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万見
- PDB-4nmx: PCSK9(deltaCRD) in complex with phage-derived inhibitory peptide 2-8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nmx
タイトルPCSK9(deltaCRD) in complex with phage-derived inhibitory peptide 2-8
要素
  • (Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9) x 2
  • peptide 2-8
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / subtlisin / receptor degradation / LDL receptor / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / negative regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / extrinsic component of external side of plasma membrane / negative regulation of sodium ion import across plasma membrane / PCSK9-LDLR complex / PCSK9-AnxA2 complex / negative regulation of receptor recycling / apolipoprotein receptor binding / very-low-density lipoprotein particle binding / low-density lipoprotein particle binding ...low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / negative regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / extrinsic component of external side of plasma membrane / negative regulation of sodium ion import across plasma membrane / PCSK9-LDLR complex / PCSK9-AnxA2 complex / negative regulation of receptor recycling / apolipoprotein receptor binding / very-low-density lipoprotein particle binding / low-density lipoprotein particle binding / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / LDL clearance / lipoprotein metabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / negative regulation of receptor internalization / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / endolysosome membrane / sodium channel inhibitor activity / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / signaling receptor inhibitor activity / lysosomal transport / triglyceride metabolic process / low-density lipoprotein particle receptor binding / protein autoprocessing / regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of receptor internalization / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / apolipoprotein binding / cholesterol metabolic process / VLDLR internalisation and degradation / phospholipid metabolic process / neurogenesis / cholesterol homeostasis / cellular response to starvation / Post-translational protein phosphorylation / kidney development / liver development / cellular response to insulin stimulus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / neuron differentiation / late endosome / positive regulation of neuron apoptotic process / early endosome / lysosome / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / serine-type endopeptidase activity / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular space / RNA binding / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 3 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 2 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 1 / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 ...Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 3 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 2 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 1 / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / : / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Peptidase S8/S53 domain / Peptidase S8/S53 domain / Subtilase family / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Eigenbrot, C. / Shia, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Identification of a Small Peptide That Inhibits PCSK9 Protein Binding to the Low Density Lipoprotein Receptor.
著者: Zhang, Y. / Eigenbrot, C. / Zhou, L. / Shia, S. / Li, W. / Quan, C. / Tom, J. / Moran, P. / Di Lello, P. / Skelton, N.J. / Kong-Beltran, M. / Peterson, A. / Kirchhofer, D.
履歴
登録2013年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月29日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
B: Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
Z: peptide 2-8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,5423
ポリマ－48,5423
非ポリマー00
水6,810378
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3680 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area15930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.102, 70.765, 70.413
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.08, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9 / Neural apoptosis-regulated convertase 1 / NARC-1 / Proprotein convertase 9 / PC9 / Subtilisin/kexin- ...Neural apoptosis-regulated convertase 1 / NARC-1 / Proprotein convertase 9 / PC9 / Subtilisin/kexin-like protease PC9


分子量: 14006.670 Da / 分子数: 1 / 断片: propeptide (UNP residues 31-152) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NARC1, PCSK9, PSEC0052
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8NBP7
#2: タンパク質 Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9 / Neural apoptosis-regulated convertase 1 / NARC-1 / Proprotein convertase 9 / PC9 / Subtilisin/kexin- ...Neural apoptosis-regulated convertase 1 / NARC-1 / Proprotein convertase 9 / PC9 / Subtilisin/kexin-like protease PC9


分子量: 32836.910 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain (UNP residues 153-452) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NARC1, PCSK9, PSEC0052
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8NBP7, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#3: タンパク質・ペプチド peptide 2-8


分子量: 1698.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide library displayed on M13 phage
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 378 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.32 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1 M lithium chloride, 10% w/v PEG6000, 0.05 M Tris, pH 8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月11日
放射モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. all: 39638 / Num. obs: 39638 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 15 Å2 / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル最高解像度: 1.85 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2QTW

2qtw


解像度: 1.85→37.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 5.636 / SU ML: 0.088 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.126 / ESU R Free: 0.122 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22237 1020 2.6 %RANDOM
Rwork0.18539 ---
obs0.18633 38618 99.8 %-
all-38618 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.627 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.7 Å2-0 Å20.05 Å2
2---0.82 Å2-0 Å2
3---0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→37.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2916 0 0 378 3294
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0193035
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022942
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1021.9644135
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8643.0026753
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.235395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.53623.231130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.80115500
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2071526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2480
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213451
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02691
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 150 -
Rwork0.256 5556 -
obs--99.34 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.02670.02410.06250.19380.02350.2713-0.00490.01120.0108-0.0130.00440.0010.0296-0.04130.00050.0484-0.0036-0.00270.06630.00120.044913.86499.9543-16.5008
20.0418-0.01390.01850.14520.00440.00910.00040.0046-0.00090.01730.0013-0.01660.00390.0018-0.00170.05280.0016-0.00170.05480.00030.058224.439613.5408-5.1823
30.03530.0664-0.00340.18210.05610.1321-0.0010.0096-0.0022-0.02870.0094-0.0442-0.00420.0004-0.00830.04780.00220.00790.05290.00240.062531.480817.9031-19.4687
40.19080.01850.01380.4749-0.36480.3384-0.01840.00390.01690.0113-0.0184-0.0337-0.0105-0.00010.03680.0432-0.0004-0.00220.05290.00060.055118.562722.58187.8657
51.1318-1.001-0.62861.20110.91610.760.0001-0.0312-0.01840.0678-0.00990.01620.0766-0.02690.00980.06540.00260.01210.05310.0010.046610.514113.532120.1379
60.09690.0195-0.19810.1093-0.01960.4127-0.00510.0066-0.00010.0128-0.00650.00070.0194-0.00620.01150.0505-0.0025-0.00040.051-0.00190.056113.802418.854510.3622
73.9446-1.00841.23120.6551-0.57251.0681-0.04780.2214-0.1828-0.00640.03520.07420.02510.12760.01260.0606-0.00230.01960.06910.00040.049929.977713.1368-31.2549
83.48311.0827-1.05060.9556-0.26991.91420.05190.10140.1592-0.0972-0.0408-0.06730.0237-0.126-0.0110.07240.00320.00090.07880.01850.042415.267414.4426-37.1262
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B176 - 260
2X-RAY DIFFRACTION2B261 - 339
3X-RAY DIFFRACTION3B340 - 446
4X-RAY DIFFRACTION4A61 - 87
5X-RAY DIFFRACTION5A88 - 105
6X-RAY DIFFRACTION6A106 - 152
7X-RAY DIFFRACTION7B153 - 163
8X-RAY DIFFRACTION8Z0 - 14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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