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- PDB-4nnl: Tax-Interacting Protein-1 (TIP-1) PDZ domain bound to F-iCAL36 (A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nnl
タイトルTax-Interacting Protein-1 (TIP-1) PDZ domain bound to F-iCAL36 (ANSRFPTSII) peptide
要素
  • TIP-1 PDZ domain
  • Tax1-binding protein 3
キーワードPROTEIN BINDING / Tax-Interacting Protein-1 / TIP-1 / PDZ / PDZ-peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein localization to cell surface / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / regulation of Cdc42 protein signal transduction / negative regulation of Wnt signaling pathway / Rho protein signal transduction / beta-catenin binding / Wnt signaling pathway / fibrillar center / actin cytoskeleton / negative regulation of cell population proliferation ...negative regulation of protein localization to cell surface / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / regulation of Cdc42 protein signal transduction / negative regulation of Wnt signaling pathway / Rho protein signal transduction / beta-catenin binding / Wnt signaling pathway / fibrillar center / actin cytoskeleton / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / extracellular exosome / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tax1-binding protein 3 / : / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tax1-binding protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Amacher, J.F. / Madden, D.R.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: A CAL Inhibitor with Single-PDZ Specificity Rescues deltaF508-CFTR
著者: Cushing, P.R. / Amacher, J.F. / Vouilleme, L. / Culatti, S. / Deng, B. / Gerber, S.A. / Boisguerin, P. / Madden, D.R.
履歴
登録2013年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tax1-binding protein 3
B: Tax1-binding protein 3
C: TIP-1 PDZ domain
D: TIP-1 PDZ domain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1654
ポリマ－25,1654
非ポリマー00
水4,450247
1
A: Tax1-binding protein 3
C: TIP-1 PDZ domain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5822
ポリマ－12,5822
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1100 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area6400 Å2
手法PISA
2
B: Tax1-binding protein 3
D: TIP-1 PDZ domain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5822
ポリマ－12,5822
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1070 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area6300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)26.898, 33.574, 66.805
Angle α, β, γ (deg.)100.07, 92.90, 90.02
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Tax1-binding protein 3 / Glutaminase-interacting protein 3 / Tax interaction protein 1 / TIP-1 / Tax-interacting protein 1


分子量: 11476.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TAX1BP3, TIP1 / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14907
#2: タンパク質・ペプチド TIP-1 PDZ domain


分子量: 1106.253 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.82 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 31% (w/v) polyethylene glycol (PEG), 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium acetate pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月4日
放射モノクロメーター: S1 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→19.557 Å / Num. all: 36831 / Num. obs: 35086 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(F): 6.3 / Observed criterion σ(I): 13.57
反射 シェル
解像度 (Å)Mean I/σ(I) obsNum. unique allRsym valueDiffraction-ID% possible all
1.5-1.615.2675600.299193.5
1.62-1.768.13686018.3194.6
1.77-1.9711.89642411.4195.3
1.98-2.2716.7955027.3195.9
2.28-2.7720.2747065.7196.7
2.78-3.8823.2336734.9197.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3SFJ

3sfj


解像度: 1.5→19.557 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: omit peptide density / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 21.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2021 1775 5.06 %In thin shells
Rwork0.1808 ---
obs0.1818 35077 95.32 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 34.022 Å2 / ksol: 0.39 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.9795 Å2-1.3559 Å21.0446 Å2
2--8.063 Å2-2.5791 Å2
3----2.0835 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→19.557 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1750 0 0 247 1997
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061802
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9962425
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.117701
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069274
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004321
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.54050.28561190.24132538X-RAY DIFFRACTION93
1.5405-1.58590.25751490.22072533X-RAY DIFFRACTION94
1.5859-1.6370.25941210.21152468X-RAY DIFFRACTION94
1.637-1.69550.22051400.18672550X-RAY DIFFRACTION94
1.6955-1.76330.19921380.17832555X-RAY DIFFRACTION95
1.7633-1.84350.23761340.18232549X-RAY DIFFRACTION95
1.8435-1.94060.23251370.18072576X-RAY DIFFRACTION96
1.9406-2.06210.18441350.18452572X-RAY DIFFRACTION96
2.0621-2.22110.2191400.17452584X-RAY DIFFRACTION96
2.2211-2.44430.20761260.17872612X-RAY DIFFRACTION96
2.4443-2.79710.19241590.18622562X-RAY DIFFRACTION97
2.7971-3.52070.2064990.17042644X-RAY DIFFRACTION97
3.5207-19.55840.17011780.17092559X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8466-0.08650.17270.5311-0.09890.6437-0.01180.0795-0.0357-0.0262-0.009-0.01880.0365-0.02770.02030.0733-0.00280.00770.0637-0.00290.070321.447631.62065.7263
20.764-0.14750.13850.61760.38620.661-0.0199-0.08140.03310.04680.01340.02060.05120.04560.00580.0279-0.00250.01140.01870.00060.02212.97931.959-3.119
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 10:87 )A10 - 87
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN C AND RESID 2:10 )C2 - 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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