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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4o9f | ||||||
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タイトル | crystal structure of horse MAVS card domain mutant R64C | ||||||
![]() | mitochondrial antiviral signaling protein (MAVS) | ||||||
![]() | ANTIVIRAL PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zhang, X. / He, X. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis for the prion-like MAVS filaments in antiviral innate immunity. 著者: Hui Xu / Xiaojing He / Hui Zheng / Lily J Huang / Fajian Hou / Zhiheng Yu / Michael Jason de la Cruz / Brian Borkowski / Xuewu Zhang / Zhijian J Chen / Qiu-Xing Jiang / ![]() 要旨: Mitochondrial antiviral signaling (MAVS) protein is required for innate immune responses against RNA viruses. In virus-infected cells MAVS forms prion-like aggregates to activate antiviral signaling ...Mitochondrial antiviral signaling (MAVS) protein is required for innate immune responses against RNA viruses. In virus-infected cells MAVS forms prion-like aggregates to activate antiviral signaling cascades, but the underlying structural mechanism is unknown. Here we report cryo-electron microscopic structures of the helical filaments formed by both the N-terminal caspase activation and recruitment domain (CARD) of MAVS and a truncated MAVS lacking part of the proline-rich region and the C-terminal transmembrane domain. Both structures are left-handed three-stranded helical filaments, revealing specific interfaces between individual CARD subunits that are dictated by electrostatic interactions between neighboring strands and hydrophobic interactions within each strand. Point mutations at multiple locations of these two interfaces impaired filament formation and antiviral signaling. Super-resolution imaging of virus-infected cells revealed rod-shaped MAVS clusters on mitochondria. These results elucidate the structural mechanism of MAVS polymerization, and explain how an α-helical domain uses distinct chemical interactions to form self-perpetuating filaments. DOI: http://dx.doi.org/10.7554/eLife.01489.001. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 52.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 36.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11246.693 Da / 分子数: 1 / 断片: card domain, UNP residues 1-94 / 変異: R64C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() プラスミド: modified pET28a with a preScission protease site 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.18 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 0.1M Bis-Tris, 25% PEG 3350, 0.20 M ammonium acetate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 200 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年8月13日 |
放射 | モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5481 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.348→50 Å / Num. all: 4287 / Num. obs: 4212 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
反射 シェル | 解像度: 2.35→2.39 Å / % possible all: 84.6 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 2VGQ 解像度: 2.348→36.354 Å / SU ML: 0.27 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.43 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.348→36.354 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 15.8766 Å / Origin y: 6.3355 Å / Origin z: 9.2752 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: chain A |