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万見
- PDB-4ojx: crystal structure of yeast phosphodiesterase-1 in complex with GMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ojx
タイトルcrystal structure of yeast phosphodiesterase-1 in complex with GMP
要素3',5'-cyclic-nucleotide phosphodiesterase 1
キーワードHYDROLASE / phosphodiesterase / cGMP and cAMP / yeast PDE / dual specificity
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glucose mediated signaling pathway / 3',5'-cyclic-nucleotide phosphodiesterase / cAMP catabolic process / 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase activity / 3',5'-cyclic-AMP phosphodiesterase activity
類似検索 - 分子機能
Cyclic-AMP phosphodiesterase, class-II / Cyclic-AMP phosphodiesterase class-II, conserved site / cAMP phosphodiesterases class-II / cAMP phosphodiesterases class-II signature. / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / 3',5'-cyclic-nucleotide phosphodiesterase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.31 Å
データ登録者Tian, Y. / Cui, W. / Huang, M. / Robinson, H. / Wan, Y. / Wang, Y. / Ke, H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Dual specificity and novel structural folding of yeast phosphodiesterase-1 for hydrolysis of second messengers cyclic adenosine and guanosine 3',5'-monophosphate.
著者: Tian, Y. / Cui, W. / Huang, M. / Robinson, H. / Wan, Y. / Wang, Y. / Ke, H.
履歴
登録2014年1月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月1日Group: Database references
改定 2.02022年4月20日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / database_2 / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_name_com.name / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.label_comp_id
改定 2.12024年2月28日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3',5'-cyclic-nucleotide phosphodiesterase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6825
ポリマ－42,0701
非ポリマー6124
水3,873215
1
A: 3',5'-cyclic-nucleotide phosphodiesterase 1
ヘテロ分子

A: 3',5'-cyclic-nucleotide phosphodiesterase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,36410
ポリマ－84,1402
非ポリマー1,2248
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-1/21
Buried area6620 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area27490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.674, 85.162, 130.836
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 3',5'-cyclic-nucleotide phosphodiesterase 1 / PDEase 1 / 3':5'-CNP / Low-affinity cAMP phosphodiesterase


分子量: 42070.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PDE1, YGL248W, NRB369 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P22434, 3',5'-cyclic-nucleotide phosphodiesterase
#2: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-5GP / GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / GMP


分子量: 363.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O8P
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.57 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: The native crystal of yPDE1 (6 mg/ml) was grown by hanging drop against a buffer of 20 mM HEPES pH 7.5, 5% PEG3350, 40 mM Li sulfate, and 12% MPD at room temperature, or a similar buffer but ...詳細: The native crystal of yPDE1 (6 mg/ml) was grown by hanging drop against a buffer of 20 mM HEPES pH 7.5, 5% PEG3350, 40 mM Li sulfate, and 12% MPD at room temperature, or a similar buffer but 15% glycerol and 20% MPD, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.05 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月5日
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.31→34.34 Å / Num. all: 98268 / Num. obs: 98268 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SOLVE位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.31→34.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.966 / SU B: 1.215 / SU ML: 0.024 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.05 / ESU R Free: 0.044 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17914 4910 5 %RANDOM
Rwork0.16806 ---
obs0.16864 93308 99.52 %-
all-98268 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.234 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.06 Å20 Å2
3----0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.31→34.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2913 0 34 215 3162
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.023021
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.251.9874087
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4315361
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.91224.444135
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.34415537
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.111515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2460
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212242
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.58833021
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free14.527560
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded6.21953103
LS精密化 シェル解像度: 1.31→1.344 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 317 -
Rwork0.302 6318 -
obs--95.58 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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