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- PDB-4o30: Crystal structure of ATXR5 in complex with histone H3.1 and AdoHcy -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4o30
タイトルCrystal structure of ATXR5 in complex with histone H3.1 and AdoHcy
要素
  • Histone-lysine N-methyltransferase ATXR6, putative
  • histone H3.1
キーワードTRANSFERASE / histone methylation / chromatin / epigenetics / trithorax / SET domain / lysine methyltransferases / PCNA / histone H3 / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine27 N-methyltransferase / histone H3K27 monomethyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / chloroplast / transcription coregulator activity / methylation / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger ...: / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Beta Complex / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Probable Histone-lysine N-methyltransferase ATXR5
類似検索 - 構成要素
生物種Ricinus communis (トウゴマ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Bergamin, E. / Mongeon, V. / Couture, J.F.
引用ジャーナル: Science / 年: 2014
タイトル: Selective methylation of histone H3 variant H3.1 regulates heterochromatin replication.
著者: Jacob, Y. / Bergamin, E. / Donoghue, M.T. / Mongeon, V. / LeBlanc, C. / Voigt, P. / Underwood, C.J. / Brunzelle, J.S. / Michaels, S.D. / Reinberg, D. / Couture, J.F. / Martienssen, R.A.
履歴
登録2013年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月24日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase ATXR6, putative
B: Histone-lysine N-methyltransferase ATXR6, putative
C: histone H3.1
D: histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,0028
ポリマ－57,0774
非ポリマー9254
水5,441302
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase ATXR6, putative
C: histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0014
ポリマ－28,5382
非ポリマー4632
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2090 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11000 Å2
手法PISA
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase ATXR6, putative
D: histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0014
ポリマ－28,5382
非ポリマー4632
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1990 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.170, 87.310, 74.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 127.78, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase ATXR6, putative


分子量: 26650.254 Da / 分子数: 2 / 断片: SET domain, UNP residues 146-374 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ricinus communis (トウゴマ) / 遺伝子: RCOM_1460410 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B9RU15, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド histone H3.1


分子量: 1888.239 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide (Genescript), histone H3

-
非ポリマー , 4種, 306分子

#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 302 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: 50% polypropylene glycol 400, 100mM Na-HEPES pH 6.0 and 5% DMSO, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: Cu FINE FOCUS / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年3月10日
放射モノクロメーター: VariMax optic / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→27 Å / Num. obs: 29417 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 44.14 Å2 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 4.1 % / Mean I/σ(I) obs: 4 / Rsym value: 0.3 / % possible all: 96.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
StructureStudioデータ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.10.0精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9336 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU R Cruickshank DPI: 0.226 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2472 1494 5.08 %RANDOM
Rwork0.2019 ---
obs0.2042 29410 98.26 %-
all-30880 --
原子変位パラメータBiso mean: 43.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.9832 Å20 Å211.4422 Å2
2--1.1674 Å20 Å2
3----3.1506 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.273 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3538 0 60 302 3900
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013657HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.084934HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1310SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes99HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes563HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3657HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.18
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.85
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion482SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4248SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2727 155 5.51 %
Rwork0.2091 2659 -
all0.2127 2814 -
obs--98.26 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.33410.16350.08561.54330.13351.04950.0626-0.116-0.04860.08110.00650.00730.1192-0.0181-0.069-0.1116-0.01070.0113-0.09910.0086-0.0874-25.8299-17.54972.9103
21.75810.57210.88291.41350.13982.0990.04010.02320.03860.1112-0.15950.014-0.0488-0.03460.1194-0.0840.02470.0269-0.1235-0.0552-0.1145-51.8881-2.457630.0686
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|158 - A|374 }A158 - 374
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|159 - B|374 }B159 - 374

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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