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- PDB-4o9f: crystal structure of horse MAVS card domain mutant R64C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4o9f
タイトルcrystal structure of horse MAVS card domain mutant R64C
要素mitochondrial antiviral signaling protein (MAVS)
キーワードANTIVIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


defense response to virus / membrane => GO:0016020 / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial antiviral-signalling protein, metazoan / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / Caspase recruitment domain / Caspase recruitment domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial antiviral signaling protein
類似検索 - 構成要素
生物種Equus caballus (ウマ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.348 Å
データ登録者Zhang, X. / He, X.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: Structural basis for the prion-like MAVS filaments in antiviral innate immunity.
著者: Hui Xu / Xiaojing He / Hui Zheng / Lily J Huang / Fajian Hou / Zhiheng Yu / Michael Jason de la Cruz / Brian Borkowski / Xuewu Zhang / Zhijian J Chen / Qiu-Xing Jiang /
要旨: Mitochondrial antiviral signaling (MAVS) protein is required for innate immune responses against RNA viruses. In virus-infected cells MAVS forms prion-like aggregates to activate antiviral signaling ...Mitochondrial antiviral signaling (MAVS) protein is required for innate immune responses against RNA viruses. In virus-infected cells MAVS forms prion-like aggregates to activate antiviral signaling cascades, but the underlying structural mechanism is unknown. Here we report cryo-electron microscopic structures of the helical filaments formed by both the N-terminal caspase activation and recruitment domain (CARD) of MAVS and a truncated MAVS lacking part of the proline-rich region and the C-terminal transmembrane domain. Both structures are left-handed three-stranded helical filaments, revealing specific interfaces between individual CARD subunits that are dictated by electrostatic interactions between neighboring strands and hydrophobic interactions within each strand. Point mutations at multiple locations of these two interfaces impaired filament formation and antiviral signaling. Super-resolution imaging of virus-infected cells revealed rod-shaped MAVS clusters on mitochondria. These results elucidate the structural mechanism of MAVS polymerization, and explain how an α-helical domain uses distinct chemical interactions to form self-perpetuating filaments. DOI: http://dx.doi.org/10.7554/eLife.01489.001.
履歴
登録2014年1月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: mitochondrial antiviral signaling protein (MAVS)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2471
ポリマ－11,2471
非ポリマー00
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.816, 52.029, 35.579
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 mitochondrial antiviral signaling protein (MAVS)


分子量: 11246.693 Da / 分子数: 1 / 断片: card domain, UNP residues 1-94 / 変異: R64C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Equus caballus (ウマ) / 遺伝子: MAVS
プラスミド: modified pET28a with a preScission protease site
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: F6QPU3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.18 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-Tris, 25% PEG 3350, 0.20 M ammonium acetate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E DW / 波長: 1.5481 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年8月13日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5481 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.348→50 Å / Num. all: 4287 / Num. obs: 4212 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.35→2.39 Å / % possible all: 84.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
CCP4モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VGQ

2vgq


解像度: 2.348→36.354 Å / SU ML: 0.27 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2266 210 5 %RANDOM
Rwork0.1633 ---
obs0.1666 4196 98.89 %-
all-4406 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.348→36.354 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数765 0 0 74 839
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007781
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.961058
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.108281
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073119
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003134
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3484-2.95860.27851010.16951920X-RAY DIFFRACTION98
2.9586-36.3580.20341090.16022066X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.8766 Å / Origin y: 6.3355 Å / Origin z: 9.2752 Å
111213212223313233
T0.1106 Å2-0.0151 Å2-0.0195 Å2-0.1215 Å20.0164 Å2--0.0927 Å2
L0.9933 °2-0.844 °20.0016 °2-3.2388 °20.7485 °2--1.2506 °2
S-0.0212 Å °0.0182 Å °0.0676 Å °0.1015 Å °-0.0071 Å °0.1374 Å °-0.0721 Å °-0.064 Å °0.0403 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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