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万見
- PDB-4nut: Crystal structure of the complex between Snu13p and the PEP domai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nut
タイトルCrystal structure of the complex between Snu13p and the PEP domain of Rsa1
要素
  • 13 kDa ribonucleoprotein-associated protein
  • Ribosome assembly 1 protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN / SnoRNP assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


snoRNA guided rRNA 2'-O-methylation / positive regulation of RNA binding / box C/D sno(s)RNA 3'-end processing / U4/U6 snRNP / U4 snRNA binding / box C/D methylation guide snoRNP complex / U4 snRNP / box C/D snoRNP assembly / U3 snoRNA binding / precatalytic spliceosome ...snoRNA guided rRNA 2'-O-methylation / positive regulation of RNA binding / box C/D sno(s)RNA 3'-end processing / U4/U6 snRNP / U4 snRNA binding / box C/D methylation guide snoRNP complex / U4 snRNP / box C/D snoRNP assembly / U3 snoRNA binding / precatalytic spliceosome / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / spliceosomal complex assembly / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of LSU-rRNA / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / spliceosomal complex / ribosomal large subunit assembly / mRNA splicing, via spliceosome / cytosolic large ribosomal subunit / nucleolus / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
FMR1-interacting protein 1, conserved domain / FMR1-interacting protein 1 (NUFIP1) / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nhp2-like / Ribosomal protein L30/S12 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein L7Ae conserved site / Ribosomal protein L7Ae signature. / Ribosomal protein L7Ae/L8/Nhp2 family / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family ...FMR1-interacting protein 1, conserved domain / FMR1-interacting protein 1 (NUFIP1) / H/ACA ribonucleoprotein complex, subunit Nhp2-like / Ribosomal protein L30/S12 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein L7Ae conserved site / Ribosomal protein L7Ae signature. / Ribosomal protein L7Ae/L8/Nhp2 family / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
13 kDa ribonucleoprotein-associated protein / Ribosome assembly 1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Charron, C. / Chagot, M.E. / Manival, X. / Branlant, C. / Charpentier, B.
引用ジャーナル: J.Cell Biol. / 年: 2014
タイトル: Proteomic and 3D structure analyses highlight the C/D box snoRNP assembly mechanism and its control
著者: Bizarro, J. / Charron, C. / Boulon, S. / Westman, B. / Pradet-Balade, B. / Vandermoere, F. / Chagot, M.E. / Hallais, M. / Ahmad, Y. / Leonhardt, H. / Lamond, A. / Manival, X. / Branlant, C. / ...著者: Bizarro, J. / Charron, C. / Boulon, S. / Westman, B. / Pradet-Balade, B. / Vandermoere, F. / Chagot, M.E. / Hallais, M. / Ahmad, Y. / Leonhardt, H. / Lamond, A. / Manival, X. / Branlant, C. / Charpentier, B. / Verheggen, C. / Bertrand, E.
履歴
登録2013年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 13 kDa ribonucleoprotein-associated protein
B: Ribosome assembly 1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9863
ポリマ－20,8902
非ポリマー961
水1,71195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1900 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area7720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.732, 59.732, 92.549
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-367-

HOH

21A-368-

HOH

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要素

#1: タンパク質 13 kDa ribonucleoprotein-associated protein / Small nuclear ribonucleoprotein-associated protein 1


分子量: 13875.170 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SNU13, YEL026W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39990
#2: タンパク質 Ribosome assembly 1 protein


分子量: 7015.143 Da / 分子数: 1 / Fragment: PEP domain, UNP residues 238-290 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RSA1, YPL193W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08932
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 2.3M ammonium sulfate, 70mM sodium citrate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月1日
放射モノクロメーター: a channel cut ESRF monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→55 Å / Num. all: 24971 / Num. obs: 24971 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.55→1.63 Å / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SOLVE位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.55→36.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 3.356 / SU ML: 0.06 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.082 / ESU R Free: 0.087 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23507 1254 5.1 %RANDOM
Rwork0.19648 ---
all0.19831 23363 --
obs0.19831 23363 98.36 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.495 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.03 Å2-0 Å2
3----0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→36.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1167 0 5 95 1267
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0191190
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021215
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2061.9871609
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94232799
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8575147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.11925.20848
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.64815229
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.854157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1380.2191
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0211306
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02241
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.971.656594
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9671.651593
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7512.467739
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.7512.471740
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3322.144595
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.3312.145591
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.1953.026864
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.20214.9861444
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.18514.4541396
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 98 -
Rwork0.291 1698 -
obs--98.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.49290.3030.51420.68240.71111.3597-0.04920.0175-0.016-0.0708-0.05090.0209-0.09130.01750.10010.0675-0.0108-0.02080.0228-0.00350.0458-8.5441-9.8966-14.6792
23.57080.64230.06460.69390.26120.1272-0.09870.0751-0.3729-0.04980.1054-0.136-0.03180.0837-0.00660.03-0.0346-0.02460.11540.04930.11597.3013-14.0984-9.5539
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 125
2X-RAY DIFFRACTION2B239 - 265

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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