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- PDB-4o9i: Structure of CHD4 double chromodomains depicts cooperative foldin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4o9i
タイトルStructure of CHD4 double chromodomains depicts cooperative folding for DNA binding
要素Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4
キーワードHYDROLASE / CHD4 double chromodomains
機能・相同性
機能・相同性情報


cerebellar granule cell to Purkinje cell synapse / terminal button organization / NuRD complex / regulation of cell fate specification / NGF-stimulated transcription / regulation of stem cell differentiation / ATP-dependent chromatin remodeler activity / regulation of synapse assembly / site of DNA damage / RNA Polymerase I Transcription Initiation ...cerebellar granule cell to Purkinje cell synapse / terminal button organization / NuRD complex / regulation of cell fate specification / NGF-stimulated transcription / regulation of stem cell differentiation / ATP-dependent chromatin remodeler activity / regulation of synapse assembly / site of DNA damage / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / transcription coregulator binding / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Regulation of PTEN gene transcription / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / double-strand break repair via homologous recombination / histone deacetylase binding / RNA polymerase II transcription regulator complex / transcription corepressor activity / DNA helicase / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / histone binding / Potential therapeutics for SARS / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / chromosome, telomeric region / chromatin remodeling / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / centrosome / chromatin binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CHD subfamily II, SANT-like domain / Domain of unknown function DUF1087 / CHD, C-terminal 2 / CHD, N-terminal / CHD subfamily II, SANT-like domain / CHD subfamily II, DUF1087 / CHDNT (NUC034) domain / CHDCT2 (NUC038) domain / Domain of Unknown Function (DUF1086) / DUF1087 ...CHD subfamily II, SANT-like domain / Domain of unknown function DUF1087 / CHD, C-terminal 2 / CHD, N-terminal / CHD subfamily II, SANT-like domain / CHD subfamily II, DUF1087 / CHDNT (NUC034) domain / CHDCT2 (NUC038) domain / Domain of Unknown Function (DUF1086) / DUF1087 / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Helicase conserved C-terminal domain / Zinc finger, FYVE/PHD-type / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Wiggs, K.R. / Chruszcz, M. / Su, X. / Minor, W. / Khorasanizadeh, S.
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Structure of CHD4 double chromodomains depicts cooperative folding for DNA binding
著者: Wiggs, K.R. / Chruszcz, M. / Su, X. / Minor, W. / Khorasanizadeh, S.
履歴
登録2014年1月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.22022年4月13日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0051
ポリマ－25,0051
非ポリマー00
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.211, 60.475, 92.988
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4 / CHD-4 / ATP-dependent helicase CHD4 / Mi-2 autoantigen 218 kDa protein / Mi2-beta


分子量: 25004.982 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 499-677 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHD4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus (DE3)-RIL-X / 参照: UniProt: Q14839, DNA helicase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.43 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2M Ammonium citrate, 20% PEG3350, pH 7.0 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97907 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月29日
放射モノクロメーター: Double crystal Si 220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97907 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 9204 / Num. obs: 9204 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 70.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.634 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 475 / Rsym value: 0.634 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
SERGUIデータ収集
HKL-3000位相決定
SHELXCD位相決定
SHELXEモデル構築
MLPHARE位相決定
直接法モデル構築
RESOLVEモデル構築
ARP/wARPモデル構築
CCP4モデル構築
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
直接法位相決定
RESOLVE位相決定
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.6→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 20.49 / SU ML: 0.214 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.425 / ESU R Free: 0.292 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26373 435 4.8 %RANDOM
Rwork0.21106 ---
all0.21349 8661 --
obs0.21349 8661 99.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 56.179 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å20 Å20 Å2
2---0.58 Å20 Å2
3---0.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1475 0 0 25 1500
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0221541
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.021095
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6421.9252091
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.81332637
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0265175
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.51923.33381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.52215251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1551511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2197
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0211700
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0090.02334
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8361.5893
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other01.5343
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.73221439
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0993648
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.784.5652
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.425 36 -
Rwork0.349 612 -
obs--99.69 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.63252.93851.25164.84471.75834.13080.2411-0.1507-0.08810.2647-0.27910.07810.2573-0.26250.0380.2437-0.00110.05740.22130.06790.395733.62113.9865.211
20.9841-1.5233-0.84561.82961.56151.05140.2532-0.11010.4311-0.4669-0.1058-0.2561-0.3997-0.0761-0.14740.7128-0.04810.04930.55180.02850.731232.31424.46461.631
34.2344-2.2287-1.68345.60682.95947.6125-0.16620.2097-0.3134-0.24020.0170.11090.45690.64040.14920.3660.04810.04180.32380.03020.402439.9939.16262.433
44.72230.7871-3.41222.7835-1.69666.67590.11750.48360.1522-0.1881-0.03680.4049-0.4156-0.2773-0.08070.26660.0067-0.04820.2263-0.04990.362314.9493.25660.945
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1X16 - 33
2X-RAY DIFFRACTION2X34 - 78
3X-RAY DIFFRACTION3X79 - 122
4X-RAY DIFFRACTION4X123 - 200

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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