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- PDB-4oc6: Structure of Cathepsin D with inhibitor 2-bromo-N-[(2S,3S)-4-{[2-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oc6
タイトルStructure of Cathepsin D with inhibitor 2-bromo-N-[(2S,3S)-4-{[2-(2,4-dichlorophenyl)ethyl][3-(1,3-dioxo-1,3-dihydro-2H-isoindol-2-yl)propanoyl]amino}-3-hydroxy-1-(3-phenoxyphenyl)butan-2-yl]-4,5-dimethoxybenzamide
要素
  • Cathepsin D heavy chain
  • Cathepsin D light chain
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Lysosomal Aspartic Protease / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin D / aspartic-type peptidase activity / insulin catabolic process / regulation of establishment of protein localization / lipoprotein catabolic process / execution phase of apoptosis / insulin receptor recycling / Collagen degradation / autophagosome assembly / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins ...cathepsin D / aspartic-type peptidase activity / insulin catabolic process / regulation of establishment of protein localization / lipoprotein catabolic process / execution phase of apoptosis / insulin receptor recycling / Collagen degradation / autophagosome assembly / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / Insulin receptor recycling / MHC class II antigen presentation / lysosomal lumen / endosome lumen / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / specific granule lumen / melanosome / tertiary granule lumen / peptidase activity / : / Estrogen-dependent gene expression / ficolin-1-rich granule lumen / aspartic-type endopeptidase activity / endosome membrane / lysosome / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / lysosomal membrane / cysteine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cathepsin D / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Cathepsin D / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2S1 / Cathepsin D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.64 Å
データ登録者Graedler, U. / Czodrowski, P. / Tsaklakidis, C. / Klein, M. / Maskos, K. / Leuthner, B.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2014
タイトル: Structure-based optimization of non-peptidic Cathepsin D inhibitors.
著者: Gradler, U. / Czodrowski, P. / Tsaklakidis, C. / Klein, M. / Werkmann, D. / Lindemann, S. / Maskos, K. / Leuthner, B.
履歴
登録2014年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月10日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin D light chain
B: Cathepsin D heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7666
ポリマ－37,8142
非ポリマー1,9524
水18010
1
A: Cathepsin D light chain
B: Cathepsin D heavy chain
ヘテロ分子

A: Cathepsin D light chain
B: Cathepsin D heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,53112
ポリマ－75,6284
非ポリマー3,9038
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/61
Buried area18740 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area27620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.022, 77.022, 251.586
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Cathepsin D light chain


分子量: 11273.560 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSD, CPSD
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P07339, cathepsin D
#2: タンパク質 Cathepsin D heavy chain


分子量: 26540.561 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSD, CPSD
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P07339, cathepsin D

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糖 , 2種, 2分子

#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-6DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c6-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 12分子

#5: 化合物 ChemComp-2S1 / 2-bromo-N-[(2S,3S)-4-{[2-(2,4-dichlorophenyl)ethyl][3-(1,3-dioxo-1,3-dihydro-2H-isoindol-2-yl)propanoyl]amino}-3-hydroxy-1-(3-phenoxyphenyl)butan-2-yl]-4,5-dimethoxybenzamide / N-(2,4-ジクロロフェネチル)-N-[(2S,3S)-2-ヒドロキシ-3-[(2-ブロモ-4,5-ジメトキシベンゾ(以下略)


分子量: 889.614 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C44H40BrCl2N3O8
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.82 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5 / 詳細: PEG 3350, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.64→66.67 Å / Num. obs: 13822 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 93.29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041
反射 シェル解像度: 2.64→2.78 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.85 / Mean I/σ(I) obs: 1.99 / Num. unique all: 1949 / Rsym value: 0.94 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.4精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化解像度: 2.64→45.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9423 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9121 / SU R Cruickshank DPI: 0.566 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2818 838 6.15 %RANDOM
Rwork0.2068 ---
obs0.211 13628 98.63 %-
原子変位パラメータBiso mean: 87.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.0745 Å20 Å20 Å2
2---2.0745 Å20 Å2
3---4.149 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.53 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.64→45.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2620 0 128 10 2758
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012823HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.223843HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d957SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes60HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes404HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2823HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.25
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.95
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion369SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3094SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.64→2.85 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3324 188 6.81 %
Rwork0.2596 2572 -
all0.2648 2760 -
obs--98.63 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1277-0.67730.27823.2973-0.68515.71460.117-0.4276-0.37230.5664-0.32380.02890.07760.21380.2068-0.4594-0.0806-0.02660.07480.1025-0.253211.09230.28420.467
22.3056-0.41970.4162.5782-0.21154.34690.07920.5348-0.1389-0.2907-0.3887-0.1667-0.18580.65220.3095-0.45840.0201-0.00520.26240.0642-0.154113.41835.0890.582
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|97 }A1 - 97
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|106 - B|346 }B106 - 346

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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