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万見
- PDB-4nu3: Crystal structure of mFfIBP, a capping head region swapped mutant... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nu3
タイトルCrystal structure of mFfIBP, a capping head region swapped mutant of ice-binding protein
要素ice-binding protein
キーワードANTIFREEZE PROTEIN / Beta-helical / antifreeze activity / ice-crystal
機能・相同性Ice-binding protein / Ice-binding-like / extracellular region / Ice-binding protein
機能・相同性情報
生物種Flavobacterium frigoris PS1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.399 Å
データ登録者Do, H. / Kim, S.J. / Lee, S.G. / Park, H. / Kim, H.J. / Lee, J.H.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: Structure-based characterization and antifreeze properties of a hyperactive ice-binding protein from the Antarctic bacterium Flavobacterium frigoris PS1
著者: Do, H. / Kim, S.J. / Kim, H.J. / Lee, J.H.
履歴
登録2013年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ice-binding protein
B: ice-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,0867
ポリマ－52,6792
非ポリマー4075
水11,187621
1
A: ice-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5313
ポリマ－26,3391
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ice-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5544
ポリマ－26,3391
非ポリマー2153
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
B: ice-binding protein
ヘテロ分子

A: ice-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,0867
ポリマ－52,6792
非ポリマー4075
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
Buried area1970 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area17000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.681, 51.459, 75.230
Angle α, β, γ (deg.)104.41, 96.85, 97.67
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 ice-binding protein


分子量: 26339.299 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Flavobacterium frigoris PS1 (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: H7FWB6*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 621 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN WAS NOT AVAILABLE AT THE UNIPROT KNOWLEDGEBASE DATABASE (UNIPROTKB) AT ...THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN WAS NOT AVAILABLE AT THE UNIPROT KNOWLEDGEBASE DATABASE (UNIPROTKB) AT THE TIME OF DEPOSITION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 30%(w/v) PEG4000, 0.19M ammonium sulfate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月10日
放射モノクロメーター: DCM Si (111) Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.39→49.11 Å / Num. all: 84562 / Num. obs: 78787 / % possible obs: 93.17 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 1.39→1.42 Å / % possible all: 93.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NU2

4nu2


解像度: 1.399→49.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 1.243 / SU ML: 0.051 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R: 0.081 / ESU R Free: 0.081 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25016 4133 5 %RANDOM
Rwork0.22319 ---
obs0.22454 78787 93.17 %-
all-84562 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 9.724 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å2-0 Å20.01 Å2
2--0.01 Å2-0.01 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.399→49.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3269 0 21 621 3911
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.023363
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023180
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2341.9524607
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.99537299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9775455
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.12425.495111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.14615509
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.102158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1410.2575
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.023879
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02725
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9640.8021817
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.9630.8021816
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4511.2032273
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.4511.2032274
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4510.9441546
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.4150.931531
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.0921.3462311
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.5948.5214250
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.1247.2663829
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.399→1.435 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 255 -
Rwork0.285 4924 -
obs--78.62 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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