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- PDB-4ny0: Crystal structure of FERM domain of human focal adhesion kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ny0
タイトルCrystal structure of FERM domain of human focal adhesion kinase
要素Focal adhesion kinase 1
キーワードTRANSFERASE / FERM domain / focal adhesion kinase / focal targeting domain / integrin signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


netrin-activated signaling pathway / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of endothelial cell migration / regulation of epithelial cell migration / detection of muscle stretch / JUN kinase binding / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of macrophage proliferation / DCC mediated attractive signaling ...netrin-activated signaling pathway / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of endothelial cell migration / regulation of epithelial cell migration / detection of muscle stretch / JUN kinase binding / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of macrophage proliferation / DCC mediated attractive signaling / regulation of protein phosphorylation / Signal regulatory protein family interactions / positive regulation of fibroblast migration / regulation of GTPase activity / growth hormone receptor signaling pathway / MET activates PTK2 signaling / regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of cell-cell adhesion / positive regulation of wound healing / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / regulation of osteoblast differentiation / Apoptotic cleavage of cellular proteins / establishment of cell polarity / positive regulation of macrophage chemotaxis / regulation of cytoskeleton organization / regulation of cell adhesion mediated by integrin / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / positive regulation of protein kinase activity / negative regulation of anoikis / positive regulation of epithelial cell migration / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / heart morphogenesis / regulation of cell adhesion / stress fiber / EPHB-mediated forward signaling / Integrin signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / SH2 domain binding / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / axon guidance / protein tyrosine phosphatase activity / placenta development / molecular function activator activity / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / integrin-mediated signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / cell motility / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / integrin binding / epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / cell migration / regulation of cell shape / regulation of cell population proliferation / actin binding / protein autophosphorylation / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / cell cortex / angiogenesis / protein phosphatase binding / cytoskeleton / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cilium / ciliary basal body / positive regulation of cell migration / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Acyl-CoA Binding Protein ...Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Acyl-CoA Binding Protein / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / FERM central domain / PH-domain like / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Focal adhesion kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Walkiewicz, K. / Arold, S.T.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2014
タイトル: FAK dimerization controls its kinase-dependent functions at focal adhesions.
著者: Brami-Cherrier, K. / Gervasi, N. / Arsenieva, D. / Walkiewicz, K. / Boutterin, M.C. / Ortega, A. / Leonard, P.G. / Seantier, B. / Gasmi, L. / Bouceba, T. / Kadare, G. / Girault, J.A. / Arold, S.T.
履歴
登録2013年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Focal adhesion kinase 1
A: Focal adhesion kinase 1
B: Focal adhesion kinase 1
C: Focal adhesion kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,5084
ポリマ－172,5084
非ポリマー00
水00
1
D: Focal adhesion kinase 1
B: Focal adhesion kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,2542
ポリマ－86,2542
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Focal adhesion kinase 1
C: Focal adhesion kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,2542
ポリマ－86,2542
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.960, 152.500, 95.340
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.620, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Focal adhesion kinase 1 / FADK 1 / Focal adhesion kinase-related nonkinase / FRNK / Protein phosphatase 1 regulatory subunit ...FADK 1 / Focal adhesion kinase-related nonkinase / FRNK / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 71 / PPP1R71 / Protein-tyrosine kinase 2 / p125FAK / pp125FAK


分子量: 43127.078 Da / 分子数: 4 / 断片: FERM domain, UNP RESIDUES 31-405 / 変異: F85L, W181G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTK2, FAK, FAK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q05397, non-specific protein-tyrosine kinase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.36 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 17% PEG 10000, 0.1M Ammonium Sulfate, 0.1M bis-Tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.115869 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月21日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.115869 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→95.15 Å / Num. obs: 49012 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 74.77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
2.8-2.9320.6511.44968179.5
2.93-3.0820.4252.26116197.1
3.08-3.2720.2223.863151100
3.27-3.5320.126.662851100
3.53-3.8820.06510.662831100
3.88-4.4420.0371663401100
4.44-5.620.02619.363271100
5.6-95.1520.01822.26378199.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
MOLREP位相決定
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→95.15 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8187 / SU ML: 0.44 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2302 2478 5.06 %RANDOM
Rwork0.1933 ---
obs0.1952 48993 97.04 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 146.26 Å2 / Biso mean: 76.8297 Å2 / Biso min: 32.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→95.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10722 0 0 0 10722
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0110953
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.40914785
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061620
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071897
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6984139
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8-2.85380.40031150.33511967208275
2.8538-2.91210.3319980.31752202230083
2.9121-2.97540.34281360.28282425256191
2.9754-3.04460.31971510.26492592274399
3.0446-3.12080.32051360.251126762812100
3.1208-3.20510.28051280.237726362764100
3.2051-3.29950.2921370.237726962833100
3.2995-3.4060.27211160.236526872803100
3.406-3.52770.29091450.218226392784100
3.5277-3.66890.26331350.203126682803100
3.6689-3.83590.24861390.194826722811100
3.8359-4.03820.22911650.18425992764100
4.0382-4.29120.21141520.172326852837100
4.2912-4.62250.18481620.159926372799100
4.6225-5.08760.21121340.15426762810100
5.0876-5.82370.23271280.177326952823100
5.8237-7.33690.19471480.226762824100
7.3369-95.20470.18041530.1642687284099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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