[日本語] English
万見
- PDB-4odr: Structure of SlyD delta-IF from Thermus thermophilus in complex w... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4odr
タイトルStructure of SlyD delta-IF from Thermus thermophilus in complex with FK506
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase SlyD, Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A chimera
キーワードISOMERASE / CHAPERONE / FKBP domain / peptidyl-prolyl isomerase / PPIase
機能・相同性
機能・相同性情報


macrolide binding / activin receptor binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / cytoplasmic side of membrane / transforming growth factor beta receptor binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / heart trabecula formation / I-SMAD binding ...macrolide binding / activin receptor binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / cytoplasmic side of membrane / transforming growth factor beta receptor binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / heart trabecula formation / I-SMAD binding / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / signaling receptor inhibitor activity / 'de novo' protein folding / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / FK506 binding / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / mTORC1-mediated signalling / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Calcineurin activates NFAT / regulation of immune response / heart morphogenesis / supramolecular fiber organization / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / sarcoplasmic reticulum membrane / T cell activation / sarcoplasmic reticulum / protein maturation / calcium channel regulator activity / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / Z disc / protein folding / regulation of protein localization / protein refolding / amyloid fibril formation / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / metal ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chitinase A; domain 3 - #40 / : / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / 8-DEETHYL-8-[BUT-3-ENYL]-ASCOMYCIN / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.929 Å
データ登録者Quistgaard, E.M. / Low, C. / Nordlund, P.
引用ジャーナル: BMC Biol. / 年: 2016
タイトル: Molecular insights into substrate recognition and catalytic mechanism of the chaperone and FKBP peptidyl-prolyl isomerase SlyD.
著者: Quistgaard, E.M. / Weininger, U. / Ural-Blimke, Y. / Modig, K. / Nordlund, P. / Akke, M. / Low, C.
履歴
登録2014年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.22017年10月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase SlyD, Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A chimera
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase SlyD, Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,96418
ポリマ－24,3592
非ポリマー2,60516
水5,603311
1
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase SlyD, Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,63611
ポリマ－12,1801
非ポリマー1,45710
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase SlyD, Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3287
ポリマ－12,1801
非ポリマー1,1486
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.500, 72.500, 178.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase SlyD, Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A chimera / TtSlyD / PPIase FKBP1A / 12 kDa FK506-binding protein / 12 kDa FKBP / FKBP-12 / Calstabin-1 / FK506- ...TtSlyD / PPIase FKBP1A / 12 kDa FK506-binding protein / 12 kDa FKBP / FKBP-12 / Calstabin-1 / FK506-binding protein 1A / FKBP-1A / Immunophilin FKBP12 / Rotamase


分子量: 12179.549 Da / 分子数: 2 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: TTHA0346, FKBP1, FKBP12, FKBP1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q5SLE7, UniProt: P62942, peptidylprolyl isomerase

-
非ポリマー , 6種, 327分子

#2: 化合物 ChemComp-FK5 / 8-DEETHYL-8-[BUT-3-ENYL]-ASCOMYCIN / K506 / タクロリムス


分子量: 804.018 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C44H69NO12 / コメント: 薬剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 311 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

配列の詳細PROTEIN SLYD DELTA-IF IS A CHIMERA IN WHICH THE IF DOMAIN OF SYLD (UNP RESIDUES 65-125) HAS BEEN ...PROTEIN SLYD DELTA-IF IS A CHIMERA IN WHICH THE IF DOMAIN OF SYLD (UNP RESIDUES 65-125) HAS BEEN REPLACED BY THE FLAP LOOP OF FKBP12 (UNP RESIDUES 85-97).

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.52 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 20% PEG6000, 0.1 M sodium acetate, pH 5.0, 0.2 M zinc chloride, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9801 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年3月29日
放射モノクロメーター: channel cut cryogenically cooled crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.929→44.5 Å / Num. all: 36885 / Num. obs: 36850 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 32.03 Å2 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 26.72
反射 シェル解像度: 1.929→1.98 Å / 冗長度: 7.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.75 / Rsym value: 0.777 / % possible all: 99.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.929→44.482 Å / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.44 / 位相誤差: 15.78 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: PDB ENTRY 3LUO
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1699 1481 4.02 %
Rwork0.1527 --
obs0.1534 36848 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.929→44.482 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1610 0 167 311 2088
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0151860
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0042532
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.68701
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042279
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005321
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9289-1.96210.24471280.25183261X-RAY DIFFRACTION99
1.9621-1.99780.26811510.22143259X-RAY DIFFRACTION100
1.9978-2.03630.20061350.19193299X-RAY DIFFRACTION100
2.0363-2.07780.18351460.17993315X-RAY DIFFRACTION100
2.0778-2.1230.24031100.17093309X-RAY DIFFRACTION100
2.123-2.17240.1661680.15913259X-RAY DIFFRACTION100
2.1724-2.22670.16671540.15773270X-RAY DIFFRACTION100
2.2267-2.28690.21191570.15593259X-RAY DIFFRACTION100
2.2869-2.35420.15521280.16133327X-RAY DIFFRACTION100
2.3542-2.43020.22231220.1583296X-RAY DIFFRACTION100
2.4302-2.5170.17121470.16263298X-RAY DIFFRACTION100
2.517-2.61780.22021460.15863286X-RAY DIFFRACTION100
2.6178-2.73690.17211150.16043277X-RAY DIFFRACTION100
2.7369-2.88120.17741300.15793320X-RAY DIFFRACTION100
2.8812-3.06170.20561400.16083302X-RAY DIFFRACTION100
3.0617-3.2980.18211340.15473314X-RAY DIFFRACTION100
3.298-3.62970.15011420.14043275X-RAY DIFFRACTION100
3.6297-4.15460.12791400.13223284X-RAY DIFFRACTION100
4.1546-5.23310.14971510.1223285X-RAY DIFFRACTION100
5.2331-44.49380.14751130.16293312X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.48710.61680.69321.7652-0.5972.37240.122-0.0325-0.2250.05890.0122-0.02130.0957-0.1855-0.11470.24530.0235-0.03610.2449-0.02880.208133.903310.762839.3819
22.9081.3592-0.05471.4478-0.07471.8546-0.03270.0652-0.1138-0.00950.0197-0.03610.04270.00790.02340.1430.0333-0.02460.1747-0.01370.178729.284912.130716.3046
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A'
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B'

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る