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- PDB-4ogi: Crystal Structure of the first bromodomain of human BRD4 in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ogi
タイトルCrystal Structure of the first bromodomain of human BRD4 in complex with the inhibitor BI-2536
要素Bromodomain-containing protein 4
キーワードTRANSCRIPTION/INHIBITOR / bromodomain / bromodomain containing protein 4 / PLK1 kinase inhibitor / structural genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / TRANSCRIPTION-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II C-terminal domain binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / P-TEFb complex binding / negative regulation by host of viral transcription / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / histone reader activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / condensed nuclear chromosome / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II ...RNA polymerase II C-terminal domain binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / P-TEFb complex binding / negative regulation by host of viral transcription / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / histone reader activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / condensed nuclear chromosome / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / lysine-acetylated histone binding / p53 binding / chromosome / regulation of inflammatory response / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Potential therapeutics for SARS / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain-like ...Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-R78 / Bromodomain-containing protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.73 Å
データ登録者Filippakopoulos, P. / Picaud, S. / Jose, B. / Martin, S. / Fedorov, O. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2014
タイトル: Dual kinase-bromodomain inhibitors for rationally designed polypharmacology.
著者: Ciceri, P. / Muller, S. / O'Mahony, A. / Fedorov, O. / Filippakopoulos, P. / Hunt, J.P. / Lasater, E.A. / Pallares, G. / Picaud, S. / Wells, C. / Martin, S. / Wodicka, L.M. / Shah, N.P. / ...著者: Ciceri, P. / Muller, S. / O'Mahony, A. / Fedorov, O. / Filippakopoulos, P. / Hunt, J.P. / Lasater, E.A. / Pallares, G. / Picaud, S. / Wells, C. / Martin, S. / Wodicka, L.M. / Shah, N.P. / Treiber, D.K. / Knapp, S.
履歴
登録2014年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月2日Group: Database references
改定 1.22018年1月31日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 4
B: Bromodomain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3666
ポリマ－30,1992
非ポリマー1,1674
水4,612256
1
A: Bromodomain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6833
ポリマ－15,0991
非ポリマー5842
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Bromodomain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6833
ポリマ－15,0991
非ポリマー5842
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.243, 59.640, 115.345
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 4 / BRD4 / Protein HUNK1


分子量: 15099.380 Da / 分子数: 2 / 断片: bromodomain 1 (UNP residues 44-168) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD4, HUNK1 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3 / 参照: UniProt: O60885
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-R78 / 4-{[(7R)-8-cyclopentyl-7-ethyl-5-methyl-6-oxo-5,6,7,8-tetrahydropteridin-2-yl]amino}-3-methoxy-N-(1-methylpiperidin-4-yl)benzamide / BI-2536


分子量: 521.654 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H39N7O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 256 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.87 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M potassium citrate, 0.1 M Bis-Tris propane, pH 8.5, 20.0% PEG3350, 10% ethylene glycol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.52 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.52 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 4.6 % / Av σ(I) over netI: 6.9 / 数: 144652 / Rsym value: 0.094 / D res high: 1.73 Å / D res low: 19.62 Å / Num. obs: 31157 / % possible obs: 99.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
5.4719.6297.410.0310.0314.4
3.875.4799.910.0330.0334.6
3.163.8799.910.0430.0434.7
2.743.1610010.0690.0694.7
2.452.7499.910.1050.1054.7
2.232.4599.910.140.144.7
2.072.2399.910.1840.1844.7
1.932.0799.910.2880.2884.7
1.821.9399.510.4590.4594.6
1.731.8299.510.7720.7724.5
反射解像度: 1.73→19.62 Å / Num. all: 31251 / Num. obs: 31157 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 18.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.73-1.824.50.7720.62016844680.77299.5
1.82-1.934.60.4591.71938442140.45999.5
1.93-2.074.70.2882.71867540130.28899.9
2.07-2.234.70.1844.21743537320.18499.9
2.23-2.454.70.145.51618734340.1499.9
2.45-2.744.70.1057.31486331440.10599.9
2.74-3.164.70.06910.91327828040.069100
3.16-3.874.70.04316.41121023910.04399.9
3.87-5.474.60.03319.6874818830.03399.9
5.47-19.624.40.03118.8470410740.03197.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 52.19 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å19.62 Å
Translation2.5 Å19.62 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.21データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
CrystalClearデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2OSS

2oss


解像度: 1.73→19.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / WRfactor Rfree: 0.192 / WRfactor Rwork: 0.1581 / FOM work R set: 0.8778 / SU B: 4.308 / SU ML: 0.077 / SU R Cruickshank DPI: 0.1098 / SU Rfree: 0.1091 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.11 / ESU R Free: 0.109 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2139 1566 5 %RANDOM
Rwork0.1756 ---
all0.1775 31233 --
obs0.1775 31083 99.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 84.06 Å2 / Biso mean: 23.247 Å2 / Biso min: 8.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.46 Å20 Å2-0 Å2
2---0.69 Å20 Å2
3---0.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.73→19.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2112 0 84 256 2452
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.022283
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022173
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6452.0083114
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83535024
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2035258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.3925.818110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.27115391
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.503157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2325
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212730
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02509
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7061.9821020
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.6831.9761019
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.1253.6791273
LS精密化 シェル解像度: 1.73→1.775 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 107 -
Rwork0.279 2098 -
all-2205 -
obs--97.83 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3842-0.8336-0.7423.52271.28483.57060.02840.0173-0.0282-0.08460.0286-0.14920.07510.1543-0.0570.0276-0.01010.00390.0181-0.0030.009131.74922.452212.0875
21.99520.6175-0.83642.5693-0.68822.1477-0.1209-0.0608-0.14340.02280.05570.04370.1031-0.08890.06520.03280.01880.00570.02350.00120.01559.16741.783544.8974
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A42 - 168
2X-RAY DIFFRACTION2B42 - 168

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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