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 148 -
Rwork0.337 2870 -
obs--39.15 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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