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- PDB-4oo2: Streptomyces globisporus C-1027 FAD dependent (S)-3-chloro-β... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oo2
タイトルStreptomyces globisporus C-1027 FAD dependent (S)-3-chloro-β-tyrosine-S-SgcC2 C-5 hydroxylase SgcC apo form
要素Chlorophenol-4-monooxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Structural Genomics / Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis / NatPro / putative HpaB-family monooxygenase / FAD binding / PSI-Biology
機能・相同性
機能・相同性情報


(3S)-3-amino-3-(3-chloro-4-hydroxyphenyl)propanoyl-[peptidyl-carrier protein SgcC2] monooxygenase / oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors / antibiotic biosynthetic process / monooxygenase activity
類似検索 - 分子機能
4-HPA 3-monooxygenase large component/Pyoverdin chromophore biosynthetic protein / HpaB/PvcC/4-BUDH / HpaB/PvcC/4-BUDH N-terminal / HpaB/PvcC/4-BUDH C-terminal / 4-hydroxyphenylacetate 3-hydroxylase C terminal / 4-hydroxyphenylacetate 3-hydroxylase N terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal ...4-HPA 3-monooxygenase large component/Pyoverdin chromophore biosynthetic protein / HpaB/PvcC/4-BUDH / HpaB/PvcC/4-BUDH N-terminal / HpaB/PvcC/4-BUDH C-terminal / 4-hydroxyphenylacetate 3-hydroxylase C terminal / 4-hydroxyphenylacetate 3-hydroxylase N terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
(3S)-3-amino-3-(3-chloro-4-hydroxyphenyl)propanoyl-[peptidyl-carrier protein SgcC2] monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces globisporus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.63 Å
データ登録者Cao, H. / Xu, W. / Bingman, C.A. / Lohman, J.R. / Yennamalli, R. / Shen, B. / Phillips Jr., G.N. / Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis (NatPro)
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Crystal Structures of SgcE6 and SgcC, the Two-Component Monooxygenase That Catalyzes Hydroxylation of a Carrier Protein-Tethered Substrate during the Biosynthesis of the Enediyne ...タイトル: Crystal Structures of SgcE6 and SgcC, the Two-Component Monooxygenase That Catalyzes Hydroxylation of a Carrier Protein-Tethered Substrate during the Biosynthesis of the Enediyne Antitumor Antibiotic C-1027 in Streptomyces globisporus.
著者: Chang, C.Y. / Lohman, J.R. / Cao, H. / Tan, K. / Rudolf, J.D. / Ma, M. / Xu, W. / Bingman, C.A. / Yennamalli, R.M. / Bigelow, L. / Babnigg, G. / Yan, X. / Joachimiak, A. / Phillips, G.N. / Shen, B.
履歴
登録2014年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月26日Group: Structure summary
改定 1.22016年11月16日Group: Database references
改定 1.32016年12月7日Group: Structure summary
改定 1.42017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.52023年3月22日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / database_2 ...audit_author / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _audit_author.name / _database_2.pdbx_DOI ..._audit_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chlorophenol-4-monooxygenase
B: Chlorophenol-4-monooxygenase
C: Chlorophenol-4-monooxygenase
D: Chlorophenol-4-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)235,7177
ポリマ－235,5444
非ポリマー1723
水3,909217
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area33820 Å2
ΔGint-194 kcal/mol
Surface area58370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.156, 173.729, 113.859
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Chlorophenol-4-monooxygenase


分子量: 58886.082 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces globisporus (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8GMG6
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.91 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1:1 v/v mixture of SgcC (15mg/mL) with reservoir solution (Molecular Dimensions Morpheus screen A1 condition: 60mM mixture of MgCl2 and CaCl2; 100mM Imidazole and MES buffer pH 6.5; 30% ...詳細: 1:1 v/v mixture of SgcC (15mg/mL) with reservoir solution (Molecular Dimensions Morpheus screen A1 condition: 60mM mixture of MgCl2 and CaCl2; 100mM Imidazole and MES buffer pH 6.5; 30% mixture of PEG550mme and PEG 20k), cryoprotected by Mitegen LV cryo-oil, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.91165 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月21日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91165 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.63→47.68 Å / Num. all: 113364 / Num. obs: 108116 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.75 % / Biso Wilson estimate: 39.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.274 / Χ2: 1.211 / Net I/σ(I): 3.8
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.63-2.810.0250.52742017261197
2.81-3.030.0250.934914319934196.8
3.03-3.320.0251.685168918490196.2
3.32-3.710.0253.244752016871195
3.71-4.280.0255.784259515135194
4.28-5.230.0257.93696913168193.5
5.23-7.350.0258.663119511102193.7
7.35-47.6750.02513.91245318605193
1367648101

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
JBluIce-EPICSデータ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.4_1496精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.63→47.675 Å / SU ML: 0.44 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2461 3161 2.97 %Random
Rwork0.2166 ---
all0.2175 112884 --
obs0.2175 106551 94.39 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 138.02 Å2 / Biso mean: 56.9605 Å2 / Biso min: 27.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.63→47.675 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15842 0 8 217 16067
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONfhenix0.002
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.859
LS精密化 シェル解像度: 2.63→2.67 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 177 -
Rwork0.38 --
obs-4028 86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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