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- PDB-4o22: Binary complex of metal-free PKAc with SP20. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4o22
タイトルBinary complex of metal-free PKAc with SP20.
要素
  • Phosphorylated peptide pSP20.
  • cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha.
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Ser/Thr kinase / phosphoryl transfer / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Regulation of insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GPER1 signaling / Hedgehog 'off' state ...PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Regulation of insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GPER1 signaling / Hedgehog 'off' state / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / MAPK6/MAPK4 signaling / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / negative regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / AURKA Activation by TPX2 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / CD209 (DC-SIGN) signaling / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / RET signaling / Mitochondrial protein degradation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Ion homeostasis / negative regulation of cAMP/PKA signal transduction / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity / cAMP-dependent protein kinase / regulation of protein processing / cAMP-dependent protein kinase activity / protein localization to lipid droplet / regulation of bicellular tight junction assembly / cAMP-dependent protein kinase complex / cellular response to parathyroid hormone stimulus / negative regulation of protein import into nucleus / regulation of osteoblast differentiation / cellular response to cold / sperm capacitation / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / ciliary base / protein kinase A regulatory subunit binding / protein kinase A catalytic subunit binding / intracellular potassium ion homeostasis / mesoderm formation / cAMP/PKA signal transduction / plasma membrane raft / axoneme / regulation of proteasomal protein catabolic process / sperm flagellum / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / sperm midpiece / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of gluconeogenesis / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / cellular response to glucagon stimulus / acrosomal vesicle / positive regulation of phagocytosis / protein export from nucleus / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of smoothened signaling pathway / neural tube closure / neuromuscular junction / cellular response to glucose stimulus / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of insulin secretion / peptidyl-serine phosphorylation / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / mRNA processing / manganese ion binding / cellular response to heat / postsynapse / protein kinase activity / regulation of cell cycle / nuclear speck / protein domain specific binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Das, A. / Kovalevsky, A.Y. / Gerlits, O. / Langan, P. / Heller, W.T. / Keshwani, M. / Taylor, S.S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Metal-Free cAMP-Dependent Protein Kinase Can Catalyze Phosphoryl Transfer.
著者: Gerlits, O. / Das, A. / Keshwani, M.M. / Taylor, S. / Waltman, M.J. / Langan, P. / Heller, W.T. / Kovalevsky, A.
履歴
登録2013年12月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha.
S: Phosphorylated peptide pSP20.


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4342
ポリマ－42,4342
非ポリマー00
水4,882271
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1980 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area16310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.630, 97.860, 78.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha. / PKA C-alpha


分子量: 40234.789 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic subunit, UNP residues 16-351 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Pkaca, Prkaca, Prkaca Pkaca / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05132, cAMP-dependent protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Phosphorylated peptide pSP20. / PKI-alpha / cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha / cAMP-dependent protein kinase inhibitor ...PKI-alpha / cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / muscle/brain isoform


分子量: 2199.386 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 6-25 / Mutation: N20A, A21S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PKIA, PKIA PRKACN1, PRKACN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61925
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 271 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.08 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM MES pH 6.5, 5 mM DTT, 15-20% PEG 3350., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9798 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月10日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution Si(111) double-crystal monochromator. LN2 cooled first crystal, sagittal focusing 2nd crystal.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. all: 48786 / Num. obs: 48412 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 4 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / % possible all: 92.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXPhaserモデル構築
PHENIX(phenix.refine: dev_1370)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIXPhaser位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→45.951 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.45 / 位相誤差: 21.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2192 2000 4.13 %RANDOM
Rwork0.1858 ---
all0.1871 48786 --
obs0.1871 48408 99.23 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→45.951 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2951 0 0 271 3222
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063064
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0574145
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0151148
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076435
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005531
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.74250.38281310.34623034X-RAY DIFFRACTION92
1.7425-1.78960.32371400.30433261X-RAY DIFFRACTION99
1.7896-1.84230.29211410.25823275X-RAY DIFFRACTION100
1.8423-1.90180.24751430.23233296X-RAY DIFFRACTION100
1.9018-1.96970.2441410.22053281X-RAY DIFFRACTION100
1.9697-2.04860.25591420.19313296X-RAY DIFFRACTION100
2.0486-2.14180.211420.17453306X-RAY DIFFRACTION100
2.1418-2.25480.20021440.16483342X-RAY DIFFRACTION100
2.2548-2.3960.20521420.16253299X-RAY DIFFRACTION100
2.396-2.5810.21411440.16633344X-RAY DIFFRACTION100
2.581-2.84070.20961450.16893357X-RAY DIFFRACTION100
2.8407-3.25170.21121450.16943363X-RAY DIFFRACTION100
3.2517-4.09640.17461470.15673405X-RAY DIFFRACTION100
4.0964-45.96740.21531530.18583549X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1084-0.0338-0.08960.1777-0.10110.14390.0133-0.06120.0390.06080.06320.03670.0847-0.14290.00740.14210.0161-0.04050.173-0.00270.1679-1.582513.9363-0.3387
20.0490.01090.01290.02360.04650.0588-0.1795-0.13220.24470.18370.1721-0.1475-0.02540.1198-0.00010.16270.0194-0.0150.179-0.01670.19265.716421.64258.6704
30.0966-0.0949-0.00140.3106-0.12450.08890.0072-0.0180.01920.0410.05130.04290.0038-0.054400.1074-0.01420.00730.129-0.00050.11042.47755.74486.9968
40.13110.07360.1070.11330.02580.08670.04660.0023-0.0525-0.0367-0.04410.0190.05660.064500.14360.00480.01140.12550.00230.116611.2489-2.94551.3366
50.0068-0.01090.00510.0289-0.02290.01310.0349-0.0608-0.03390.169-0.114-0.1280.18510.3613-0.00010.1528-0.0014-0.0250.23610.01720.185521.8492-8.153311.1578
60.28030.0098-0.09960.0667-0.01360.21340.0342-0.0463-0.3493-0.0901-0.04990.06910.3886-0.066-0.01410.2409-0.0239-0.02760.1350.0070.16965.5822-17.13135.7884
70.0962-0.10010.10950.2065-0.02160.25630.0141-0.1396-0.08710.20650.08410.3672-0.158-0.21550.10090.1764-0.0640.04890.30610.05040.2391-10.2604-4.86913.1976
80.0115-0.0987-0.04740.55570.16250.43660.0223-0.10990.0980.20470.2197-0.28280.09070.17360.28480.250.0519-0.06130.2203-0.0160.23988.477221.201110.5757
90.00390.00190.00390.00690.00010.0044-0.06660.0176-0.04090.0017-0.05730.07680.0082-0.0456-00.1688-0.0195-0.0260.1867-0.01760.134818.532-9.222124.0426
100.02960.0153-0.00720.01950.00540.005-0.11440.17010.0474-0.0224-0.0187-0.1143-0.04620.1934-00.184-0.0366-0.05540.17650.01860.157818.8892.573212.2637
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 15 through 54 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 55 through 81 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 82 through 179 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 180 through 233 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 234 through 252 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 253 through 297 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 298 through 316 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 317 through 350 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'S' and (resid 605 through 611 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'S' and (resid 612 through 624 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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