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万見
- PDB-3h68: Catalytic domain of human Serine/Threonine Phosphatase 5 (PP5c)wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h68
タイトルCatalytic domain of human Serine/Threonine Phosphatase 5 (PP5c)with two Zn2+ atoms originally soaked with cantharidin (which is present in the structure in the hydrolyzed form)
要素Serine/threonine-protein phosphatase 5
キーワードHYDROLASE / metalloenzyme / phosphatase / inhibitors / drug design / Cytoplasm / Iron / Manganese / Metal-binding / Nucleus / Protein phosphatase / TPR repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-serine dephosphorylation / positive regulation of nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / response to arachidonate / peptidyl-threonine dephosphorylation / proximal dendrite / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / protein folding chaperone complex / response to morphine / protein-serine/threonine phosphatase / protein serine/threonine phosphatase activity ...peptidyl-serine dephosphorylation / positive regulation of nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / response to arachidonate / peptidyl-threonine dephosphorylation / proximal dendrite / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / protein folding chaperone complex / response to morphine / protein-serine/threonine phosphatase / protein serine/threonine phosphatase activity / phosphatase activity / cellular response to cadmium ion / phosphoprotein phosphatase activity / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / G-protein alpha-subunit binding / protein dephosphorylation / negative regulation of MAPK cascade / Hsp70 protein binding / ESR-mediated signaling / Hsp90 protein binding / ADP binding / tau protein binding / response to lead ion / Negative regulation of MAPK pathway / cellular response to hydrogen peroxide / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / double-strand break repair / mitotic cell cycle / MAPK cascade / perikaryon / microtubule binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
PP5, C-terminal metallophosphatase domain / PPP domain / PPP5 TPR repeat region / : / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Tetratricopeptide repeat ...PP5, C-terminal metallophosphatase domain / PPP domain / PPP5 TPR repeat region / : / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Tetratricopeptide repeat / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / 4-Layer Sandwich / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NHC / Serine/threonine-protein phosphatase 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Bertini, I. / Calderone, V. / Fragai, M. / Luchinat, C. / Talluri, E.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structural basis of serine/threonine phosphatase inhibition by the archetypal small molecules cantharidin and norcantharidin
著者: Bertini, I. / Calderone, V. / Fragai, M. / Luchinat, C. / Talluri, E.
履歴
登録2009年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase 5
D: Serine/threonine-protein phosphatase 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,5928
ポリマ－71,9022
非ポリマー6906
水11,043613
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2964
ポリマ－35,9511
非ポリマー3453
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
D: Serine/threonine-protein phosphatase 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2964
ポリマ－35,9511
非ポリマー3453
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)154.175, 41.721, 105.172
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.24, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-725-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 5 / PP5c / PP5 / Protein phosphatase T / PP-T / PPT


分子量: 35950.797 Da / 分子数: 2 / 断片: Catalytic domain, residues 176-490 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP5C, PPP5 / プラスミド: pDEST30 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIPL
参照: UniProt: P53041, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-NHC / (1R,2S,3R,4S)-2,3-dimethyl-7-oxabicyclo[2.2.1]heptane-2,3-dicarboxylic acid / Cantharidic acid


分子量: 214.215 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14O5 / コメント: 阻害剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 613 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.29 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 10mM Tris-HCl, 40% MPD, 20% PEG MME 5000, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9834 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月25日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9834 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→40 Å / Num. all: 95490 / Num. obs: 95490 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 1.5→1.58 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.458 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 7938 / Rsym value: 0.458 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.4.0067精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1S95

1s95


解像度: 1.5→38.24 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 3.707 / SU ML: 0.063 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.115 / ESU R Free: 0.093 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23232 8742 9.2 %RANDOM
Rwork0.18395 ---
all0.18832 86727 --
obs0.18832 86727 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.782 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.35 Å20 Å21.28 Å2
2---0.57 Å20 Å2
3---1.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→38.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5056 0 64 613 5733
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0225248
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.61.977120
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1945628
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.0224.688256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.47915894
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.0281522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2760
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0214018
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2021.53132
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.82725064
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.75632116
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0544.52056
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.58435248
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free5.0383617
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded3.11435116
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.358 305 -
Rwork0.29 3203 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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